2.3. Класифікація білків

Приклади білків:

Альбумін - яєчний білок

кератин - роги, шерсть

колаген - шкіра

гемоглобін - кров

фібрин, фібриноген - кров

пепсин - шлунковий сік

трипсин - підшлунковий сік

міозин - м'язи

глобулін - вакцина

родопсин - зоровий пурпур

ліозин - слина

інсулін - підшлункова залоза

Єдиної науково обґрунтованої системи класифікації білків немає. Білки часто класифікують за випадковими ознаками – за біологічними функціями, джерелом виділення, формою молекул білка.

За складом білки поділяють на прості (протеїни), які складаються лише з амінокислотних залишків, і складні (протеїди), які містять, крім білка, компонент небілкової природи.

Серед простих білків виділяють групи, представники яких мають подібний склад, молекулярну масу, властивості та функцію:

Протеїни:

1)  Альбуміни – розчині у воді, не розчинні в концентрованих розчинах солей. рI= 4.6-4.7. Існує альбумін молока, яєць, сироватки крові. входять до складу різних рідин організму (сироватка крові, лімфи), до складу продуктів харчування (молока, яєць, зерна злакових та бобових культур). Беруть участь у транспортуванні різних речовин: ліпідів, жирних кислот.

2)  Глобуліни – не розчинні у воді, розчинні в сольових розчинах. Відомі глобуліни молока, яєць

3)  Гістони – розчинні у воді, в слаб. концентрованих кислотах. Проявляють виражені основні властивостями. Це ядерні білки, вони пов'язані з ДНК і РНК.

4)  Склеропротеїни – білки опорних тканин (хрящів, кісток), вовни, волосся. Не розчинні у воді, слабких кислотах і лугах.

а) колагени – фібрилярні білки сполучної тканини. При тривалому кип’ячені вони розчиняються у воді і при застиганні утворюється желатин.

б) еластини – білки зв'язок і сухожиль. За властивостями схожі на колаген, але піддаються гідролізу під дією ферментів травного соку;

в) кератин – входить до складу волосся, пір'я, копит;

г) фіброїн – білок шовку, в складі містить багато серину;

д) проламіни і глютеніни – білки рослинного походження. Містять велику кількість глютамінової кислоти та лізину.

Складні білки поділяють на групи залежно від природи їх небілкової частини:

глікопротеїди – складні білки молекули яких містять залишки вуглеводів. багато білків сполучної тканини, крові, зовнішньої поверхні клітинних мембран;

ліпопротеїди – містять залишки ліпідів. Форма транспорту ліпідів в крові, інтегральні білки мембран,

нуклеопротеїди – молекули сполучені з НК хромосоми, рибосоми;

фосфопротеїни – містять залишки фосфорної кислоти, поживний білок молока казеїн;

металопротеїни - містять безпосередньо атоми металу, а не металоорганічні комплекси типу гему. До них належать металоферменти, форми запасання і транспорту металу феритин (Fe), церулоплазмін (Cu), металотіонеїн (Zn, Cu, Cd));

хромопротеїди – містять забарвлену органічну групу (гем, рибофлавін).

Протеноїди – входять до складу тваринних тканин і виконують в основному механічну і опорну функції.

За біологічними функціями:

Структурні білки.

Колаген – є основним компонентом хрящів, сухожилля, шкіри, кісток. Колаген є у всіх багатоклітинних організмах, крім рослин. У людини його частка складає близько 5 % маси тіла і третину маси всіх білків організму. Це позаклітинний білок з унікальними властивостями. Його молекула витримує навантаження, вага якого в десятки тисяч разів більша від ваги білкової молекули. Тобто ці молекули міцніші, ніж сталевий дріт. Колаген бере участь у формуванні організму. Він визначає напрямок і швидкість зростання клітинних елементів у організмі під час його росту і зберігає та підтримує набуту форму протягом життя.

При старінні організму кількість поперечних зшивок, а отже, і жорсткість структури колагену, зростає. Це погіршує якість сполучної тканини, наприклад, робить більш ламкими кістки, менш прозорою рогівку ока.

