Билет 9

1. Классификация белков. Основные группы простых и сложных белков и их характеристика.

Делятся на простые(протеины),сложные (протеиды)

К протеинам (простым белкам) относят белки, состоящие только из аминокислот.

Они, в свою очередь, делятся на группы в зависимости от физико-химических свойств и особенностей аминокислотного состава. Выделяют следующие группы простых белков:

1. альбумины;

2. глобулины;

3. протамины;

4. гистоны;

5. проламины;

6. глютелины;

7. протеиноиды

Альбумины

масса 50 – 70 тыс. д.Имея невысокую молекулярную массу и выраженный отриц. заряд, альбумины перемещаются при электрофорезе с достаточно высокой скоростью. они содержат весь набор незаменимых аминокислот. Альбумины – высоко гидрофильные белки. Они растворимы в дистиллированной воде. Вокруг молекулы альбуминов формируется мощная гидратная оболочка, поэтому для высаливания их из растворов необходима высокая 100% концентрация сульфата аммония. Альбумины выполняют в организме структурную, транспортную функцию, участвуют в поддержании физико–химических констант крови.

Глобулины

Глобулины-группа белков, обычно сопутствующая альбуминам. имеют молекулярную массу – до 200 и более тыс. д., поэтому медленнее перемещаются при электрофорезе. Изоэлектрическая точка глобулинов находится при рН 6,3 – 7. Они отличаются разнообразным набором аминокислот. Глобулины не растворимы в дистиллированной воде, но растворимы в солевых растворах КCl, NaCl в концентрации 5 – 10 %. Глобулины менее гидратированы, чем альбумины, поэтому высаливаются из растворов уже при 50% насыщении сульфатом аммония. Глобулины в организме выполняют в основном структурную, защитную, транспортнуе функции.

Гистоны

Гистоны имеют небольшую молекулярную массу (11-24 тыс. д.). находятся в изоэлектрическом состоянии рН 9,5 – 12. В физиологических условиях гистоны имеют положительный заряд. В различных видах гистонов содержание аргинина и лизина варьирует, в связи с чем они делятся на 5 классов. Молекулы гистонов полярны, очень гидрофильны, поэтому с трудом высаливаются из растворов. В клетках положительно заряженные гистоны, как правило, связаны с отрицательно заряженными ДНК в составе хроматина. Гистоны в хроматине формируют остов, на который накручивается молекула ДНК. Основные функции гистонов – структурная и регуляторная.

Протамины

Протамины – низкомолекулярные щелочные белки. Молекулярная масса их составляет 4 – 12 тыс. д. Протамины в своём составе содержат до 80% аргинина и лизина. Они содержатся в составе таких нуклеопротеидов молоки рыб как клупеин (сельдь), скумбрин (скумбрия).

Проламины, глютелины

богаты глютаминовой кислотой (до 43%) и гидрофобными аминокислотами, в частности, пролином (до 10 – 15%). не растворимы в воде и солевых растворах, но растворимы в 70% этиловом спирте. Это глютеновые белки. К глютеновым белкам относятся секалин (рожь), глиадин (пшеница), гордеин (ячмень), авенин (овёс). глютеновая энтеропатия-когда лимфоузлы кишечника выраб.антитела ,возник .непереносимость, снижается активность кишечных ферментов.

Протеиноиды(перечисли выды белков и что такое протеиноиды)

Протеиноиды (белковоподобные) – фибриллярные, водонерастворимые белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, связок). Они представлены коллагеном, эластином, кератином, фиброином.

Коллаген (рождающий клей) – широко распространённый в видах соединительной ткани.

высокое содержание глицина (1/3 всех аминокислот), пролина (1/4 всех аминокислот), лейцина. В составе коллагена присутствуют редкие аминокислоты гидроксипролин и гидроксилизин, но отсутствуют циклические аминокислоты.

Полипептидные цепи коллагена содержит около 1000 аминокислот.

К фибриллообразующим видам коллагена относятся коллаген первого типа (преобладает в коже), коллаген второго типа (преобладает в хрящах) и коллаген третьего типа (преобладает в сосудах).

Вторичная структура коллагена представляет особую «ломаную» альфа-спираль, в витке которой укладывается 3,3 аминокислоты. Шаг спирали равен 0,29 нм.

