7. Ксантопротеиновая реакція

У ароматичних амінокислотах, що містять бензольні кільця (тирозин, триптофан, фенілаланін), під дією азотної кислоти відбувається реакція нітрування бензольного кільця з утворенням забарвленої в жовтий колір нітросполуки. Розглянемо цю реакцію на прикладі тирозину:

У реакції гідроксиду натрію з хіноідною формою динітротирозину утворюється натрієва сіль динітротирозину, яка має оранжеве забарвлення:

8. Реакція Мілона на тирозин

У реакції ароматичної амінокислоти тирозину, що містить фенольне ядро з реактивом Мілона (суміш нітратів і нітритів ртуті (I) і (II), розчинених у концентрованій азотній кислоті) утворюється ртутна сіль тирозину, що має червоне забарвлення:

9. Реакція Адамкевича на триптофан

Триптофан в кислому середовищі вступає в реакцію з гліоксилової кислотою (альдегідами), утворюючи при цьому забарвлені в червоно-фіолетовий колір продукти конденсації:

4. Реакція Вуазене на триптофан

Триптофан, конденсуючись з формальдегідом, утворює забарвлений продукт конденсації біс-2-триптофанілметан, який окислюється до біс-2-триптофанілкарбинолу:

У присутності мінеральних кислот біс-2-триптофанілкарбінол утворює солі, забарвлені в синьо-фіолетовий колір.

5. Реакція Паулі на гістидин і тирозин

При взаємодії сульфонілової кислоти в кислому середовищі з нітритом натрію (калію) відбувається реакція діазотування і утворюється діазобензол-сульфонова кислота, яка в реакції з гістидином (або тирозином) утворює комплексну сполуку вишнево-червоного кольору:

2. Пептиди

Однією з важливих хімічних властивостей α-амінокислот, що залежать від одночасної присутності в молекулі аминної і карбоксильної груп, є їх здатність в певних умовах утворювати пептиди. Пептидну або білкову молекулу формально можна представити як продукт поліконденсації α-амінокислот, що протікає з утворенням пептидного (амідного) зв'язку між мономерними ланками.

Насправді в організмі процес йде набагато складніше. Зазначена реакція утворення пептидів з амінокислот має велике значення для розуміння хімічної будови білкових тіл.

У результаті реакції поліконденсації амінокислот можна отримати сполуку, що складається з багатьох амінокислотних залишків з дуже високими молекулярними масами. Такі сполуки називають поліпептидами, а -СО-NH-угруповання в них - пептидними групами або пептидними зв'язками. Пептиди можуть бути отримані також при неповному гідролізі білків.

Умовно вважають, що пептиди містять в молекулі до 50 (що відповідає молекулярній масі приблизно 6000), а білки - понад 50 амінокислотних залишків (молекулярна маса від 6000 до декількох мільйонів дальтон).

У свою чергу в групі пептидів прийнято розрізняти олігопептиди (низькомолекулярні пептиди), що містять у ланцюзі не більше 10 амінокислотних залишків, і поліпептиди, до складу ланцюга яких входить до 50 амінокислотних залишків. Для макромолекул з числом амінокислотних залишків, що наближається або трохи перевищує 50, поняття поліпептидів і білків практично не розмежовуються і часто є синонімами.

Конструкція поліамідного ланцюга однакова для всього різноманіття пептидів і білків. Цей ланцюг має нерозгалужене будову і складається з амідних (CONH) і метинових (СН) груп, що чергуються. Один кінець ланцюга, на якому знаходиться амінокислота з вільною NH₂-групою, називають N-кінцем, інший, на якому знаходиться амінокислота з вільною СООН-групою, - С-кінцем. Пептидні і білкові ланцюги прийнято записувати з N-кінця.

Оскільки амінокислоти у складі пептидів знаходяться у формі ацилів, то в назві пептиду їм надається характерне для ацилов закінчення -іл.

