Занятие 13 структура и функции аминокислот и их биологически важные реакции

1. Аминокислоты, входящие в состав белков: классификация с учетом химической природы радикала и его способности взаимодействовать с водой. Незаменимые аминокислоты.

Аминокислотами называют бифункциональные производные углеводородов, которые содержат карбоксильную группу -COOH и аминогруппу -NH₂.

Классификация аминокислот по полярности их радикалов:

1. Аминокислоты с неполярными (гидрофобными радикалами): содержат в радикале углеводородные группы и ароматические кольца (аланин (ала), валин (вал*), лейцин (лей*), изолейцин (иле*), метионин (мет*), фенилаланин (фен*), триптофан (три*), пролин (про)).

.

2. Аминокислоты с полярными (гидрофильными) незаряженными радикалами: радикалы содержат в своем составе полярные группировки (-ОН, -SH, -NH₂). Эти группы взаимодействуют с дипольными молекулами воды, которые ориентируются вокруг них. К полярным незаряженным относятся: глицин (гли), серин (сер), треонин (тре*), тирозин (тир), цистеин (цис), апарагин (асн), глутамин (глн)).

3. Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами: аспартат или аспарагиновая кислота (асп), глутамат или глутаминовая кислота (глу). В нейтральной среде асп и глу приобретают отрицательный заряд.

4. Аминокислоты с положительно заряженными радикалами: лизнин (лиз*), аргинин (арг*), гистидин (гис*). Имеют дополнительную аминогруппу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале. В нейтральной среде лиз, арг и гис приобретают положительный заряд.

Примечание: * - незаменимые (эссенциальные) аминокислоты.

Существует биологическая классификация аминокислот:

1. Незаменимые аминокислоты: не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей (вал, иле, лей, лиз, мет, тре, три, фен) и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым (арг, гис).

2. Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме человека (глу, глн, про, ала, асп, асн, тир, цис, сер и гли).

2. Стереоизомерия, строение, номенклатура аминокислот.

Строение аминокислот. Все аминокислоты являются α-аминокислотами. Аминогруппа общей части всех аминокислот присоединена к α-углеродному атому. Аминокислоты содержат карбоксильную группу –COOH и аминогруппу -NH₂. В белке ионогенные группы общей части аминокислот участвуют в образовании пептидной связи, и все свойства белка определяются только свойствами радикалов аминокислот.

Номенклатура аминокислот. По систематической номенклатуре аминокислоты называют по соответствующей карбоновой кислоте, добавляя приставку амино-. Положение аминогруппы в углеродной цепи указывают цифрой:

В зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе различают α, β, γ и так далее аминокислоты:

Все природные аминокислоты содержат аминогруппу только в α-положении и имеют общую формулу:

Названия α-аминокислот могут быть построены по заместительной номенклатуре, но чаще используются их тривиальные названия.

Тривиальные названия α-аминокислот обычно связаны с источниками выделения. Серин входит в состав фиброина шелка (от лат. serieus - шелковистый); тирозин впервые выделен из сыра (от греч. tyros - сыр); глутамин - из злаковой клейковины (от нем. Gluten - клей); аспарагиновая кислота - из ростков спаржи (от лат. asparagus - спаржа).

Иногда запись аминокислот осуществляют, используя трёх-буквенные сокращения (ала, вал, лиз и др.).

Стереоизомерия аминокислот.

Основной тип построения α-аминокислот, т. е. связь одного и того же атома углерода с двумя разными функциональными группами, радикалом и атомом водорода, уже сам по себе предопределяет хиральность α-атома углерода. Исключение составляет простейшая аминокислота глицин H₂NCH₂COOH, не имеющая центра хиральности.

Конфигурация α-аминокислот определяется по конфигурационному стандарту - глицериновому альдегиду. Расположение в стандартной проекционной формуле Фишера аминогруппы слева (подобно группе ОН в l-глицериновом альдегиде) соответствует l-конфигурации, справа - d-конфигурации хирального атома углерода. По R,S-системе α-атом углерода у всех α-аминокислот l-ряда имеет S-, а у d-ряда - R-конфигурацию (исключение составляет цистеин).

Большинство α-аминокислот содержит в молекуле один асимметрический атом углерода и существует в виде двух оптически активных энантиомеров и одного оптически неактивного рацемата. Почти все природные α-аминокислоты принадлежат к l-ряду.

Аминокислоты изолейцин, треонин и 4-гидроксипролин содержат в молекуле по два центра хиральности.

Такие аминокислоты могут существовать в виде четырех стереоизомеров, представляющих собой две пары энантиомеров, каждая из которых образует рацемат. Для построения белков животных организмов используется только один из энантиомеров.

Стереоизомерия изолейцина аналогична рассмотренной ранее стереоизомерии треонина. Из четырех стереоизомеров в состав белков входит l-изолейцин с S-конфигурацией обоих асимметрических атомов углерода С-α и С-β. В названиях другой пары энантиомеров, являющихся диастереомерами по отношению к лейцину, используется приставка алло-.