Тема № 9. Ферментативные процессы. Лечебные препараты 19

Модуль III

Тема 9 (2 часа)

ПЛАКАТ 1

РЕГУЛИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ ПРОЦЕССОВ

В МЯСНОМ СЫРЬЕ. СПП ИЗ КРОВИ УБОЙНЫХ ЖИВОТНЫХ, ЛЕЧЕБНЫЕ ПРЕПАРАТЫ ИЗ ЭФС (ЭНДОКРИННЫЕ

ФЕРМЕНТЫ), БЕЛКОВЫЕ ГИДРОЛИЗАТЫ

План лекции

1. Регулирование ферментативных процессов в мясном сырье

2. СПП из крови убойных животных, лечебные препараты из ЭФС (эндокринные ферменты)

3. Мясные эмульсии и структурированные пищевые системы

ОСНОВНАЯ ЛИТЕРАТУРА

1. Рогов И.А. Пищевая биотехнология: В 4 кн. Кн. 1. Основы пищевой биотехнологии / И.А. Рогов, Л.В. Антипова, Г.П. Шуваева. – М.: КолосС, 2004. – 440 с.

2. Гаврилова Н.Б. Технология молока и молочных продуктов: традиции и инновации / Н.Б. Гаврилова, М.П. Щетинин. – М.: КолосС, 2012. – 544 с.

3. Прикладная биотехнология. УИРС для специальности 270900: учебное пособие / Л.В. Антипова, И.А. Глотова, А.И. Жаринов. – Воронеж: Воронеж. гос. технол. акад. 2000. – 332 с.

ПЛАКАТ 2

1. Регулирование ферментативных процессов

Очевидно, что специфика ферментативных процессов и про­дуктов реакций обусловливает консистенцию и другие свойства.

Аналогично в результате эндогенных ферментативных процес­сов происходит разрешение мышечного окоченения и накопление химических предшественников вкуса и аромата в мясе, а также вкусоароматических свойств в готовых к употреблению мясных продуктах.

Известно, что в послеубойный период свойства всех тканей животного организма значительно изменяются, особенно мышеч­ной ткани. Наступает автолиз. Состояние автолиза тканей легко определить визуально по внешним признакам.

Скорость развития окоченения и его глубина зависят от видовых особенностей животного и внешних физико-химических факторов. Так, например, для крупного рогатого скота при температуре, близ­кой к нулю, окоченение крупного рогатого скота наступает через 18-24 ч, свиней – 16-18 ч, кур – 2-4 ч. Окоченение развивается вдвое быстрее при 15-18 °С, а при 37 °С – в четыре раза. При быс­тром охлаждении туш молодых животных после убоя окоченение протекает быстрее, чем у старых, упитанность мышц также влияет на глубину и скорость окоченения. При высокой упитанности ско­рость окоченения протекает медленнее. Процесс посмертного око­ченения также зависит от состояния здоровья животного.

Окоченение мускулатуры связано с изменениями состояния мышечных волокон, которые после убоя животных остаются на­пряженными.

Механизм сокращения мышечных волокон в период окочене­ния сходен с механизмом их сокращения при жизни, однако име­ются и существенные различия. Вместо организованного и регули­руемого сокращения волокна под влиянием нервного импульса беспорядочно сокращаются по всей поверхности мышц. Процесс протекает синхронно, отдельные волокна находятся в разной ста­дии сокращения. Неравномерность перехода в сокращенное состо­яние обнаруживается даже по длине одного и того же волокна: одна часть его может быть расслаблена, в то время как другая - сокра­щена. В структуре волокон развивается большое напряжение, кото­рое выражается в появлении признаков их внутреннего строения. С развитием автолиза число сокращенных волокон в мышце нараста­ет и достигает максимума в период окоченения.

Но спустя 24-48 ч наступает период разрешения мышечного окоченения, при котором все более заметными становятся при­знаки разрушения клеточных структур: ядра сморщиваются, появ­ляются разрывы мышечных волокон.

