9.Вторичная и третичная структуры белка.

Вторичная структура

Под вторичной структурой белка понимают способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру.Вторичная структура - это пространственное расположение полипептидной цепочки в виде α-спирали или β-складчатости безотносительно к типам боковых радикалов и их конформации. Она стабилизирована водородными связями, которые замыкаются между пептидными, амидными (-N-H) и карбонидными (-C=O)группами, т.е. входят в пептидную единицу, и дисульфидными мостиками между остатками цистеина.Она возникает в результате образования водородных связей внутри одной полипептидной цепи(спиральная конфигурация) или между двумя полипептидными цепями(складчатые слои).По конфигурации выделяют следущие элементы вторичной структуры: а – спираль и в – складчатый слой.

Полинг и Кори предложили модель вторичной структуры белка в виде левозакрученной α-спирали, в которой водородные связи замыкаются между каждой первой и четвертой аминокислотой, что позволяет сохранять нативную структуру белка, осуществление им простейших функций, защищать от разрушения.Полипептидная цепь сворачивается в альфа- спираль таким образом, что витки спирали регулярны, поэтому спиральная конфигурация имеет винтовую симметрию. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали(расстояние между витками) составляет 0,54 нм. В образовании водородных связей принимают участие все пептидные группы, что обеспечивает максимальную стабильность, снижает гидрофильность и увеличивает гидрофобность белковой молекулы. Альфа-спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией, отвечающей минимуму свободной энергии.

Полинг и Кори предложили и другую упорядоченную структуру - складчатый β- слой. В отличие от конденсированной α-спирали β- слои почти полностью вытянуты и могут располагаться как параллельно , так и антипараллельно

Линейная структура удерживается благодаря возникновению водородных связей между пептидными гуппировками,стоящими на разных участках полипептидной цепи.В стабилизации данных структур также принимают участие дисульфидные мостики и водородные связи.

Супервторичная структура - это более высокий уровень организации белковой молекулы,представленный ансамблем взаимодействующих между собой вторичных структур:

α-спираль - два антипараллельных участка, взаимодействуют гидрофобными комплементарными поверхностями (по принципу впадина-выступ) αсα

Сверхспирализация α-спирали

βхβ - два параллельных участка β-цепи

β-зигзаг

Третичная структура

Это способ укладки полипептидной цепи в пространстве.Четкой границы между третичной и четвертичной структурами провести нельзя, но под третичной структурой понимают пространственное расположение α-спирали и β-складчатостив виде глобулы, стабилизированной всеми видами связей между аминокислотными остатками , далеко отстоящими друг от друга. Третичная структура многих белков составляется из нескольких компактных глобул, называемых доменами. Между собой домены обычно бывают связаны тонкими перемычками - вытянутыми аморфными полипептидными цепями.Стабилизируют третичную структуру белка взаимодействия,возникающие между боковыми радикалами аминокислотных остатков разных участков полипептидной цепи.Эти взаимодействия можно разделить на сильные(дисульфидные мостики) и слабые.Слабые в свою очередь делятся на полярные(ионные и водородные связи) и неполярные(взаимодействия между углеводородными радикалами аминокислотных остатков).

Такая структура стабилизируется ионными,водородными,ковалентнами связями(образуются между атомами серы,входящими в состав цистеина,цистина и метионина),а также гидрофобными взаимодействиями.

Ковалентные связи,участвующие в поддержании третичной структуры белка,представлены дисульфидными и пептидными связями.Ионные связи возникают между группами белков,имеющими противоположные заряды,т.е. между боковыми радикалами аминокислот.Гидрофобные боковые радикалы,не имеющин средства к воде,оказываются компактно упакованными.юа основном.ю внутри глобулы,образуя гидрофобные области.

Глобулярные белки

*Альбумины. Они растворимы в воде, свёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мышечной ткани, молочный альбумин. Поддерживают онкотическое давление плазмы крови, выполняют транспортные функции

*Глобулины. Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Более концентрированными растворами солей они вновь осаждаются; осаждение происходит при меньшей концентрации, чем та, которая необходима для осаждения альбуминов. Эти белки являются очень слабыми кислотами. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мышечной ткани, глобулин белка куриного яйца. Выполняют транспортную и защитную функцию.

*Гистоны. Белки основного характера. Находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных тельцах.- эритроцитах.

*Протамины. Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли; содержатся (в виде нуклеопротеинов) в сперматозоидах рыб.

*Проламины. Находятся в зернах различных хлебных злаков. Замечательной их особенностью является растворимость в 80% -ном спирте. Представителем этих белков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины.

Фибриллярные растворимые белки

*Актин, миозин

- основные сократительные белки.

Фибриллярные нерастворимые белки выполняют в организме,в основном, структурную функцию.Это плохо растворимые или нерастворимые белки,отличающиеся высоким содержанием неполярных аминокислот.

*Склеропротеины. Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся кератин, коллагены, эластин ,фиброин.

*Кератин Является главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. Скорлупа куриного яйца состоит из извести и кератина. Если растворить известь скорлупы яйца в кислоте, то останется мягкая кожа, состоящая из кератина; из кератина состоит кожица, которая следует за скорлупой яйца. По химическому составу кератин богат серой.

*Коллагены. Чрезвычайно распространены в живых организмах. Из коллагенов состоит соединительная ткань; они находятся в хрящах. Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ (фосфорнокислого и углекислого кальция), жира и коллагенов. При кипячении с водой или при действии перегретого водяного пара коллагены образуют клей.

Если из костей извлечь жир и потом, обработав их кислотой, растворить фосфорнокислый кальций, то останется белковое вещество-оссеин. При обработке оссеина перегретым водяным паром он переходит в клей. Чистый костяной клей называется желатиной. Особенно чистая желатина получается из рыбьего пузыря кипячением с водой.

*Эластин Входит в состав жил и других эластичных веществ соединительной ткани.

Нити сырого шелка состоят из белкового вещества-фиброина, покрытого другим белковым веществом, играющим роль шелкового клея - серицином. При кипячении с водой шелк освобождается от клея, который при этом переходит в раствор.