2.3. Структурна організація білків
Визначення структурної організації білків вважається однією з головних проблем сучасної біохімії. Воно має важливе науково-практичне значення для розуміння величезної різноманітності функцій білків, що виконуються ними в живих організмах.
Білкові молекули є продуктом полімеризації 20 різних мономірних молекул (амінокислот), сполучених не хаотично, а в строгій відповідності з кодом білкового синтезу.
У 1888 р. А.Я. Данілєвський перший вказав на зв'язок -NH-СО- (що пізніше отримала назву пептидного зв'язку) як на найбільш вірогідний спосіб з'єднання амінокислот в білковій молекулі.
Проте тільки Э. Фішер в 1902 р. сформулював поліпептидну теорію будови. Згідно цієї теорії, білками є складні поліпептиди, в яких окремі амінокислоти пов'язані один з одним пептидними зв'язками, що виникають при взаємодії α-карбоксильних СООН- і α-NН2-груп амінокислот.
На прикладі взаємодії аланіну і гліцину утворення пептидного зв'язку і дипептиду (з виділенням молекули води) можна представити наступним рівнянням:
Аналогічним чином до дипептиду можуть приєднуватися і інші амінокислоти з утворенням три-, тетра-, пентапептіду і т.д. аж до крупної молекули поліпептиду (білка).
Утворення пептидних зв'язків, наприклад, з трьох різних амінокислот може бути представлено у вигляді наступної схеми:
Пептидні зв'язки грають виняткову роль як в «архітектурі», так і у функції білків.
Поліпептидний ланцюг, побудований з -NH-СН-СО-фрагментов, оточений різноманітними за своєю хімічною природою бічними радикалами, які є поліфункціональними – несуть вільні NH2–, СООН-, ОН-, SH-групи і визначають структуру (просторову) і різноманіття функцій молекул білка.
Бічні ланцюги представлені жирними (ала, вал, лей, іле), ароматичними (фен) і гетероциклічними (про, три, гіс) радикалами. Багато з них несуть вільні амінні (ліз, арг), карбоксильні (асп і глу), гідроксильні (сер, тре) і фенольні (тир), тіольні (цис), амідні (асн, глн) і інші функціональні групи.
Взаємодіючи з навколишніми молекулами розчинника (вода), вільні функціональні групи (зокрема, NH2- і СООН-групи) іонізуються, що приводить до утворення аніонних і катіонних центрів білкової молекули.
Залежно від їх співвідношення білкова молекула отримує сумарний позитивний або негативний заряд, а також характеризується тим або іншим значенням рН середовища при досягненні ізоелектричної точки білка.
Будова радикалів справляє значний вплив на багато інших властивостей білків і особливо на просторову конфігурацію поліпептидного ланцюга: сольові, ефірні, дисульфідні і інші містки, що утворюються, закріплюють відносне розташування ділянок ланцюга при формуванні третинної структури білка.
Радикали також в основному визначають круг хімічних реакцій, властивих білковим тілам, і разом з іншими чинниками справляють істотний вплив на функціональну активність білків.