§1.2. Роль отдельных пищевых веществ в жизнедеятельности организма и в пищевых технологиях

Качественный состав питания представляет содержание в рационе белков, жиров, углеводов, минеральных солей и витаминов. Все пищевые вещества по их преимущественному назначению можно разделить на 3 группы:

1. белки и минеральные соли: кальций и фосфор – с преимущественно пластической функцией;

2. жиры и углеводы – с преимущественно энергетической функцией;

3. витамины и минеральные соли (микро- и макроэлементы) – вещества, выполняющие в организме специфическую функцию катализаторов обменных процессов.

БЕЛКИ

Название белки или протеины происходит от греческого слова «protео» – первенствующий. Они представляют собой биополимеры, состоящие из остатков различных аминокислот, связанных между собой пептидной связью СО-NH.

А минокислоты R-CH-COOH являются своеобразными кирпичиками, из которых

NH₂

строится белковая молекула. Они состоят из двух активных группировок (карбоксильной и аминной). При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид, при взаимодействии трех аминокислот – трипептид, многих – полипептид.

Общая формула полипептида:

H ₂N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO…CH-COOH

R R₁ R₂ R_n

Между понятиями о пептидах и белках существует условное разделение: вещества с молекулярной массой до 5000 Да называют пептидами (или полипептидами), вещества с большей молекулярной массой – белками. Многие белки, кроме того, состоят из нескольких полипептидных цепей.

Белки – органические высокомолекулярные соединения, в состав большинства которых входят 5 элементов: Азот – 16,8-18,4%; Углерод – 51-53%; Водород – 6,9%; Кислород – 21-23%; Сера – 0,7-1,3%. Может входить фосфор – 1%

Чем ниже молекулярная масса, тем они лучше растворяются. Белки построены из 22 протеиногенных -аминокислот, которые, как и белки являются оптически активными веществами и относятся к амфотерным соединениям в зависимости от того, в какую сторону они вращают плоскость поляризуемого света (+) (-).

Благодаря наличию кислотной и основной группы в белке они определяют буферные свойства белковых растворов, т.е. при добавлении соответствующей кислоты или щелочи поддерживают водород на заданном уровне.

Разнообразие белков определяется последовательностью размещения аминокислот в аминокислотной цепочке (первичная структура), она очень стабильна и держится благодаря пептидным и дисульфидным связям.

-СО-NH- обладает энергией 200 кДж/моль

-S-S- обладает энергией 260 кДж/моль

Вторичная структура – это упорядоченная структура полипептидной цепочки молекулярными и водородными связями, иными словами, закрученная в спираль полипептидная цепь (представьте спиралевидный электропровод, например, у телефона, бритвенного прибора). Вторичная структура представлена в основном: -спиралью – характерной для большинства зерновых культур и складчатым слоем или -структурой – для фибриллярных белков, содержащихся в волосах, рогах, копытах.

Водородная связь – это нековалентная связь, которая очень легко разрывается. Если для разрыва обычной химической связи необходимо затратить энергию от 200 до 450 кДж/моль, то для водородной требуется 4-30 кДж/моль.

Водородная связь возникает между атомом водорода (валентно связанным с каким-либо электроотрицательным атомом) и другим электроотрицательным атомом (кислородом или азотом)

-О-Н…О=

=N-H…N

O-H…N

=N-H…O=

Это биологически наиболее важные водородные связи.

Третичная структура – т.е. та конфигурация, которую принимает в пространстве скрученная в спираль полипептидная цепь (представьте электроспираль скрученную в клубок). Она характеризует внешнюю форму белковой молекулы.

Связи третичной структуры:

Водородная; ионная (или солевая); гидрофобное взаимодействие – это нековалентные связи и дисульфидные связи – это ковалентная связь.

Водородные связи в третичной структуре такие же, как и во вторичной.

Ионная или солевая связь – это электростатическое притяжение или отталкивание заряженных частичек. Эта связь легко разрушается при изменении рН среды и белок может легко изменять третичную структуру при изменении рН среды.

Гидрофобное взаимодействие – это слипание жирных углеводородных радикалов. Хвосты радикалов аминокислот содержат жирные остатки слипание которых приводит к определенным изгибам белковой молекулы. Способностью к гидрофобным взаимодействиям обладают: валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин.

Важное значение для поддержания третичной структуры имеет взаимодействие углеводородных радикалов. Это можно понять так: в составе радикалов аминокислотных звеньев имеются полярные (например, карбоксильные, гидроксильные) и неполярные (углеводородные) группы атомов. В водной среде, где функционирует белок, полярные группы взаимодействуют с водой, а неполярные, «выталкиваются» ею. Вследствие этого макромолекула принимает третичную структуру в виде свернувшейся глобулы, у которой функциональные группы оказываютсмя снаружи, а углеводородные радикалы, отторгаемые водой, внутри глобулы. Взаимодействие последних между собой (силы Ван-дер-Ваальса) способствует поддержанию такой структуры.

