3.3.1. Класифікація ферментів

Систематична класифікація і номенклатура ферментів розроблені й затверджені Комісією з ферментів Міжнародного біохімічного союзу у 1961 році. Відповідно до цієї класифікації, усі ферменти поділені на шість основних класів.

1. Оксидоредуктази – ферменти, що беруть участь у окисно– відновних реакціях. Вони каталізують перенесення водню або електронів від одного субстрату до іншого.

2. Трансферази – ферменти переносу. Вони прискорюють реакції перенесення окисних радикалів, частин молекул або навіть цілих молекул від однієї сполуки до іншої.

3. Гідролази – каталізують реакції розкладання різних складних органічних сполук до більш простих за участю води.

4. Ліази – ферменти, що каталізують реакції відщеплення від субстрату або приеднання різних груп негідролітичним шляхом за місцем подвійного зв’язку.

5. Ізомерази – каталізують реакції ізомеризації різних органічних сполук.

6. Лігази, або синтетази – каталізують реакції синтезу складних органічних сполук з більш простих за участю АТР або інших енергетичних носіїв.

Названі шість класів ферментів у свою чергу поділяють на підкласи і ще менші групи через відповідні шифри. Згідно з прийнятою класифікацєю, шифр кожного ферменту складається з чотирьох чисел, розділених крапками. Перша цифра позначає клас ферменту; друга - підклас; третя – підпідклас і четверта – номер конкретного ферменту.

До класу оксидоредуктаз належать ферменти, що беруть участь у процесах дихання і бродіння: дегідрогенази, каталази, пероксидази, оксидази, ліпоксигенази, цитохромна система.

Дегідрогенази каталізують відщеплення і перенесення водню від субстрату, що окиснюється, до акцептора:

Залежно від акцептора, на який переносяться водень, розрізняють аеробні та анаеробні дегідрогенази.

Аеробні дегідрогенази, або оксидази, каталізують перенесення водню на кисень повітря (акцептор):

Анаеробні дегідрогенази – це дуже специфічні двокомпонентні ферменти, які каталізують відщеплення і перенесення водню до інших ферментів або проміжних переносників (рис. 13). Коферментами можуть бути НАД⁺ (нікотинамідаденіндинкулеотид) або НАДР⁺ (нікотинамідаденіндинуклеотид - фосфат).

Рис. 1 3. Окислення субстрату за участю анаеробних дегідрогеназ.

Активною групою дегідрогеназ, які акцептують протони і електрони, є піридинове кільце. Відомо понад 150 анаеробних дегідрогеназ.

Трансферази каталізують перенесення атомів або радикалів (метилтрансферази, трансальдолази, фосфотрансферази або кінази, амінотрансферази та ін.). Наприклад, загальна схема реакції переамінування, яка каталізується амінотрансферазою, така:

Гідролази каталізують реакції розкладання складних органічних сполук на більш прості за участю води:

Основними представниками цього класу є: ліпаза - каталізує розщеплення жирів; a– і b-амілази – каталізують розщеплення крохмалю до декстринів і мальтози; інвертаза – розщеплення сахарози на глюкозу і фруктозу; протеази (протеолітичні ферменти) – розщеплення пептидних зв’язків у молекулах білків і пептидів та ін.

Ліази каталізують реакції відщеплення або приєднання негідролітичним шляхом різних груп за місцем подвійного зв’язку.

Клас цих ферментів поділяють на підкласи за типом зв’язків між групою, що відщеплюється, і залишку молекули субстрату. Наприклад, піруваткарбоксилаза каталізує відщеплення СО₂ (декарбоксилювання) від піровиноградної кислоти:

Альдолаза – активує розпад фруктозодифосфату на тріози:

Ізомерази каталізують реакції ізомеризації різних органічних сполук (вуглеводів та їхніх похідних, органічних кислот і амінокислот), які відіграють важливу роль у обміні речовин. Наприклад, перетворення 3-фосфогліцеринового альдегіду (ФГА) і фосфодіоксиацетону (ДОАФ) за участю тріозофосфатізомерази:

Лігази, або синтетази, каталізують реакції синтезу складних органічних речовин з утворенням зв’язків С–О, С–S, С–N, С–С. Найбільш простими представниками лігаз є: ацетил–КоА – синтетаза, яка каталізує утворення ацетил-коферменту А:

аспарагінсинтетаза, що каталізує реакцію синтезу амідів:

Аспарагінова кислота Аспарагін