Надвторинні структури білків.

Методами рентгеноструктурного аналізу доведено існування ще двох рівнів структурної організації білкової молекули, які є проміжними між вторинною та третинною структурами. Це так звані надвторинні структури та структурні домени.

Надвторинні структури являють собою агрегати, що утворюються в процесі взаємодії поліпептидних ланцюгів, що представлені β-шарами (β, β'-структура), поєднанням α-спіральних ділянок (α, α'-структура) або тих і інших одночасно (рис. 2.13). Переважаючою серед надвторічних структур виявилася топологія грецького ключа і грецького орнаменту.

Зокрема, в результаті агрегації взаємодіючих між собою α-спіралей утворюються суперспіралізовані системи. Найбільш відома в цьому відношенні структура α-кератину вовни. Три α-спіральні ланцюги кератину скручені в протофібрили, які, у свою чергу, об'єднані в мікрофібрили, що утворить волосся (рис. 2.14).

Рис. 2.14. Збірка α-кератину.

Така надвторинна структура пояснює, чому вовна еластична, легко розтягується і після зняття зусилля поступово відновлює свою довжину. В силу того, що міжмолекулярні зв'язки слабкі, вовна неміцна. У волокнах вовни період ідентичності дорівнює 0,51 нм (а не 0,54 нм, як у «канонічної» α-спіралі).

Короткі ділянки суперспіралізованих антипаралельних α-спіралей присутні і в деяких глобулярних білках. Вельми компактну ліву потрійну спіраль утворюють паралельні спіралі типу поліпроліна в колагені.

Інша поширена група надвторинних структур - різні варіанти так званої βαβ-структури, в якій α-спіраль взаємодіє з β-складчастим листом. Найчастіше зустрічається структура βαβαβ (представлена двома сегментами α-спіралі, вставленими між трьома паралельними β-ланцюгами), показана на рис. 2.15.

Рис. 2.15. Надвторинна βαβαβ-структура

(«Грецький орнамент»)

Дані про повну хімічнe структурe молекул ряду білків є відправним пунктом для створення вчення про доменнbq принцип будови білкової молекули.

Багато білкsd містять відносно слабко взаємодіючі між собою ділянки, які називають доменами. Домен - це компактна глобулярна структурна одиниця всередині поліпептидного ланцюга.

Домени можуть виконувати різні функції і піддаватися складанню (згортанню) в незалежні компактні глобулярні структурні одиниці, з'єднані між собою гнучкими ділянками всередині білкової молекули. Відкрито багато білків (наприклад, імуноглобуліни), що складаються з різних за структурою і функціями доменів, кодованих різними генами.

Середній розмір домену зазвичай становить 100 - 150 залишків, що відповідає глобулі з поперечником близько 2,5 нм. Разом з тим зустрічаються і значно більші домени. Найімовірніше, формування просторової структури білка спочатку відбувається всередині майбутніх доменів, а взаємне укладання доменів, тобто утворення третинної структури, відбувається на заключних етапах формування глобули.

У великих глобулярних білках іноді містяться неоднакові структурні домени, що виконують різні функції, як і однотипні домени в межах одного мономерного білка, що утворюються, найімовірніше, як результат впливу генів в першому випадку або дуплікації генів - у другому. Домени створюються об'єднанням і чергуванням α-спіралей і β-шарів, між якими відкриваються більш пухкі структури (рис. 2.16).