Современные представления о механизме автолитических про­цессов базируются на ферментативной природе посмертных изме­нений мышечной ткани, установленных И. А. Смородинцевым в 30-х годах XX в. Наиболее важное значение отводится двум основ­ным ферментным системам. Одна из них связана с функцией дви­жения и регулирует сокращение - расслабление, другая – катализирует непрерывный распад главных структурных элементов мы­шечного волокна по типу гидролиза. Роль каждой из этих двух си­стем в развитии этапов автолиза различна, но их функции тесно связаны между собой.

Разрешение мышечной ткани связывают с ослаблением попе­речных связей между актином и миозином с последующей диссо­циацией комплекса. Полной диссоциации, как показывают ре­зультаты исследований, не происходит, однако частичного распа­да миозин-актин достаточно, чтобы волокна растянулись.

Изменения свойств белков, предшествующие релаксации мышцы, тесно связаны с деятельностью протеолитических фер­ментов – катепсинов, которые во втором периоде автолиза осво­бождаются из лизосом, и под воздействием кислой реакции среды клетки активируются. Катепсины являются типичными протеина-зами и вызывают деструкцию высокомолекулярных белков.

Разделяют пять основных типов катепсинов – А, В, С, D и E, кото­рые отличаются специфичностью действия на белки и в настоящее время достаточно изучены. Отличительной чертой катепсина А явля­ется его способность гидролизовать синтетический субстрат карбо-бензокси-L-глютамил-L-тирозин с оптимумом действия рН 5,6. Фермент синергетически с катепсином Dдействует на белки и вызы­вает их гидролиз в лизосомах. По специфике действия он близок пан­креатической карбоксипептидазе А, хотя и имеет ряд отличий. При исследовании свойств в катепсине В была установлена папаинтиоло-вая протеиназа растительного происхождения, широко используе­мая для мягчения мяса. Катепсин С является типичной сульфгидрильной протеиназой, и его действие направлено на отщепление N - концевых дипептидных остатков в белках, пептидах и их производ­ных. По субстратной специфичности катепсин С является своеобраз­ной аминопептидазой, которая может участвовать не только в пептид­ном гидролизе, но и может действовать как активная трансфераза.

Проявление того или другого свойства фермента зависит от концентрации ионов хлора. Катепсин D активно гидролизует гемогло­бин с оптимумом рН 3,0, денатурированный кислотой, и не действу­ет на специфические субстраты катепсинов А, В, С. Фермент имеет сродство к пептидным связям, образованным гидрофобными боко­выми радикалами, и поэтому сходен с пепсином – пищеваритель­ным ферментом животных, который выделяется слизистой оболоч­кой желудка. Катепсин Е отличается от катепсина D субстратной специфичностью, более кислым характером и лабильностью.

Таким образом, действуя на разные субстратные фрагменты, катепсины оказывают существенное влияние на структуру белко­вых компонентов. Это вносит вполне определенный вклад в дис­социацию образовавшихся белковых агрегатов, ведет к появлению свободных гидрофильных групп и частичному восстановлению свойств мышечной ткани, утраченных в результате окоченения.

В технологии получения мясопродуктов нет установленных по­казателей полной зрелости мяса, а, следовательно, и точных сроков созревания. Это объясняется, прежде всего, тем, что вышепере­численные свойства мясного сырья формируются одновременно. Развивается окоченение, распадаются белковые, углеводные, липидные системы, нуклеозиды и т.д.

В целом же следует отметить, что процесс созревания – одно из «узких» мест в промышленной переработке мясного сырья. Это вызвано значительной длительностью процесса, необходимостью использования больших производственных площадей, недоста­точной эффективностью развивающихся биохимических реакций.