Кератины - белки волос, ногтей. Они не растворимы в растворах солей, кислот, щелочей. В составе кератинов имеется фракция, которая содержит большое количество серосодеоржащих аминокислот (до 7 – 12%), образующих дисульфидные мостики, придающие высокую прочность этим белкам. Молекулярная масса кератинов очень высока, достигает 2 000 000 д. Кератины могут иметь α– структуру и β- структуру. В α - кератинах три α - спирали объединяются в суперспираль, формирующую протофибриллы. Протофибриллы объединяются в профибриллы, затем в макрофибриллы. Примером β - кератинов является фиброин шёлка.

Эластин – белок эластических волокон, связок, сухожилий. Эластин не растворим в воде, не способен к набуханию. В эластине высока доля глицина, валина, лейцина (до 25 – 30%). Эластичность связана с межцепочечными сшивками при участии аминокислоты лизина.

Сложные белки (протеиды) -перечисли группы и что к ним относится

К сложным белкам (протеидам) относят белки, в которых помимо белковой части содержатся небелковые вещества (простетические группы).

Сложные белки классифицируют по химическому составу их простетической группы.

Выделяют следующие группы сложных белков:

1. хромопротеиды;

2. нуклеопротеиды;

3. липопротеиды;

4. гликопротеиды;

5. фосфопротеиды;

6. металлопротеиды

Хромопротеиды

Хромопротеиды содержат в качестве простетической группы окрашенные небелковые соединения. В группе хромопротеидов выделяют гемопротеиды и флавопротеды.

В гемопоротеидах простетической группой является гем – органическое, железосодержащее вещество, придающее белку красный цвет. Гем соединяется с белком глобином за счёт координационных и гидрофобных связей. Примерами гемопротеидов являются белок эритроцитов гемоглобин, белок мышц миоглобин, тканевые белки цитохромы, ферменты каталаза, пероксидаза. Гемопротеиды участвуют в переносе кислорода и в окислительных процессах в тканях.

В флавопротеидах содержится простетическая группа жёлтого цвета. В качестве простетической группы могут быть представлены нуклеотиды ФАД, ФМН. К флавопротеидам относится фермент сукцинатдегидрогеназа. Некоторые флавопротеиды содержат в своём составе металлы – металлофлавопротеиды. Флавопротеиды участвуют в окислительных процессах в организме.

Нуклеопротеиды

Нуклеопротеиды состоят из белковой части и нуклеиновых кислот: ДНК или РНК. В ядре локализованы дезоксирибонуклеопротеиды, в цитозоле – рибонуклеопротеиды. Белки в нуклепротеидах ядра представлены в основном гистонами. Белковая и небелковые части нуклеопротеидов связаны ионными и гидрофобными связями. При полном гидролизе нуклеопротеидов образуются аминокислоты, фосфорная кислота, углевод и пуриновые или пиримидиновые азотистые основания. Нуклеопротеиды участвуют в хранении и воспроизведении генетической информации.

Липопротеиды

Липопротеиды в качестве простетической группы содержат различные липиды (триацилглицерины, фосфолипиды, холестерин и др.). Между белком и липидом формируются гидрофобные и ионные связи. Липопротеиды принято делить на структурные, входящие в состав клеточных мембран, и транспортные, осуществляющие перенос липидов кровью. Транспортные липопротеиды представляют собой сферические частицы, внутри которых находятся гидрофобные жиры, а на поверхности – фосфолипиды и гидрофильные белки. Примером липопротеида может служить фактор свёртывания крови – тромбопластин.

Фосфопротеиды

Фосфопротеиды содержат остатки фосфорной кислоты, соединённые с радикалами остатков серина, реже треонина белковой части сложноэфирными связями. Присоединение фосфорной кислоты к белку может носить обратимый характер и сопровождаться формированием или разрывом ионных связей фосфорной кислоты и заряженных групп белка, что меняет структуру и биологическую активность фосфопротеида. К фосфопротеидам относятся структурные белки костной ткани, казеиноген молока, ововителлин белка куриного яйца, некоторые ферменты (фосфорилаза, гликогенсинтетаза, ТАГ-липаза).

Гликопротеиды

Гликопротеиды содержат, как правило, прочно присоединенные гликозидными связями остатки углеводов (моносахаридов, олигосахаридов). Гликопротеиды обычно имеют мозаичную структуру, в которой чередуются углеводные и белковые фрагменты.

