Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
молек-қ.биология.doc
Скачиваний:
3
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
1.5 Mб
Скачать

2. Белоктардың құрылымы және клеткадағы атқаратын қызметі.

Қазіргі кездегі түсінік бойынша белок дегеніміз – молекулалық массасы 5000 Д шамасынан көп, кеңістік құрылымы бар және организмде белгілі бір қызмет атқаратын полипептид.

Белок молекуласы бір, екі және көп (негізінен жұп сан болуы тиіс) полипептид тібегінен құралады. Белоктың полипептид тізбегінде ондаған, тіпті жүздеген амин қышқылдарының қалдығы болуы мүмкін. Ондай қалдықтар пептидтік байланыс – СО – NH – көмегімен бірімен – бірі өзара жалғасады. Кезектесіп отыратын көміртегі мен азот атомдары қаңқа болып қалыптасады да, ондай қаңқадан жан-жаққа амин қышқылдарының бүйірлік топтары (R) таралады.

Белок молекуласы құрылымын 4 деңгейге бөледі. Олар. 1-ші, 2-ші, 3-ші және 4-ші реттік құрылымдар.

Брініші реттік құрылым

Белоктың бірінші реттік құрылымы дегеніміз – оның полипептидтік тізбегінде амин қышықлдарының белгілі бір ретпен жалғасып орналасуы. Бұл – табиғаттың аса қажетті құбылысы. Ол жағдай генетикалық негізде детерминденген және белок молекуласының басқа 3 құрылымының түзілуіндегі негізгісі болып табылады. Амин қышқылдарының тізбектегі кездесуі барлық белоктардың, биологиялық қасиеттері, әдетте ұқсас болып келеді. Керісінше, әртүрлі қызмет атқаратын белоктардың әдетте алғашқы құрылымы да әртүрлі. Көптеген улы заттардың да белоктық табиғаты бар. Және басқа белоктар сияқты олар да сол амин қышқылынан құралады.  Ал олардың у болатын себебі, полипептидтік тізбекте амин қышқылдарының орналасуы басқаша болатындығында. Мысалы, азықтық, құрылымдық, транспорттық және өзге де белоктардың амин қышқылдары басқаша ретпен орналасады.

Екінші реттік құрылым

Белок молекуласындағы полипептидтік тізбек түзу емес, спираль тектес. Спиральдың бір айналымына 3,6 шамасындай амин қышқылдарының қалдығы келеді, спиральдың әр қадамы 0,54 нм. Белоктың осындай спираль тектес түрін оның екінші реттік құрылымы деп атайды.

Полипептидтік тізбектің мұндай орамды түрі α–спираль және β-құрылымы (қатпарланған жапырақ) деп аталады.

Спираль басынан санағанда 3-ші амин қышқылы қалдығында > С = О және  > N – H аралығындағы сутектік байланыс байқалады (1-сурет). Ондай сутектік байланыстар спиральдің белдігі бойымен бағытталады.

Амин қышқылдарында өзара параллель орналасқан бүйір топтардың учаскелері немесе бір полипептидтік тізбектің созылған екі учаскесі  β-құрылым түзеді. β-құрылымы полипептидтегі карбоксильдік және аминдік топтар арасындағы сутектік байланыс арқылы да тұрақтандырылады (2 (а)-сурет).

Тұрақты екінші реттік құрылымның үшінші түрі – коллагендік спираль. Үш қатарлы коллаген спиралында жекеленген үш коллаген тізбек өзара параллель орналасқан және ширатылған арқанға ұқсас, бірін-бірі орап тұрады (2 (б)-сурет).

Үшінші реттік құрылым

Белоктың екінші реттік құрылымын түзетін спиральда түзу емес, ол да өз кезегінде бұралып иіріледі. Ондай бұралу кейде өте күрделі құрылым жасайды. Бір полипептидтік тізбектегі барлық атомдардың кеңістікте шап-шағын глобула жасап орналасуы белоктың үшінші реттік құрылымы деп аталады.

Белок молекуласы атомдарының кеңістікте орналасуын, анықтайтын жалғыз-ақ әдіс – рентгенқұрылымдық анализ.   

Төртінші реттік құрылым

Екі немес одан да көп полипептидтік тізбектен тұратын белоктар олигомерлер деп, ал полипептидтік тізбектер протомерлер немесе суббөліктер деп аталады. Суббөліктердің кеңістікте өзара орналасуын белоктың төртінші реттік құрылымы деп атайды.

Мұндай күрделі қызмет атқаратын белокқа қан гемоглобині жатады. Қан гемоглобині әрқайсысы миоглобин сияқты 4 суббөліктен құралған.