Вторинна структура білкових молекул:

а — α-спіраль; б — β-складчаста структура; в — колагенова спіраль.

Третинна структура характеризує спосіб і особливості упаковки

α-спіралі або β-складчастої структури в найкомпактніший спосіб (наприклад у глобулу).

У стабілізації третинної структури основну роль відіграють ковалентні зв'язки — дисульфідні —S—S—, а також амідні або інші зв'язки, які

.

утворюються за рахунок бічних ланцюгів амінокислот. Утворення третинної структури, крім того, супроводжується гідрофобною взаємодією карбонових залишків ряду амінокислот. Неполярні або гідрофобні залишки цих амінокислот розміщуються всередині молекули (глобули) і зумовлюють стійкість її структури. Полярні або йоногенні залишки напрямлені назовні і перебувають у гідратованому стані.

Четвертинна структура — це характерний спосіб поєднання і розміщення у просторі окремих поліпептидних ланцюгів, що складають одну функціонально індивідуальну молекулу (поєднання кількох глобул). Іншими словами, це агрегація кількох макромолекул білка. У формуванні четвертинної структури беруть участь водневі зв'язки, електростатичні, вандерваальсівські і гідрофобні типи взаємодії.

22.5.4. Класифікація білків

Основними ознаками, на яких ґрунтується класифікація білків, є їх фізико-хімічні властивості і форма молекул. За розчинністю білки поділяються на нерозчинні (склеропротеїни) і розчинні у воді. До перших належать кератини, які містяться у волоссі, колагени шкіри, фіброїн шовку, до других — альбуміни (розчинні у воді і в розчинах електролітів) і глобуліни (розчинні тільки в розчинах електролітів), білки кров'яної сироватки, ферменти, білкові гормони, антитіла, токсини.

За фізико-хімічними властивостями білки поділяються на прості (протеїни) і складні (протеїди). Простими називаються білки, які при гідролізі утворюють лише амінокислоти. Складні білки при гідролізі утворюють разом з амінокислотами речовини небілкової природи — простетичні групи (вуглеводи, ліпіди, нуклеїнові кислоти, фосфатну кислоту тощо).

Протеїни і протеїди поділяються на кілька підгруп. До протеїнів належать гістони, протаміни, глобуліни, альбуміни, глютеліни, проламіни, протеїноїди.

Гістони і протаміни — найпростіші сильноосновні білки, що містяться в ядрах клітин вищих тварин. Вони відіграють велику роль у формуванні ядерного нуклеопротеїдного комплексу.

Альбуміни і глобуліни містяться в клітинах рослинних і тваринних організмів. Альбуміни добре розчинні у воді і сольових розчинах. Глобуліни погано розчинні в сольових розчинах і зовсім нерозчинні у воді. Глобуліни в організмі виконують захисні функції є специфічними антитілами (головним чином γ-глобуліни), а також беруть участь у процесах зсідання крові.

Глютеліни і проламіни — прості білки рослинного походження (містяться у зернах пшениці, кукурудзи тощо). Вони нерозчинні у воді, але розчинні в розбавлених розчинах кислот і лугів.

Протеїноїди — білки опорної тканини (кісток, хрящів та ін.). Вони повністю нерозчинні у воді, розчинах солей, основ, кислот.

До протеїдів належать хромопротеїди, фосфопротеїди, ліпопротеїди, глікопротеїди, нуклеопротеїди.

Хромопротеїди складаються з простого білка і забарвленої простетичної групи, яка іноді містить метал. Одним із найважливіших хромопротеїдів є гемоглобін крові, а також хлорофіл зеленого листя рослин.

Ліпопротеїди у своєму складі мають за простетичну групу ліпіди (холестерол, фосфатиди, жири тощо). Вони розчинні у воді і нерозчинні в органічних розчинниках, є головним компонентом біологічних мембран, а в рідкому стані містяться в плазмі крові, лімфі, молоці, яєчному жовтку тощо.

Фосфопротеїди містять залишки фосфатної кислоти, беруть активну участь у процесах обміну, особливо в ембріональних і швидко зростаючих тканинах.

Глікопротеїди — велика група вуглеводо-білкових молекул, яка поділяється на істинні (нейтральні) і мукопротеїди (кислі). Глікопротеїди відіграють важливу функціональну роль: серед них є антикоагулянти, антибіотики, ферменти, гормони.

Нуклеопротеїди містять у своєму складі залишки карбонових кислот.

Залежно від форми або від конформації білки поділяються на склеропротеїни (фібрілярні) і сферопротеїни (глобулярні). Перші мають волокнисту структуру, є будівельним матеріалом тканин. Вони складаються з паралельних поліпептидних ланцюгів і утворюють ниткоподібну молекулу.

Глобулярні білки мають кулеподібну, еліпсоїдну чи овальну форму молекул. До них належить більшість розчинних білків крові, молока, деякі гормони, антитіла тощо.