Нативная структура белка.

Многие белки в третичной структуре имеют спирализованные, складчатые и неупорядоченные сегменты. При этом, в функциональном и структурном отношениях важно взаимное расположение аминокислотных радикалов. Употребляют следующие термины:

домены – анатомически выделяемые участки третичной структуры белка, отвечающие за выполнения определенной функции белка;

гидрофобные карманы – полости в третичной структуре, выстланные радикалами гидрофобных аминокислот; служат для погружения в молекулу белка гидрофобных лигандов;

гидрофобные кластеры – участки поверхности белка, где сконцентрированы радикалы гидрофобных аминокислот; служат для взаимодействия с гидрофобными кластерами других молекул.

Для выполнения функции белок должен иметь определенную и часто единственную третичную структуру (конформацию) – нативная структура.

Денатурация белков

– это разрушение третичной и частично вторичной структур путем разрыва дисульфидных и слабых нековалентных взаимодействий (водородных, ионных, гидрофобных), сопровождающиеся потерей функции белка. Иными словами, денатурация – это потеря нативной структуры.

При денатурации не разрываются пептидные связи, т.е. первичная структура сохраняется.

Денатурацию белков вызывают любые агенты, действующие на нековалентные взаимодействия. При этом белок выпадает в осадок, если теряются основные факторы устойчивости – заряд и гидратная оболочка. Если после удаления денатурирующего агента восстанавливается нативная структура белковой молекулы, то это явление называется ренатурацией (ренативацией). В пищеварительном тракте денатурация пищевых белков соляной кислоты приводит к доступности пептидных связей для ферментативного гидролиза первичной структуры (пепсин в желудке; трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы в двенадцатиперстной кишке; дипептидазы, трипептидазы и аминопептидазы в тонком кишечнике).

Четвертичная структура белков

– способ укладки в пространстве нескольких полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной и третичной структурами, с формированием единого макромолекулярного образования для выполнения определенной функции. Четвертичной структурой обладают белки с молекулярной массой более 50000 Да. Для обозначения используют следующие термины: протомер – отдельная полипептидная цепь в третичной структуре; субъединица – протомер или объединение нескольких протомеров, способных выполнять часть функции белка; олигомер (мультимер) – сочетание протомеров или субъединиц в четвертичной структуре белка, несущих полную функциональную активность белка. Протомеры связаны в мультимерном белке слабыми связями (водородные, электростатические, гидрофобные взаимодействия) и не связаны ковалентными (пептидная, дисульфидная). При разрушении слабых связей, стабилизирующих четвертичную структуру. Происходит разделение субъединиц и протомеров и потеря функции белка.

Если убрать денатурирующий агент, то возможно восстановление слабых связей, а следовательно, олигомерного белка и его функций.

Разработала преподаватель биохимии Новикова С.М.

2006-2007 уч.год

12