При кип’ятінні м’язової тканини (м’яса) частина пептидних зв’язків у колагені піддається гідролізу. При цьому утворюється суміш пептидів, що називається желатином. Тривалість приготування м’ясних страв визначається умовами руйнування волокон колагену.

Кератин – входить до складу сполучної і покривної тканин, волосся, пір’я, рогів.

Еластин – входить до складу еластичних тканин і виконує структурні функції. З нього побудовані внутрішні оболонки судин.

Особливості хімічного складу і будови білків реалізуються у виконанні ними певних біологічних функцій. З’ясуємо цю залежність на прикладі окремих функцій білків.

Скорочувальні білки: Найкраще вивчені скорочувальні комплекси м’язових клітин. Вони складаються з білків двох типів - актину і міозину.

Транспортні білки утворюють комплекси з речовинами, які вони транспортують між тканинами або через мембрану. Ця функція та її регуляція найдосконаліше вивчена для дихальних білків - переносників кисню. Дихальні білки поширені починаючи від дріжджів і до вищих хребетних. У клубеньках бобових також знайдений дихальний білок. Усі вони зворотньо приєднують молекули кисню (зв’язують його при високому вмісті в середовищі та віддають при пониженому). Дихальні білки містять йон заліза, рідше міді (молюски та більшість членистоногих), який бере участь у зв’язуванні кисню. Гемоглобіни і міоглобіни містять залізо (Fe²⁺) у складі небілкової частини – гему. Гем – це плоска система, яка складається з порфіринового кільця, утвореного чотирма пірольними гетероциклами, що містять замісники, та з’єднані між собою через метинові зшивки, і йону заліза.

Захисні білки – антитіла відіграють важливу роль у захисті організму від чужорідних речовин та клітин. Антитіла - це імуноглобуліни, які виробляються клітинами імунної системи лімфоцитами і входять до складу сироватки крові та інших позаклітинних рідин, а також поверхні деяких клітин, наприклад, лімфоцитів. Організм виробляє антитіла на чужорідні білки, полісахариди, інші речовини, наприклад, нітрофенол, на ракові клітини, пилок рослин тощо. Антитіла проявляють високу специфічність до свого антигену.

У нормі первинна дія імуноглобулінів повинна проявлятись вчасно, специфічно, адекватно за силою реакції та обмежено в часі. Однак, часто зустрічаються порушення імунної системи, які проявляються у гіперчутливості імунної реакції, або імунодефіцитності. Існують також захворювання, при яких імунна система організму починає працювати проти себе (аутоімунозахворювання). Порушення можуть виникати як наслідок дії радіоактивного опромінення, а також частого введення вакцин. На початку 80-х років було виявлено невиліковне на наш час захворювання - синдром набутого імунного дефіциту (СНІД). У 1984 р. з’ясували, що ця патологія викликається вірусом, який руйнує лімфоцити.

Залежно від форми білкової молекули:

Фібрілярні білки (табл.15) - утворені поліпептидними ланцюгами, які розташовані паралельно один одному уздовж однієї осі і утворюють довгі волокна (фібрили) або шар. Не розчинні у воді та розчинах солей. Основні структурні елементи сполучної ткани (коллаген та ін.).

Таблиця 15.

Структура та властивості фібрилярних білків

Білок	Особливості структури	Властивості
Колаген сполучної тканини	Міцні поперечні зшивки між поліпептидними ланцюгами, молекулами і фібрилами, утворені лізином і водневі зв’язки. Щільна скрученість ланцюгів	Висока міцність
Еластин сполучної тканини	Поперечні зшивки між двома - чотирма ланцюгами і спіральні ділянки, багаті гліцином, здатні до зворотнього розтягування	Еластичне розтягування у всіх напрямках
a-кератини волосся, пір’я, нігтів	a-спіраль з поперечними дисульфідними зв’язками	Залежно від кількості поперечних зшивок структури різної твердості і гнучкості, міцні та водонерозчинні
b-кератини (фіброїн шовку і павутиння)	Складчатий шар	М’які, гнучкі нитки

Глобулярні білки - білки, у молекулах яких поліпептидні ланцюги щільно згорнуті в компактні кулясті структури (глобули). До глобулярних білків належать ферменти, антитіла, деякі гормони та інші білки, що виконують у клітках динамічні функції.