Особое значение в структуре и свойствах белков придается дисульфидным связям, возникающим между полипептидными цепочками и сульфгидрильными группировками (SH) при действии сильного окислителя

-R-SH R-S

- R-SH + O R-S + H₂O

От соотношения дисульфидных связей и сульфгидрильных группировок во многом зависит характер вторичной и третичной структуры белка, физические и технологические свойства продукта. Чем больше возникает дисульфидных связей и сульфгидрильных группировок, тем более плотнее будет белковая молекула, тем больше упругость и меньшая растяжимость клейковины в муке, а также выше сила муки.

При денатурации дисульфидная связь разрывается и полипептидная цепочка раскручивается.

Четвертичная структура – это соединения нескольких белковых молекул в одну макромолекулу с помощью нековалентных связей (водородной, солевой, гидрофобного взаимодействия).

Классическим примером белка с четвертичной структурой является молекула гемоглобина крови, состоящая из 4-х субъединиц: 2-е имеют -структуру и 2-е -структуру.

Четвертичной структурой обладают большинство ферментов, следовательно, четвертичная структура характеризует каталитическую активность ферментов.

Белки являются аморфными веществами и находятся в в 3-х состояниях: жидком (молоко), полужидком (куриное яйцо), твердом (волосы, рога, копыта, ногти).

Белки отличаются друг от друга не только по аминокислотному составу, но и по форме белковой молекулы: глобулярные (шаровидные) – это в основном белки растений и фибриллярные (нитевидные) – белки животного происхождения. При денатурации глобулярные белки могут переходить в фибриллярные.

Отрицательное влияние избытка белка в питании. Из-за большой реакционной способности организм переносит избыток белков труднее, чем других пищевых веществ, например жиров и углеводов. Особенно страдают от перегрузки белками печень и почки. Длительный избыток белка в питании вызывает перевозбуждение нервной системы, нарушение обмена витаминов, ожирение организма, заболевание суставов. Все это связано с повышенным поступлением вместе с белками нуклеиновых кислот, накоплением мочевой кислоты – продукта обмена пуринов, превращением избытка белков в жиры и т.д. Неусвоенный белок превращается в ядовитые вещества (птоамины или трупные яды). На утилизацию белков, на вынужденное их уничтожение уходит энергия организма, а это приводит к тому, что другие вещества (жиры, углеводы) уже исключаются из сгорания и откладываются в теле непереваренными. Это и ведет к излишнему весу и тучности, т.е. создает почву для сосудистых, сердечно-сосудистых и других заболеваний.

Среди белковых веществ могут находиться и крайне токсичные для человека соединения (токсин ботулизма и продукт распада белков, образующийся при гниении: индол и скатол).

Под переваримостью понимают ту часть белкового азота пищи, которая задерживается в человеческом организме и которая используется для белковых структур собственных органов и тканей.

Как правило, переваримость связана с доступностью пептидных связей молекул белка действию пищеварительных ферментов человеческого организма. Такая доступность напрямую связана с увеличением степени денатурации белковых молекул.

Полноценные и неполноценные белки. Белки, содержащие все незаменимые аминокислоты, называют полноценными, а белки, в составе которых отсутствует хотя бы одна незаменимая АК, называют неполноценными.

В зависимости от сложности белки делят на протеины – простые белки, состоящие только из аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидной связью в одну или несколько полипептидные цепочки. Большинство растительных белков – простые.

Все простые белки в зависимости от растворителей делятся на:

1. альбумины – белки, растворимые в воде, обладают относительно невысокой молекулярной массой

2. глобулины – белки, растворимые в слабых солевых растворах

3. проламины – белки, растворимые в 60-80% этиловом спирте

4. глютелины – белки, растворимые в 0,2% растворе щелочи

Сложные белки - протеиды, состоящие из белка, соединенного с веществами небелковой природы, которая называется простетической группой.

В качестве простетической группы могут выступать нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды); красящие вещества (хомопротеиды); углеводы (гликопротеиды); липиды (липопротеиды); фосфор (фосфопротеиды) – казеин молока, вителин яичного желтка, ихтулин рыб.

Функции белков:

1. пластическая или структурная;

2. транспортная (гемоглобин);

3. энергетическая (при распаде белков);

4. передача наследственности (ДНК, РНК);

5. каталитическая (ферменты);

6. защитная (антитела);

7. регуляторная