3.Ферменты молока

Ферменты катализируют многие биохимические процессы, протекающие в молоке и при производстве молочных продуктов. 

В зависимости от свойств ферменты молока можно разделить на окислительно-восстановительные (редуктаза, пероксидаза, каталаза и др.) и гидролитические (липаза, фосфатаза, лизоцим и др.).

Редуктаза накапливается в молоке при размножении в нем бактерий. С увеличением количества бактерий активность редуктазы возрастает. Редуктазу можно определить по продолжитель­ности восстановления (обесцвечивания) добавленного к молоку .красителя метиленового голубого или резазурина (редуктазная проба). На предприятиях молочной промышленности с помощью редуктазной пробы устанавливают общую бактериальную обсемененность молока.

Пероксидаза содержится в молоке в больших количествах и является нативным ферментом молока. Фермент характеризуется термостабильностью, разрушается при температуре около 80 °С. Реакцией на пероксидазу на молочных заводах контролируют эффективность пастеризации (тепловой обработки) молока (проба на пероксидазу).

Каталаза окисляет пероксид водорода с образованием моле­кулярного кислорода. По количеству выделившегося кислорода определяют содержание каталазы в молоке. Каталаза пеpexoдит в молоко из тканей молочной железы. В молоке, полученном от здоровых животных, каталазы мало, а в молоке, полученном от больных животных (мастит и другие заболевания), ее содержа­ние увеличено. Поэтому определение активности каталазы ис­пользуют при контроле молока, полученного от больных животных.

Липаза катализирует расщепление жиров. В молоке содер­жится нативная и микробная липаза. Количество нативной ли­пазы незначительно, большая часть ее связана с казеином, мень­шая— адсорбирована оболочками жировых шариков. Липазы, выделяемые микрофлорой молока, обладают высокой актив­ностью. Они могут вызывать прогорклый вкус молока, масла и других продуктов. Некоторые плесневые липазы обусловливают образование вкуса и аромата сыров (рокфор, камамбер и др.). Нативная липаза инактивируется при температуре 80 °С, т. е. раз­рушается при принятых в молочной промышленности температу­рах тепловой обработки молока. Микробная липаза более термо­устойчива. Она разрушается при температурах 80—90 °С.

Фосфатаза катализирует гидролиз эфиров фосфорной кислоты. Этот фермент попадает в молоко из клеток молочной железы, т. е. является нативным ферментом молока. В свежем молоке обнаружены щелочная фосфатаза (оптимум действия рН 9,6) и незначительное количество кислой фосфатазы (оптимум действия рН около 5). Щелочная фосфатаза концентрируется на оболоч­ках жировых шариков, кислая связана с белками. Щелочная фосфатаза молока чувствительна к повышенной температуре, кислая термостабильна. При нагревании молока до 80 °С без вы­держки щелочная фосфатаза полностью теряет свою активность. На высокой чувствительности фосфатазы к нагреванию основан контроль эффективности пастеризации молока и сливок (фосфатазная проба).

Лизоцим — это важный фермент молока, который разрушает полисахариды стенок бактерий и вызывает их гибель. Бактери­цидная активность молока обусловливается главным образом лизоцимом.