- •Лекция 1 Аминокислоты. Белки
- •Аминокислоты в медицине используются в качестве лекарств
- •Аминокислоты объединяют в несколько классов
- •Двадцать аминокислот необходимы для синтеза белка
- •По строению бокового радикала
- •Право- и левовращающие формы аланина
- •Для аминокислот характерна амфотерность
- •Изменение заряда аминокислот при смещении рН раствора в кислую или щелочную сторону. Аминокислоты соединяются пептидной связью
- •Структурная функция
- •Резервная функция
- •Сократительная функция
- •Защитная функция
- •Как формируется молекула белка?
- •Главное в белке - последовательность аминокислот
- •Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала) (пептидные связи выделены желтым фоном, аминокислоты - рамкой)
- •Вторичная структура белка двояка
- •Укладка белка в виде β-складчатого слоя
- •Свертывание белка в глобулу
- •Четвертичная структура белка представлена олигомерами
- •Свойства белков следуют из их строения
- •Амфотерность
- •Влияние рН на заряд белка
- •Изменение заряда белковой цепи при изменении pH Растворимость
- •Растворы белков - коллоидные растворы
- •Как удалить белки из раствора?
- •Денатурация
- •1. Физическая денатурация
- •2. Химическая денатурация
- •Высаливание
- •Классификация по строению
- •Простые белки немногочисленны
- •Альбумины
- •Глобулины
- •Картина электрофореза белков сыворотки крови
- •Гистоны
- •Протамины
- •Коллаген
- •Эластин
- •Роль десмозина в соединении белков
- •Нуклеопротеины отвечают за продолжение жизни клетки
- •Этапы организации хроматина Строение и функции рнк и днк
- •Сравнение строения азотистого основания, нуклеозида и нуклеотида
- •Фосфопротеины - это, как правило, ферменты
- •Способ присоединения фосфата к белку на примере серина и тирозина Фосфорная кислота может выполнять:
- •Изменение конформации белка в фосфорилированном и дефосфорилированном состоянии
- •Липопротеины имеют огромное клиническое значение
- •Выделяют четыре основных класса липопротеинов:
- •У гликопротеинов разнообразные функции
- •Гликопротеины
- •Способы присоединения углевода к белку Функцией гликопротеинов являются:
- •Протеогликаны
- •Строение гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфата
Липопротеины имеют огромное клиническое значение
К липопротеинам, строго говоря, принадлежат только белки, содержащие ковалентно связанные липиды.
Однако традиционно к липопротеинам относят также надмолекулярные образования, переносящие липиды в плазме крови, включающие белки и молекулы всех классов липидов.
Концентрация и соотношение количества транспортных липопротеинов в крови играют ведущую роль в возникновении такой распространенной сосудистой патологии как атеросклероз.
Структуру транспортных липопротеинов можно сравнить с орехом, у которых имеетсяскорлупа и ядро. "Скорлупа" липопротеина является гидрофильной, ядро – гидрофобное.
ядро формируют неполярные эфиры холестерола (ХС) и триацилглицеролы (ТАГ), которые и являются транспортируемыми жирами. Их соотношение колеблется в разных типах липопротеинов.
в поверхностном слое ("скорлупе") находятся фосфолипиды, холестерол, белки. Гидрофильность липидов поверхностного слоя призвана обеспечить растворимость гидрофобного ядра в плазме крови.
Белки в липопротеинах называются апобелками, их выделяют несколько видов: А, В, С, D. В каждом типе липопротеинов преобладают соответствующие ему апобелки, которые несут либо структурную функцию, либо являются ферментами метаболизма липопротеинов.
|
|
Схема строения липопротеина |
Строение липопротеина |
Выделяют четыре основных класса липопротеинов:
липопротеины высокой плотности (ЛПВП, α-липопротеины, α-ЛП),
липопротеины низкой плотности (ЛПНП, β-липопротеины, β-ЛП),
липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП, пре-β-липопротеины, пре-β-ЛП),
хиломикроны (ХМ).
Функцией липопротеинов является перенос в крови триацилглицеролов и холестерола и егоэфиров.
Свойства и функции липопротеинов разных классов зависят от состава, т.е. от соотношения триацилглицеролов, холестерола и его эфиров, фосфолипидов, белков:
Типы липопротеинов |
По направлению сверху вниз происходит изменение состава |
Хиломикроны (до 90% липидов) ЛПОНП ЛПНП ЛПВП (до 80% белков) |
Увеличение количества белка Увеличение количества фосфолипидов Уменьшение количества триацилглицеролов |
У гликопротеинов разнообразные функции
Класс под названием гликопротеины или, более корректно, гликоконъюгаты – это белки, содержащие углеводный компонент, ковалентно присоединенный к полипептидной основе. Содержание углеводов в них варьирует от 1 до 85% по массе.
Выделяют два подкласса белков, содержащих углеводы: протеогликаны и гликопротеины. Между этими подклассами имеются существенные отличия:
Гликопротеины |
Протеогликаны |
|
|
Гликопротеины
Для собственно гликопротеинов характерно низкое содержание углеводов. Они присоединены либо N-гликозидной связью к амидному азоту аспарагина, либо О-гликозидной связью к гидроксигруппе остатка серина, треонина, гидроксилизина. Углевод имеет нерегулярное строение и содержит маннозу, галактозу, глюкозу, их аминопроизводные, N-ацетилнейраминовую кислоту.
