Розділ III структура і функції біомолекул. Обмін органічних речовин у рослинному організмі

3.1. Загальна характеристика рослинних білків, структура, функція та класифікація

Білки є основою життєдіяльності організмів. Саме з білками нерозривно пов’язані процеси обміну речовин і перетворення енергії в організмі. Живий організм містить тисячі білків, кожний з яких має свою унікальну структуру. Завдяки інформації, закладеній у цій структурі, білки функціонують за різноманітними індивідуальними програмами. Їм належить провідна роль у молекулярних механізмах усіх проявів життєдіяльності.

Елементарний склад білків приблизно такий: вуглецю – 50–55%; кисню – 19–24%; азоту – 15–18%; водню – 6,6–7,3%. До складу деяких білків входять також сірка (0,3–2,4%), фосфор (0,2–2,0%), залізо та інші елементи.

За хімічною природою білки є гетерополімерами, що побудовані з амінокислот. Відомо чотири рівні структурної організації молекули білка – первинна, вторинна, третинна і четвертинна.

Первинна структура характеризується кількістю і послідовністю амінокислотних залишків у поліпептидних ланцюгах білкової молекули. Кількість можливих первинних структур білка надзвичайно велика. Для молекули, що містить 1000 залишків двадцяти різних амінокислот, кількість первинних структур становить 20¹⁰⁰⁰. Цією структурою визначається функція білка. Заміна навіть однієї амінокислоти у молекулі може різко змінити функцію білка і викликати зміни у життєдіяльності всього організму. Первинна структура закріплена генетично.

Вторинна структура білка зумовлена додатковими зв’язками, (“водневими листочками”), які утворюються між амінокислотними залишками певної молекули або сусідніми поліпептидними ланцюгами. У пептидному ланцюзі “водневі місточки” утворюються між атомом водню аміногрупи >NН— одного пептидного зв’язку і атомом кисню карбоксильної групи >СО— другого зв’язку. Якщо водневі місточки утворюються у межах одного пептидного ланцюга, то виникають гвинтоподібні, спіральні структури. При утворенні водневих місточків між двома пептидними ланцюгами утворюється структура складчастого типу. Поєднанням слабких сил зв’язку багатьох водневих місточків забезпечується висока стабільність і міцність білкової молекули. У структурах складчастого типу багато поліпептидних ланцюгів розміщуються у паралельних площинах.

Третинна структура характерна для глобулярних білків. Вона створюється при взаємодії бічних груп амінокислот і підтримується іонними, водневими і дисульфідними зв’язками.

Вторинна і третинна структури білкової молекули залежать від первинної.

Більшість білків протоплазми і всі ферменти належать до глобулярних білків. Функція білка тісно пов’язана з третинною структурою.

Четвертинна структура білків утворюється при об’єднанні кількох (3–4 і більше) просторово організованих поліпептидних ланцюгів за допомогою гідрофобних взаємодій, водневих та іонних зв’язків. Ця структура властива глобулярним і фібрилярним білкам.

Структура білка має велике значення для каталітичної активності і регуляторної дії ферментів. Якщо порушується вторинна, третинна і четвертинна структури молекули, тобто відбувається денатурація білка, то змінюється функція ферменту.

Денатурацію можуть викликати: висока температура, ультрафіолетове випромінювання, ультразвукові хвилі, дуже високий тиск, поверхневі сили, іони Н⁺ і ОН^-, органічні розчинники та ін. При цьому втрачається здатність білків до набубнявіння і фізіологічна активність, зменшується розчинність, а у екстремальних умовах білки випадають у осад і скручуються – коагулюють.

Причиною денатурації є порушення зв’язків, що стабілізують вторинну, третинну і четвертинну структури білків. Наприклад, органічні розчинники спирт і ацетон порушують гідрофобні взаємодії. Під впливом іонів Н⁺ і ОН^- порушуються іонні зв’язки. Найбільш стійкими до денатурації є дисульфідні зв’язки, які можуть бути порушені при зміні окисно-відновного стану системи.

