3.1.1. Характеристика і класифікація амінокислот

Амінокислоти – це органічні кислоти, у вуглеводневому радикалі яких атом водню заміщений аміногрупою. Відомо понад 200 амінокислот, але до складу рослинних білків входять лише 20. При цьому 10 з них є незамінними, тобто такими, що не синтезуються у організмі людини і тварини, а саме: аргінін, валін, гістидин, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін.

Усі амінокислоти білків є a-амінокислотами, тобто їх аміногрупа зв’язується з тим же атомом вуглецю, що і карбоксильна група.

Загальна формула будови амінокислоти:

де, R - бокові радикали, які можуть бути атомами водню, карбоксильною групою, ароматичним кільцем або іншими групами.

Амінокислоти можуть бути похідними жирних і ароматичних кислот. Вони мають амфотерні властивості, тому що аміногрупа виявляє лужні властивості, а карбоксильна – кислотні. Тому амінокислоти можуть реагувати як з основами, так і з кислотами, утворюючи відповідні солі; можуть вступати у хімічні реакції одна з одною. При цьому карбоксильна група однієї амінокислоти взаємодіє з амінною групою іншої з утворенням пептидного зв’язку (^{. . .} НN¾СО^{. . .}) і виділенням молекули води:

3.1.2. Пептиди і поліпептиди

Сполука, що утворюється при взаємодії двох амінокислот, називається дипептидом. Вільна аміногрупа або карбоксильна група утвореного дипептида може вступати у взаємодію з аміно- або карбоксильною групою інших амінокислот. Так утворюються трипептиди, тетрапептиди і т.д. Загальна назва цих сполук – поліпептиди. Якщо до складу поліпептиду входить понад 100 амінокислотних залишків, то такий поліпептид належить до білкових сполук. Загалом молекули білків включають від 100 амінокислотних залишків до кількох мільйонів . Форма молекули може бути видовженою (фібрилярною) або кулястою (глобулярною).

3.1.3. Біосинтез основних амінокислот

Вихідними речовинами для синтезу амінокислот є аміак та кетокислоти. Амінування кетокислот аміаком (реакція прямого амінування) – це основний шлях синтезу амінокислот у рослині. Реакція відбувається у дві фази:

1 Приєднання аміаку до кетокислоти й утворення імінокислоти:

2 Відновлення імінокислоти за участю відновлюючого агента (НАДР×Н – нікотинамід-аденін-динуклеотид фосфат, або НАД×Н – нікотинамід-аденін-динуклеотид):

При відновному амінуванні найбільш активним ферментом є глютамат-дегідрогеназа, який каталізує реакцію синтезу глютамінової кислоти:

Цей фермент наявний в усіх органах рослин, але активність його у коренях значно вища, ніж у листках. Відновне амінування a–кетоглутарової кислоти у зелених частинах рослин на світлі стимулюється утвореною при фотосинтезі відновленою формою НАДР×Н.

Синтез амінокислот шляхом прямого амінування відбувається при взаємодії аміаку з альдегідо– або кетокислотами, що утворюються як проміжні продукти окислювальних і відновлюваних циклів. До таких органічних кислот належать піровиноградна, оксипіровиноградна, щавлевооцтова та інші.

Проміжні продукти мають велике значення для процесів, пов’язаних із первинним синтезом ароматичного кільця циклічних сполук. У рослин такі ароматичні ядра можуть утворюватися двома шляхами. Один шлях генетично пов’язаний із метаболізмом жирних кислот. Вихідними продуктами в ньому використовуються активовані кофермент А, щавлевооцтова і яблучна кислоти.

Утворення циклічних сполук пов’язане з метаболізмом вуглеводів, при цьому вихідними є продукти гліколізу і пентозофосфатного циклу: фосфоенолпіровиноградна кислота та еритрозо-4-фосфат, конденсація і циклізація яких призводить до утворення найважливішого продукту циклічної природи – шикимової кислоти. Шикимова кислота через низку проміжних етапів може перетворюватися у попередники фенілаланіну і тирозину, деяких амінокислот ароматичного ряду, у тому числі триптофану.

Із шикимовою кислотою та її похідними пов’язані поліфеноли, катехіни і практично усі найважливіші ароматичні амінокислоти, серед яких особливої уваги заслуговує триптофан, з яким генетично зв’язана b-індолілоцтова кислота, або гетероауксин – основний регулятор ростових процесів у зеленій рослині.

У складі амінокислот можуть бути дві і більше аміногруп, а також дві карбоксильні групи.

В умовах надмірного забезпечення рослин амонійним азотом у тканинах відбувається накопичення амідів – глютаміну та аспарагіну. Вихідними речовинами для їх біосинтезу є відповідно глютамінова і аспарагінова кислоти. Біосинтез проходить за участю АТР і ферментів:

Аміди відіграють важливу роль в азотному обміні рослин, що було показано роботами Д.М. Прянишнікова. Накопичення амідів може мати місце не лише при живленні рослин аміачним азотом, але і при проростанні насіння бобових культур у етіольованих пагонах рослин, коли розпад білків переважає над їх синтезом, який лімітується відсутністю продуктів фотосинтезу.

Більшість амінокислот утворюється внаслідок реакції переамінування, або трансамінування, тобто взаємних перетворень амінокислот. Вперше реакція переамінування була встановлена у 1937 р. радянськими біохіміками О.Є. Браунштейном і М.Г. Кріцман. Вони спостерігали перенесення аміногруп від амінокислот до кетокислот. Найбільш легко піддаються трансамінуванню глютамінова та аспарагінова кислоти. Реакцію каталізують ферменти амінотрансферази.

Відома велика кількість реакцій утворення амінокислот шляхом трансамінування, з яких найбільше значення в обміні речовин мають такі:

Переамінування в рослинах можуть зазнавати не лише амінокислоти, але й аміди – аспарагін і глютамін.

Вище були вже зазначені умови накопичення у тканинах значної кількості амідів – аспарагіну і глютаміну.

Аспарагінова кислота й аспарагін тісно пов’язані з багатьма процесами обміну речовин і можуть бути зв’язуючою ланкою між обміном білків і вуглеводів. Ще більше значення в обміні речовин належить глютаміновій кислоті, і глютаміну, які швидко і легко утворюються в усіх органах рослин. Передаючи амінну й амідну групу в реакціях трансамінування, ці сполуки займають одне з провідних місць у амінокислотному обміні.