Для интенсификации процессов созревания, улучшения и сба­лансированности показателей сырья разработаны физические, хи­мические и биохимические методы. Наиболее распространенным и перспективным приемом является использование протеолитических ферментных препаратов, отвечающих следующим требова­ниям: высокий температурный оптимум действия; кислая и нейт­ральная области рН эффективного гидролиза; специфичность к гидролизу миозина и особенно белков внутримышечной соедини­тельной ткани – коллагена и эластина (т.е. сходность действия с катепсинами, коллагеназой и эластазой); безвредность для здоро­вья человека.

Опыт показывает, что искусственно внесенные в сырье препа­раты протеаз обеспечивают аналогичный автолитическому эффект образования белковых структур, однако процессы созревания мяса под их влиянием протекают в 3-5 раз интенсивнее и закан­чиваются в более короткий срок. Ферментные препараты отлича­ются специфичностью действия на такие белки мяса, как миозин, коллаген и эластин, конечные результаты этих процессов имеют много общего. При этом интенсивность и глубина превращений белковых структур зависят от дозировки препаратов, физико-хи­мических условий, продолжительности обработки. Действие фер­ментов в итоге вызывает существенные изменения белков мяса и системы экстрактивных веществ, что соответственно придает сы­рью нужную консистенцию (нежность), вкус и аромат.

В промышленных целях в качестве источника получения протеиназ используются животные ткани, растения и микроорганиз­мы. Среди них наибольшее распространение получили препараты, вырабатываемые на мясокомбинатах из ферментно-эндокринного сырья: поджелудочной железы (панкреатин, трипсин и химотрипсин) и слизистой оболочки желудка (пепсин). Попытка использо­вать эти ферменты при созревании мяса для мягчения, за исклю­чением панкреатина, оказалась малоэффективной ввиду их низко­го температурного оптимума и неспособности к гидролизу колла­гена и эластина. Панкреатин обладает сравнительно высокой коллагеназной и эластазной активностью. Удовлетворительные результаты по размягчению мяса были получены при использова­нии смеси этих ферментов. Однако ферменты животного проис­хождения имеют весьма ограниченные сырьевые источники и не вполне удовлетворяют потребности промышленности.

Среди ферментов растительного происхождения для обработки мышечной ткани используют папаин, фицин, бромелаин и др. Эти ферменты глубоко и всесторонне изучены. Некоторые сведе­ния приведены выше.

Ферментные системы катепсинов мышечной ткани оказывают аналогичные действия на свойства сырья и продуктов, что учиты­вается при организации технологических процессов и разработке ассортимента. Например, показано, что степень развития фермен­тативных процессов в мясе рыб после их улова не только форми­рует желаемые органолептические свойства, но и улучшает пере-вариваемость продуктов под действием пищеварительных фер­ментов, т. е. улучшает их биологическую ценность.

В связи с дефицитом в рационах питания людей пищевых ве­ществ, особенно белков, и для максимального вовлечения вторич­ных ресурсов перерабатывающих отраслей АПК в производство про­дуктов питания на базе управляемого биокатализа разрабатываются новые инженерные решения. Малоотходность подразумевает вклю­чение в технологический процесс такого нетрадиционного сырья, как субпродукты II категории тканей и отходы с высоким содержани­ем коллагена. Наибольшие перспективы открываются в создании до­бавок и эмульсий функционального назначения, получении биопо­лимеров, композитов, пищевых ингредиентов и покрытий. В связи с тем что пищевая и биологическая ценность продуктов ограничивает­ся наличием непереваримых соединительно-тканных белков, отри­цательно влияющих на функционально-технологические и струк­турно-механические свойства, наибольшие перспективы имеют протеолитические ферменты с коллагеназным эффектом.

Показано, что применение специфических протеаз или комп­лексов позволяет существенно (в 2-4 раза) сократить продолжи­тельность технологических процессов, снизить их трудо- и энер­гоемкость, максимально вовлечь в получение высококачествен­ных продуктов ранее неиспользуемое или малоиспользуемое белоксодержащее сырье.

ПЛАКАТ 3