С.Ж.АСФЕНДИЯРОВ АТЫНДАҒЫ ҚАЗАҚ ҰЛТТЫҚ МЕДИЦИНА УНИВЕРСИТЕТІ		КАЗАХСКИЙ НАЦИОНАЛЬНЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМЕНИ С.Д.АСФЕНДИЯРОВА
КАФЕДРА БиологическОЙ химиИ МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ ДЛЯ ПРАКТИЧЕСКИХ ЗАНЯТИЙ

СПЕЦИАЛЬНОСТЬ: Стоматология

КАФЕДРА: Биологическая химия

МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ ДЛЯ ПРАКТИЧЕСКИХ ЗАНЯТИЙ

КУРС: 2

ДИСЦИПЛИНА: БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

СОСТАВИТЕЛЬ: Жакыпбекова С.С.

Алматы 2015

Рассмотрено и одобрено на заседании кафедры биохимии

Протокол № 1 от «___» августа 2015г.

Утвержден

Заведующий кафедрой биохимии,

профессор Шарипов К.О.

Занятие №1

1. Белки. Функции белков. Общие свойства белков. Лабораторные работы: цветные реакции на белки (№1, 2, 3а, 7а), реакции осаждения (№10, 12, 13,14). Правила техники безопасности.

2. Цели:

1. Ознакомиться с правилами техники безопасности при работе в биохимической лаборатории.

2. Научиться использовать знания о функциях, общих свойствах и роли различных белков для решения учебно-научных ситуаций и освоения других разделов биохимии

3. Задачи обучения:

По окончании данного занятия студенты будут:

1. Знать функции и общие свойства белков

2. Использовать знания об общих свойствах белков и их функциях при изучении отдельных представителей простых и сложных белков

3. Применять знания об общих свойствах белков и их функциях для понимания механизмов денатурации и использовании денатурирующих агентов в медицине и стоматологии.

4. Решать учебно-научные ситуации по теме

5. Формировать правовую компетенцию по вопросам техники безопасности при работе в биохимических лабораториях

6. Формировать операциональные навыки при выполнении лабораторных работ

4. Основные вопросы темы:

1. Правила техники безопасности при работе в химической лаборатории.

2. Функции белков (перечислить).

3. Общие свойства белков:

1. близкий элементарный состав;

2. высокая молекулярная масса;

3. определенные формы белков и большие размеры;

4. общие продукты распада;

5. типы связей в молекуле белка и участие связей в молекуле белка для сохранения ее стабильности.

6. Цветные реакции на белки: общие и на отдельные аминокислоты. Значение этих реакций в медицине. Цветные реакции на белки (№1, 2, 3а, 7а).

7. Амфотерные свойства белков. Влияние рН среды на заряд белка

8. Коллоидные свойства белков. Устойчивость белка в растворе, факторы устойчивости.

9. Реакции осаждения и высаливание белков. Реакции осаждения (№10, 12, 13,14).

10. Значение этих реакций в медицине.

11. Структуры белковых молекул. Денатурация, ренатурация

6.5. Методы обучения и преподавания:

1)Знакомство с техникой безопасности;

2) блиц-опрос по вопросам (задавать по одному вопросу каждому студенту).

3) Устный разбор по вопросам:

а)типы связей в молекуле белка и участие связей в молекуле белка для сохранения ее стабильности (таблица 1).

б) Цветные реакции на белки: общие и на отдельные аминокислоты. Значение этих реакций в медицине.

в) Амфотерные свойства белков. Влияние рН среды на заряд белка. (разбор с выполнением нижеприведенных упражнений 1,2,3).

г)Коллоидные свойства белков. Устойчивость белка в растворе, факторы устойчивости.

д)Реакции осаждения и высаливание белков.

е)Значение этих реакций в медицине.

ж)Структуры белковых молекул (таблица2). Денатурация, ренатурация

Упражнения по амфотерным свойствам белков.

1. Общая формула белка

Какими свойствами обладает этот белок? Какой заряд он будет иметь при рН=4,7; 7,0; 10? Перечислите аминокислоты, входящие в состав такого белка.

2. Общая формула белка

Какими свойствами характеризуется этот белок? В какой среде лежит его ИЭТ? Какой заряд он имеет в нейтральной среде? Какие аминокислоты входят в состав такого белка?

3. Общая формула белка

Какими свойствами характеризуется этот белок, при каких значениях рН он электронейтрален?Назовите аминокислоты, входящие в состав такого белка.

4) выполнение тестовых заданий;

5) выполнение лабораторных работ: Цветные реакции на белки (№1, 2, 3а, 7а); реакции осаждения (№10, 12, 13,14);

6)дискуссия.

Заполнение таблиц:

Таблица 1.

Типы связей в молекуле белка

Название связи, её характеристика	Как образуется связь	Пример связи (показать на формулах)
Пептидная (ковалентная, прочная)	За счёт СООН первый АК и NH2 второй
Дисульфидная (ковалентная, прочная)	За счёт окисления тиогрупп 2 молекул цистеина
Водородная (нековалентная, слабая)	За счёт избытка заряда на водороде и кислороде групп, участвующих в образовании пептидных связей.
Ионная (нековалентная, слабая)	Между свободными –СООН МАДК и свободными - NH2 ДАМК, находящимися в диссоциированном состоянии
Гидрофобное взаимодействие (неполярная, слабая)	За счёт не имеющих заряда углеводородных радикалов АК

Таблица №2 Структуры белковой молекулы

Структуры белковой молекулы	Типы связи, стабилизирующие данную структуру	Основные свойства белка, определяемые данной структурой