Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
молек-қ.биология.doc
Скачиваний:
3
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
1.5 Mб
Скачать

1.Белоктың құрылымы және оларды анықтау әдістері.

Тірі организмдегі белок молекуласының әрқайсысының өзіне ғана тән белгілі бір кеңістіктік құрылымы болады. Ондай кеңістіктік құрылымды конформация деп атайды. Өзінің конформациясына сәйкес белоктар: глобулярлы белоктар және фибрилярлы белоктар болып екі топқа бөлінеді. Глобулярлы белоктардың құрылымы шағын ғана, олардың полипептидтік тізбектері сфера немесе эллипсоид сияқты тығыздала бүктелген болады. Белок глобуласының бетіне негізінен амин қышқылдарының полярлы тобы және зарядталған атомдары жинақталады. Олар сумен әрекеттеседі. Мұндай белоктарға ферменттер, қанның, сүттің белоктары (альбуминдер, глобулиндер және басқалары) жатады.Белок глобуласының ішкі бөлігі полярсыз ортаға жатады, ол гидрофобты және амин қышқылдарының полярсыз қалдықтарынан құралған. Гидрофобты ішкі ядроға су өтпейді, оның сумен байланысы жоқ.Фибриллярлы белоктар тұрақты келеді. Суда және сұйық тұз ерітінділерінде ерімейді. Белоктағы полипептидтік тізбектер белдік ось бойында өзара параллель орналасады, сөйтіп ұзын талшықтар – фибрильдер түзіледі. Мұндай белоктардың молекуласы созылған жіп сияқты және одан көп полипептидтік тізбектер тұрады. Белоктың бірінші реттік құрылымы дегеніміз – оның полипептидтік тізбегінде амин қышықлдарының белгілі бір ретпен жалғасып орналасуы. Бұл – табиғаттың аса қажетті құбылысы. Ол жағдай генетикалық негізде детерминденген және белок молекуласының басқа 3 құрылымының түзілуіндегі негізгісі болып табылады. Амин қышқылдарының тізбектегі кездесуі барлық белоктардың, биологиялық қасиеттері, әдетте ұқсас болып келеді. Екінші реттік құрылым.Белок молекуласындағы полипептидтік тізбек түзу емес, спираль тектес. Спиральдың бір айналымына 3,6 шамасындай амин қышқылдарының қалдығы келеді, спиральдың әр қадамы 0,54 нм. Белоктың осындай спираль тектес түрін оның екінші реттік құрылымы деп атайды. Үшінші реттік құрылым.Белоктың екінші реттік құрылымын түзетін спиральда түзу емес, ол да өз кезегінде бұралып иіріледі. Ондай бұралу кейде өте күрделі құрылым жасайды. Бір полипептидтік тізбектегі барлық атомдардың кеңістікте шап-шағын глобула жасап орналасуы белоктың үшінші реттік құрылымы деп аталады.Белок молекуласы атомдарының кеңістікте орналасуын, анықтайтын жалғыз-ақ әдіс – рентгенқұрылымдық анализ.   Төртінші реттік құрылым.Екі немес одан да көп полипептидтік тізбектен тұратын белоктар олигомерлер деп, ал полипептидтік тізбектер протомерлер немесе суббөліктер деп аталады. Суббөліктердің кеңістікте өзара орналасуын белоктың төртінші реттік құрылымы деп атайды.Мұндай күрделі қызмет атқаратын белокқа қан гемоглобині жатады. Қан гемоглобині әрқайсысы миоглобин сияқты 4 суббөліктен құралған.

2. Ферменттердің қасиеттері.

Ферменттердің аса тұрақсыздығына байланысты әсері де көптеген факторларға тәуелді келеді.

Температураның әсері. Ферменттің жоғары активтігі 36-40ºС байқалады. Папаин бұған жатпайды. Оның активтігі 80º та да білінеді, ал каталазаға деген қолайлы температура 0 және 10ºС арасында жатыр. Температура 80-100ºС қа жеткенде фермент өзінің катализдік қабілетін жоғалтады (инактивацияланады) , денатурацияға ұшырайды. Инактивация реакцияның ұзақтығына және табиғатына байланысты.

Кебір ферменттер құрғақ күйінде 120-190ºС салқындыққа дейінгі температураға төзімді келеді. Температураны біртіндеп 37ºС қа дейін жоғарылатса, олардың активтігі қалпына келеді. Ферменттің бұл қасиетін малды қолдан ұрықтандыруға арналған ұрық сұйығын (сперма) сақтау үшін пайдаланады.

Ортаның рН ның әсері.әрбір ферменттің өте жоғары активтік көрсететін қолайлы рН аймағы бар. Мысалы, пепсин рН 1,5-2,5; трипсин рН 8-9; сілекей амилазасы рН 6,9-7; уреаза pH 7,2-8; болғанда ең жоғары активтік көрсетеді.

Талғампаздығы (іріктеушілігі). Әрбір фермент, құылысы жағынан ұқсас тек белгілі бір субстратқа, немесе заттар тоына ғана әсер етеді. Яғни, қайдай д бір басқа заттарға емес, тап сол берілген затқа әсе етуге бейімділігін айтды. Әрбір фермент тек белгілі бір реакцияны ғана катализдейді. Мәселен, уреаза ферменті бір ғана несеп нәрінің ыдырау реакциясын катализдейді. Сахараза тек сахарозаны ыдыратады.

Талғаушылықтың үш негізгі түрін айырады:

Топтық талғаушылық деп ферменттің белгілі бір химиялық байланыстарды үзе отырып заттар тобына әсер етуін айтады. Мысалы, пепсин, трипсин белоктардағы пептидтік байланыстарды гидролиздейді:

Жекелеген талғаушылық деп фрмент тек белгілі бір затқа ғана әсер етеді. Мәселен, каталаза сутек асқын оксидін суға жән оттегіне ыдыратады.

Құрылымдық талғаушылық деп ферменттің тек бір ғана кеңістік изомеріне әсер етіп, оның оптикалық антиподтарын катализдемеуін айтады. Мәселен, фермент моносахаридтердің Д қатарын, табиғи амин қышқылдарының  қатарын ғана ыдырата алады.Ферменттің тағаушылық қасиетінің биологиялық маңызы өте зор, өйткені ферменттер осындай қасиетінің арасында зат алмасу процесін реттеп отырады. Олар рекцияның жылдамдығын қай заттар, қандай бағытта өзгертетінін, өзгеру жолдары белгілейді.