IV уровень. Четвертичная структура

– характерна для белков состоящих из 2 или более полипептидных цепей, связанных между собой слабыми ионными связями. Это объединение в определённом порядке двух или более субъединиц в молекулу олигомерного белка.

Особенностью белков с четвертичной структурой является их способность проявлять свои функции и свойства только при наличии всех субъединиц.

Н: лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – состоит из 4 субъединиц.

(! Субъединица – полипептидная цепь, имеющая завершенную пространственную структуру).

Создание белков с четвертичной структурой позволило природе расширить свои возможности в области качественного разнообразия белков при незначительном увеличении количества генетического материала.

ЛДГ – 4 субъединицы и 2 генетически детерминированных полипептидных цепей Н и М. Их разные комбинации позволяют создать 5 ферментов, катализирующих одинаковую реакцию в разных органах и тканях: НННН, НННМ, ННММ, НМММ, ММММ.

Такие белки с одинаковыми функциями, но отличающиеся физико-химическими свойствами, получили название изопротеинов.

Слабое взаимодействие между отдельными частями молекулы белков даёт ей некоторую свободу к изменениям пространственной структуры. Расположение атомов или групп атомов молекулы органического вещества, обусловленное возможностями вращения их вокруг ковалентных связей (дисульфидных мостиков), получило название конформации. Изменение конформации белковой молекулы лежит в основе её биологической активности. Уникальная пространственная структура каждой белковой молекулы и её возможности в определённых пределах изменять эту структуру придаёт белкам способность выполнять многочисленные специфические функции. Главный принцип, лежащий в основе этой специфичности, это принцип комплиментарности – принцип пространственной дополнительности между определённым участком белковой молекулы (активным участком) и молекулой или участком молекулы (лигандом), с которой реагирует этот белок. Активные участки белковых молекул образуются на поверхности, в «карманах» и «расщелинах» поверхности. При этом если для функции необходимы гидрофобные радикалы аминокислот, то они, упрятанные от воды в глубине белковой молекулы, становятся доступными благодаря изменению конформации всей белковой молекулы. Лигандами могут быть самые разнообразные по химической природе вещества: белки, углеводы, липиды, неорганические вещества и т. д. Примерами такого специфического белок – лиганд – взаимодействия являются взаимодействия между антителом и антигеном, рецептором и гормоном, ферментом и субстратом.

Функции белков в организме:

Каталитическая.

В клетке участвуют в биохимических реакциях 2000 различных ферментов, и все они по химической природе – белки ( простые или сложные).

Структурная.

Белки составляют ~ 1/5 часть массы тела. Мембраны всех клеток представляют собой бислой: белки и фосфолипиды, т. е. белки играют роль в формировании всех клеточных структур. Существуют специальные белки, выполняющие структурную функцию. Например: а) основа волос и ногтей – кератин – белок жесткой структуры, плохо растворим в воде; б) белок соединительной ткани – коллаген; в) Нb- белок эритроцитов.

Транспортная.

Белки обладают исключительными возможностями по специфическому связыванию различных соединений, что позволяет им осуществлять транспорт веществ по крови и в пределах клетки. Так по организму транспортируется нерастворимые в воде вещества (ионы металлов, газы) или токсические продукты (билирубин, жирные кислоты). Пример транспортных белков: 1) Нb – О₂ и СО₂, 2) трансферрин – транспортирует Fе, 3) ретинол связывающий белок – доставляет клеткам витамин А, 4) альбумины крови + жирные кислоты и билирубин выполняют 2 задачи: обезвреживают данные вещества, транспортируют по крови в печень и др. ткани, 5) сложные белки – липопротеины – транспортируют по крови липиды: холестерин, фосфолипиды, ТАГ (триацилглицерины).

Защитная.

На действие болезнетворных микробов организм отвечает выработкой антител, которые по химической природе являются белками глобулиновой природы – IgA, G, E и т.д.

Регуляторная.

В регуляции обмена принимают участие гормоны (гипофиза, поджелудочной, щитовидной желез). Около 50% всех гормонов имеют белковую природу. Белки принимают участие в регуляции важных констант крови: осмотического давления, рН-крови , КОС.

Сократительная функция (специфическая функция белков).

Важным признаком живого является подвижность, в основе ее лежит сократительная функция белков: мышечные сокращения, изменения формы клеток. Это выполняется рецепторной функцией белков наружной плазматической мембраны. В работе мышц участвуют белки: актин, миозин, тропонины и тропомиозин. Белок ретрактозим сокращает тромб, делая его более плотным, тем самым предотвращает кровотечение.

Участие в процессах наследственности (хранение и передача генетической информации) – выполняют сложные белки – нуклеопротеины.

Энергетическая – 1г. белка, окисляясь до конечных продуктов_ мочевины, углекислого газа и воды, даёт 4,1 ккал энергии.

Перечисленные и многие другие функции белков достаточно отражают их важнейшее значение для организма и подтверждают правильность оценки белков как основы всего живого.