Углеводная часть придаёт специфичность гликопротеидам и определяет их устойчивость к тканевым ферментам. Гликопротеиды широко представлены в организме человека. Они содержатся как в тканях, так и в биологических жидкостях. Муцин слюны содержит в своём составе до 15% маннозы и галактозы. Гликопротеидами являются некоторые гормоны, например, гонадотропины гипофиза. Некоторые транспортные белки крови относятся к гликопротеидам (трансферрин). Гликопротеидом является фактор свёртывания крови фибриноген, Все виды иммуноглобулинов содержат углеводные фрагменты. Углеводы придают специфичность тканевым рецепторам. Адгезивные белки (фибронектин, ламинин), будучи гликопротеидами, обеспечивают взаимодействие клеток, волокон, гликозаминогликанов соединительной ткани.

Металлопротеиды

Металлопротеиды – сложные белки, в состав которых входят металлы. Например, гемосидерин и ферритин содержат железо, фермент алкогольдегидрогеназа содержит цинк.

В последнее время предложена классификация белков на семейства - группы близких по структуре и функциям белков, имеющие гомологичные последовательности аминокислот. Например, выделяют семейство сериновых протеаз, содержащих в активном центре аминокислоту серин и участвующих в расщеплении различных белков. В это семейство входят трипсин, химотрипсин, эластаза, многие ферменты свёртывания крови (тромбин), антисвёртывающей системы (фибринолизин). Семейство иммуноглобулинов включает все виды основных и минорных иммуноглобулинов. Иммуноглобулины имеют вилкообразную структуру, состоящую из двух тяжелых (Н) цепей и двух лёгких цепей (L). Иммуноглобулины, в свою очередь, входят в состав суперсемейства, включающего иммуноглобулины, рецепторы к Т-антигенам, белки гистиосовместимости.

2.Пентозофосфатный путь превращения углеводов: последовательность реакций, распространение, значение, регуляция. Особенности пентозного пути у детей.

Пентозофосфатный путь - альтернативный аэробный способ окисления глюкозы, в котором из глюкозы образуются пентозофосфаты. Данный путь иногда называется апотомическим (верхушечным) окислением. В нём выделяют 2 этапа: окислительный (необратимый) этап и неокислительный (обратимый) этап.

Окислительная часть заключается в окислении глюкозы с последующим выделением

СО₂ и переходом глюкозы в пентозы. В окислительных реакциях генерируется НАДФН₂.

Неокислительная часть заключается в обратимых ферментативных реакциях переноса фрагмента одного углевода на молекулу другого с образованием из пентоз глюкозо-6-фосфата. При этом в каждой неокислительной реакции общее число углеродных атомов в новых веществах равно числу углеродных атомов в исходных веществах.

Одна молекула рибулозо-5-фосфат переходит в ксилулозо-5-фосфат при участии изомеразы, вторая - в рибозо-5-фосфат при участии эпимеразы.

Затем двухуглеродный фрагмент под действием транскетолазы переносится с ксилулозо-5-фосфата на рибозо-5-фосфат с образованием седогептулозо-7-фосфата и 3-фосфоглицеринового альдегида. С седогептулозо-7-фосфата трёхуглеродный фрагмент под действием трансальдолазы переносится на 3-фосфоглицериновый альдегид с образованием эритрозо-4-фосфата и фруктозо-6-фосфата. Фруктозо-6-фосфат переходит в глюкозо-6-фосфат и повторно включается в пентозофосфатный цикл.

Образовавшийся в трансальдолазной реакции эритрозо-4- фосфат взаимодействует ещё с одной молекулой ксилулозо-5-фосфата при участии транскетолазы с образованием фруктозо-6-фосфата и 3-фосфоглицеринового альдегида.

Итоговое уравнение пентозофосфатного пути:

6 молекул глюкозы + 12 НАДФ → 5 молекул глюкозы + 6 СО₂ + 12 НАДФН₂

Биологическая роль первого этапа пентозофосфатного пути у взрослого человека состоит в выполнении двух важных функций:

• он является поставщиком пентоз, которые необходимы для синтеза нуклеотидов, как структурных компонентов нуклеиновых кислот, коферментов, макроэргов.

• служит источником НАДФН₂, который, в свою очередь, используется:

  1. в восстановительных синтезах стероидных гормонов, жирных кислот.

  2. активно участвует в обезвреживании токсичных веществ в печени.

  3. в эритроцитах НАДФН₂ восстанавливает трипептид глютатион, обеспечивая тем самым резистентность эритроцитов.

Одна из функций второго этапа пентозофосфатного цикла состоит в том, что он даёт возможность утилизировать излишки пентоз путём их биотрансформации в гексозы.

Пентозофосфатный путь, выполняя в основном пластическую функцию, активен в таких тканях как лактирующая молочная железа, жировая ткань, надпочечники.