Денатурація білків може відбуватися на поверхні водної фази або на межі водної чи ліпофільної фаз внаслідок зміни орієнтації бокових ланцюгів. При цьому полярні бокові ланцюги будуть повернені до водного середовища, а гідрофобні (неполярні), навпаки, розміщуються на поверхні або ж занурюються у ліпофільну фазу. Таке спотворення структури у глобулярних білків може супроводжуватися втратою третинної структури.

Подібні процеси відбуваються у живій клітині на межі протоплазми і на внутрішніх мембранах. Проте, за рахунок постійного руху протоплазми відбувається безпереревна заміна білкових молекул на внутрішніх мембранах.

При низьких значеннях рН середовища більшість карбоксильних груп у молекулі білка не має заряду, а більша частина аміногруп володіє ним. При високих значеннях рН спостерігається протилежна картина. Існує певне проміжне значення рН, коли позитивні й негативні заряди зрівноважуються. Таке значення рН середовища називається ізоелектричною точкою (ІЕТ). Амплітуда ІЕТ коливається у широких межах, але у рослинних білків вона перебуває у слабокислій реакції середовища.

Білки утворюють з водою дисперсні системи колоїдного типу. Білкові колоїди є гідрофільними. Вони стабілізуються завдяки гідратації. Гідратні оболонки навколо білкових молекул виникають завдяки водневим зв’язкам між диполями води і полярними групами молекули білка.

Функції білків різноманітні:

1) є основним будівельним матеріалом клітини. Структурні білки, особливо білки мембран, завдяки великій кількості залишків неполярних амінокислот, стабілізують надмолекулярні структури;

2) виконують транспортну функцію у енергозалежних процесах переміщення речовин через мембрану;

3) каталізують усі ферментативні біохімічні реакції у клітині;

4) виконують сигнальну і рушійну функції шляхом зміни конформації (структури) окремих органів або організму під впливом факторів навколишнього середовища;

5) є джерелом енергії: при розщепленні одного грама білка вивільнюється 17,2 кДж енергії.

Різноманітність функцій білків у життєдіяльності живих організмів позначилась на їх назві - протеїни (від грецького protos – первинний, найважливіший).

Функціональні властивості білків визначаються їх структурною організацією, під якою розуміють кількісний і якісний амінокислотний склад молекули, її конфігурацію. Білки, що складаються лише із залишків амінокислот, називаються протеїнами. Вони виконують роль запасних речовин. За здатністю розчинятися у різних розчинниках протеїни поділяються на такі групи: альбуміни – розчиняються у воді; глобуліни – розчиняються у розчинах нейтральних солей; глютеліни – розчиняються у слабких розчинах кислот і лугів; проламіни – розчинні тільки у 50–70% відсткових розчинах спирту.

Крім амінокислот, у складі молекули білка може бути інша сполука небілкової природи. Такі білки називаються складними, або протеїдами. Вони відіграють роль основних компонентів різних структур клітини.

Залежно від природи небілкової частини молекули білка, яка ще називається простетичною групою, протеїди поділяються на групи.

Ліпопротеїди – складні білки, у молекулі яких є ліпіди, фосфогліцериди. Ліпопротеїди входять до складу клітинних мембран.

Глікопротеїди – складні білки, простетична група яких вміщує вуглеводи або їх похідні.

Нуклеопротеїди – одна з найбільш важливих груп протеїдів, молекули яких складаються з білкової частини і нуклеїнових кислот.

Металопротеїди – складні білки, у яких білкова частина пов’язана з атомами металів. Більшість білків цієї групи мають ферметативні властивості.

Хромопротеїди – складні білки, простетична група молекули яких представлена пігментами. Білки цієї групи (фітохроми) мають велике значення у реакціях рослин на світло, його поглинанні й перетворенні.