Строение мышечной ткани мяса.

Чтобы понять суть изменений белков мяса, происходящих при тепловой обработке, следует изучить строение мышечной ткани мяса.

Мышечная ткань мяса состоит из очень тонких длинных мышечных волокон. Толщина их около 0,1-0,15 мм. Сверху мышечное волокно покрыто оболочкой – сарколеммой. Внутри мышечного волокна находятся студнеобразные нити – миофибриллы, пропитанные полужидкой полупрозрачной массой – саркоплазмой.

Мышечные волокна соединяются по несколько вместе и образуют первичные пучки. Первичные соединяются в более крупные – вторичные, и т.д., образуя целую мышцу. Все мышечные волокна соединены между собой соединительной тканью. Мышечные волокна соединены в первичные пучки наиболее нежной соединительной тканью – эндомизией (эндо значит внутренний). Эндомизий переходит в более грубую соединительную ткань -- перемизий (промежуточная соединительная ткань). Сверху мышца покрыта грубой соединительной тканью – эпизимием, т.е. наружной соединительной тканью.

Изменение мышечных белков

Мышечная ткань в основном состоит из полноценных глобулярных белков таких как: миозин, актиномиозин, глобулин, миоген, миоглобин и фибриллярного белка актина. В мышечной ткани содержатся также растворимые азотистые и безазотистые экстрактивные вещества, минеральные соли и т.п. все названные белки кроме актина растворяются либо в воде, либо в водных солевых растворах.

При тепловой обработке растворимые мышечные белки денатурируют и свертываются, а белки миофибрилл (миозин и актиномиозин), находящиеся в виде студня, уплотняются и выпрессовывают содержащуюся в них влагу вместе с растворенными в ней веществами.

Денатурация растворимых мышечных белков начинается уже при температуре 30-35° и когда мясо прогревается до 60-65° около 90% всех растворимых белков денатурируют. Об этом свидетельствует образующаяся на поверхности бульона шапка пены.

Учитывая все вышесказанное, и в первую очередь способность белков растворяться в солевых растворах, следует учесть одно правило: солить мясо следует только после того, как оно хорошо прогреется (закипит) и белки потеряют способность растворяться. В этом случае в воду перейдут только водорастворимые белки и пены образуется значительно меньше, чем если бы мясо солили одновременно с погружением его в воду.

Изменение белков соединительной ткани мяса

Соединительная ткань – это фибриллярные белки. Эта ткань представлена в мясе в виде сухожилий, кожи, хрящей, пленок. Т.к. крупные сухожилия, грубые пленки, хрящи удаляются из мяса еще до тепловой обработки, то речь в основном пойдет об изменениях соединительной ткани мышц мяса. соединительная ткань также состоит из белков. Наибольший интерес представляют белки коллаген и эластин. Коллаген – это фибриллярный белок. Различают три разновидности коллагена: проколлаген, тропоколлаген и обычный или зрелый коллаген. Первые два вида коллагена содержатся в мясе молодых животных. Они хорошо растворяются в растворах солей и кислот. Зрелый коллаген эту способность теряет.

При тепловой обработке коллагеновые волокна сначала «свариваются», т.е. уплотняются, резко сокращаясь в длину. Происходит это при температуре около 60°. Сваривание коллагена приводит к следующему:

1. Куски мяса при тепловой обработке деформируются.

2. Мясной сок с растворенными белками, экстрактивными веществами и минеральными солями выпрессовывается.

Чтобы куски мяса при жарке не деформировались, их отбивают или делают насечки. При дальнейшем нагревании происходит набухание коллагеновых волокон, разрыв водородных связей между отдельными аминокислотными цепочками и постепенное превращение нерастворимого коллагена в глютин. Скорость распада коллагена зависит от следующих факторов:

1. Чем сложнее структура соединительной ткани, т.е. чем она грубее, тем медленнее распадается в ней коллаген. Поэтому для жарения годится только мясо первого сорта. У теш мелкого домашнего скота существенной разницы между частями первого и второго сорта нет, поэтому для жарения годится любая часть.

2. В кислой среде распад коллагена происходит быстрее. Кислота является своего рода катализатором, ускоряющим переход коллагена в глютин. На этом основано маринование мяса перед жарением, применение кислых соусов для тушения мяса.

3. Распад коллагена происходит тем быстрее, чем выше температура.

Глютин при охлаждении застывает. На этом основано применение частей туш таких, как уши, ноги, хвосты, голяшки для приготовления студней.

Схематично переход коллагена в глютин можно представить в виде следующей схемы: коллаген -> расщепление поперечных связей (сваривание) -> дезагрегация (превращение в глютин).

Основную массу эластиновых волокон составляет фибряллярный белок эластин. Эластин отличается от коллагена большей устойчивостью к действию различных факторов. При тепловой обработке он почти не изменяется и организмом не усваивается.

В рациональном питании блюда из жареного мяса пользуются наибольшим спросом. Однако удельный вес частей туши крупного рогатого скота, которые можно жарить невелик (примерно 14%), поэтому в последнее время проводится много исследований по изысканию возможностей размягчения жестких частей мяса для приготовления из них жареных натуральных изделий. В качестве разрыхлителей было предложено использовать растворы некоторых кислот и различные препараты протеолитических ферментов.

Как уже было сказано раньше, кислоты способны ускорять расщепление коллагена. Наибольшей активностью обладает аскорбиновая кислота, хороший эффект дает применение лимонной кислоты с предварительным разрыхлением мяса.

Но значительно большего успеха можно добиться, используя в качестве размягчителя различные протеолитические ферменты.

Наибольшее распространение получили ферменты растительного происхождения – фицин (из инжира), папаин (из дынного дерева), бромелин и бромелаин (из ананасов). В качестве размягчителей животного происхождения испытывались такие, как трипсин, панкреатин. Перспективно применение ферментов микробиольного происхождения.

Ферментные препараты готовятся в виде растворов, порошков, паст, которые наносятся на мясо. Помимо указанных способов разрабатывается технология размягчения жестких частей туши путем прижизненной инъекции ферментных препаратов.