Назви пептидів будуються шляхом послідовного перерахування амінокислотних залишків, починаючи з N-кінця (з вільною α-аміногрупою), з додаванням суфікса -іл, крім останньої С-кінцевої (з вільною карбоксильною групою) амінокислоти, для якої зберігається її повна назва.

Іншими словами, назви α-амінокислот, що вступили в утворення пептидного зв'язку своєї СООН-групою, закінчуються в назві пептиду на -іл: аланіл, валіл і т.п. (для залишку аспарагінової кислоти використовується назва аспартіл).

Термін пептиди зараз втратив своє первісне значення, оскільки колись під пептидами розуміли кінцеві продукти перетравлення білків, тобто по сутності -амінокислоти. Тому логічно продукти перетравлення, складені з двох амінокислотних залишків (пептидів), називати дипептидами, з трьох - трипептидами, а з багатьох - поліпептидами. Набагато точніше пептиди іменувати гетерополіамінокислотамі, тобто сполуками, складеними з того чи іншого числа різних амінокислот. Проте термін пептиди міцно увійшов в хімію білків, але в новому значенні.

Таким чином пептиди (як і білки) являють собою сполуки, побудовані із залишків α-амінокислот, з'єднаних головним чином пептидним зв'язком.

Досить поширеними у пептидах є дисульфідні -S-S- зв'язки. Поряд з ними у деяких пептидах з низькою молекулярною масою віявлені γ-пептідні, N^ω-пептидні, складноефірні, тіоефірні та інші зв'язки (табл.2.).

Крім лінійніх пептидів, молекули яких є ланцюгами залишків амінокіслот, існують и ціклопептіди, в молекулах якіх залишки амінокислот замкнені в кільце.

Якщо циклізація пептиду відбувається за рахунок взаємодії кінцевіх α-амінніх и α-карбоксильних груп, циклопептиди називаються гомодітними, а якщо за рахунок бічних груп -OH, -COOH, -NH₂ або -SH-, гетеродітними.

Низькомолекулярні пептиди за своїми властивостями близькі до амінокислот, а високомолекулярні – до білків. Нижчі пептиди здебільшого кристалічні речовини, при нагрівнні до 200–300 °С розкладаються, добре розчинні у воді, розбавлених кислотах і лугах і майже не розчинні в органічних розчинниках. Пептиди – амфотерні речовини. Хімічні властивості їх залежать від наявності вільних функціональних груп. Пептиди дають біуретову реакцію та реагують з нінгідрином.

Пептиди містяться у всіх видах організмів. На відміну від білків вони мають більш різнорідний амінокислотний склад, зокрема досить часто включають амінокислоти D-ряду.

З природних джерел виділено кілька сотень індивідуальних пептидів і в багатьох випадках детально вивчені їх будова, властивості та біологічна активність.

Роль пептидів у процесах життєдіяльності вкрай різноманітна. Багато з них є гормонами, деякі представлені найсильнішими отрутами (отрути змій, жаб, равликів, павуків, комах, вищих грибів, мікробів), потужними антибіотиками, рилізинг-факторами (сприяють синтезу і вивільненню гормонів), регуляторами клітинного поділу, переносниками молекул та іонів через біологічні мембрани, регуляторами психічної діяльності.

Таблиця 2. Типи зв’язків, що зустрічаються в пептидах і білках.

Тип зв’язку	Формула	Де зустрічається
α-Пептидний	H2N–CHR–CO–(NHCHRCO)n–NH–CHR–COOH (n=1,2,3 і т.д.)	Білки, пептиди
Дисульфідний		Білки, пептиди (окситоцин)
γ-Пептидний		Глутатіон, гіногліцин В
Складноефірний		Актиноміцин
Nω-Пептидний		Бацитрацин
Тіоефірний		Фаллоїдин
Фосфодіефірний		Казеїн
Пірофосфатний		Казеїн, фосфвітин