Выделяют четыре основных класса липопротеинов:

• липопротеины высокой плотности (ЛПВП, α-липопротеины, α-ЛП),

• липопротеины низкой плотности (ЛПНП, β-липопротеины, β-ЛП),

• липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП, пре-β-липопротеины, пре-β-ЛП),

• хиломикроны (ХМ).

Функцией липопротеинов является перенос в крови триацилглицеролов и холестерола и его эфиров.

Свойства и функции липопротеинов разных классов зависят от состава, т.е. от соотношения триацилглицеролов, холестерола и его эфиров, фосфолипидов, белков:

Типы липопротеинов	По направлению сверху вниз происходит изменение состава
Хиломикроны (до 90% липидов)  ЛПОНП  ЛПНП  ЛПВП (до 80% белков)	Увеличение количества белка  Увеличение количества фосфолипидов  Уменьшение количества триацилглицеролов

Класс под названием гликопротеины или, более корректно,  гликоконъюгаты – это белки, содержащие углеводный компонент, ковалентно присоединенный к полипептидной основе. Содержание углеводов в них варьирует от 1 до 85% по массе.

Выделяют два подкласса белков, содержащих углеводы: протеогликаны и гликопротеины. Между этими подклассами имеются существенные отличия:

Гликопротеины	Протеогликаны
доля углеводов 15-20%, не содержат уроновых кислот, углеводные цепи содержат не более 15 звеньев, углевод имеет нерегулярное строение.	доля углеводов 80-85%, имеются уроновые кислоты, углеводные цепи крайне велики, углевод имеет регулярное строение.

Гликопротеины

Для собственно гликопротеинов характерно низкое содержание углеводов. Они присоединены либо N-гликозидной связью к амидному азоту аспарагина, либо О-гликозидной связью к гидроксигруппе остатка серина, треонина, гидроксилизина. Углевод имеет нерегулярное строение и содержит маннозу, галактозу, глюкозу, их аминопроизводные, N-ацетилнейраминовую кислоту.

Способы присоединения углевода к белку Функцией гликопротеинов являются:

1. Структурная – клеточная стенка бактерий, костный матрикс, например, коллаген, эластин.

2. Защитная – например, антитела, интерферон, факторы свертывания крови (протромбин, фибриноген).

Схема строения белка-рецептора

3. Рецепторная – присоединение эффектора приводит к изменению конформации белка-рецептора, что вызывает внутриклеточный ответ.

4. Гормональная – гонадотропный, адренокортикотропный и тиреотропный гормоны.

5. Ферментативная – холинэстераза, нуклеаза.

6. Транспортная – перенос веществ в крови и через мембраны, например, трансферрин, транскортин, альбумин, Na⁺,К⁺-АТФаза.

Протеогликаны

Другая группа гликоконъюгатов – протеогликаны – характеризуется наличием крупных полисахаридов, состоящих из повторяющихся дисахаридных остатков.

Дисахариды включают в себя какую-либо уроновую кислоту и аминосахар. Многократно дублируясь, дисахариды образуют олиго- и полисахаридные цепи – гликаны. Для углеводной части встречаются другие названия – кислые гетерополисахариды (т.к. имеют много кислотных групп), гликозаминогликаны (содержат аминогруппы). Избыток анионных групп (сульфатных, карбоксильных) придает молекулам гликозаминогликанов высокий отрицательный заряд.

Основными представителями структурных гликозаминогликанов являются 

гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты, кератансульфаты и дерматансульфаты. Эти молекулы входят в состав протеогликанов, функцией которых является заполнение межклеточного пространства и удержание здесь воды, также они выступают как смазочный и структурный компонент суставов и других тканевых структур.

Углеводная часть, аналогично с гликопротеинами, связывается с белком через остатки серина и аспарагина.

По функции структурные протеогликаны значимы для межклеточного пространства, особенно соединительной ткани, в которое погружены коллагеновые волокна. При помощи электронной микроскопии выяснено, что они имеют древовидную структуру. Молекулы гликанов весьма гидрофильны, создают сетчатый желеподобный матрикс и заполняют пространство между клетками, являясь преградой для крупных молекул и микроорганизмов.

Еще одним представителем протеогликанов является гепарин, включающий несколько сульфатированных цепей гетерополисахарида, связанного с белковым ядром через остатки серина. В крови гепарин связывается с антитромбином III, образуя комплекс, блокирующий факторы свертывания крови IIа, IХа, Ха, XIa и ХIIа, что применяется для профилактики тромбозов у больных различного профиля. В настоящее время используются препараты низкомолекулярных гепаринов и нефракционированных гепаринов, обладающие лучшими характеристиками.

Также функцией гепарина является активирующее влияние на активность фермента липопротеинлипазы, участвующего в метаболизме транспортных форм липидов в крови (хиломикроны и липопротеины очень низкой плотности). Как следствие, количество липидов в крови снижается.

Хромопротеины содержат окрашенные простетические группы. К этим белкам относят:

гемопротеины (содержат гем), 

ретинальпротеины (содержат витамин А), 

флавопротеины(содержат витамин В₂), 

кобамидпротеины (содержат витамин В₁₂).

Гемопротеины

Строение гема

Подразделяются на неферментативные (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe²⁺. Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Цитохромы

Цитохромы отличаются аминокислотным составом пептидных цепей и числом цепей и разделяются на типы а, b, с, d. Все они неспособны связывать кислород, кроме цитохрома а₃, который содержит ионы меди. Цитохромы находятся в составе дыхательной цепи и цепимикросомального окисления.

Флавопротеины

Являются ферментами окислительно-восстановительных реакций, содержат производные витамина В₂флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД).

Недостаток незаменимых АК в организме человека:

1. Валин.

Благодаря своей разветвленной структуре, валин является ценным источником энергии для клеток мышц. Является одним из компонентов, обуславливающих рост и образование всех тканей человеческого организма. Валин снижает чувствительность к жаре, холоду, боли, а также улучшает координацию. Также данная аминокислота препятствует выведению серотонина – гормона счастья.

Недостаток валина действует угнетающе на нервную систему человека. У людей, страдающих от нехватки этой аминокислоты, может возникнуть раздражение, быстрая утомляемость, депрессия, множественный склероз. У людей, борющихся с вредными привычками – курением, наркоманией, алкоголизмом, вследствие нехватки валина может произойти срыв.

В случае избытка валина у человека может возникнуть парестезия – ощущение «мурашек» на коже. В особо тяжелых случаях это может дойти до галлюцинаций.

Продукты: тунец, корюшка, сельдь, красная и черная икра. Содержится валин и в мясе – свинине, говядине и телятине, а также в мясе лося и кабана. Есть эта аминокислота в яйцах (желтке) и самой птице – курице, утке, страусе, фазане.

Молочные продукты – еще один доступный источник валина. Обратите внимание на молоко, как обычное, так и обезжиренное, и различные сорта мягких и твердых сыров.

Вегетарианцам сложнее получать необходимое количество валина, так как его содержат лишь немногие продукты растительного происхождения. Старайтесь, чтобы в вашем рационе как можно чаще присутствовали семечки, орехи и бобовые культуры – грецкий орех, фисташки, семена арбуза, семена подсолнечника, соя. Также богаты валином какао-порошок, чечевица и сушеная петрушка.