10.1.2. Антиденелердіц молекулалық құрылысы

Иммундыглобулиндер гликопротеиндерден тұрады. Олардың молекулалары сахаридтердің арымен тұрақталған, бірімен-бірі қосылған бірнеше полипептидтік тізбектен құралады. 60°С градус гратурадан жоғары қыздырғанда антиденелер ыдырайды. Иммундыглобулиндер бірінен бірі чысымен, антигендік құрамымен және атқаратын міндетімен ажыратылады (10.1 -кесте). Иммундыглобулин молекуласының құрылысы жан-жақты зерттелген. (13-сызбанұсқа). Егерде лглобулиннің молеқуласын меркаптан-2-мен өңдесе ол қосақталған екі тізбекке бөлінеді: екі ауыр екулалық салмағы 50 кДа) және екі жеңіл (молекулалық салмағы 20-25 кДа). Н (ағылшынша һеаvу ар), L (ағылшынша Light - жеңіл ) тізбек. Ауыр және жеңіл тізбектер бірімен бірі қосақталған яьфитпен (-S-S-) байланысады. Иммундыглобулиннің жазықталған жан-жақты жеке құрылысы чер деп аталынады.

Ауыр тізбектің арасында да «топсалы учаске» деп аталатын дисульфитгік байланыс бар. Айтылған ске иммундыглобулинге тиісті жағдайға сәйкес іс атқару мүмкіншілігін туғызады. Ол учаске иементтің С1 бөлігімен байланысқа жауапты болып, комплементтің классикалық жолмен белсенуіне :пкер болады.

Иммундыглобулиннің ауыр және жеңіл тізбектерінің құрылысының бірнеше нұсқалары бар. Нұсқа і иммундыглобулинің құрамындағы аминқышқылдарының орналасуына байланысты. Жеңіл тізбектің а (к) және лямбда (X) деген екі типі, ауыр тізбектің альфа (а), гамма (у), мю (ц), эпсилон (е) және ьта (д) деген бес типі болады. Ауыр тізбектің түрлерінің ішінде түбтиптері бар (мысалы альфа -1, }>а-2, не гамма түрдің 4 типшелері бар).

Кесте 10.1.

Адамныц иммундыглобулиндерінің басты сипаттары

Сипаттамасы	ІgМ	ІgС	ІgА	IgD	ІgЕ
Молекулалық салмағы	900	150	260	185	190
Мономерінің саны	5	1	1-3	1	1
Валентгігі	10	2	2-6	2	2
Қансарысуындағы деңгейі г/л	0,5-1,9	8,0-17,0	1,4-3,2	0,03-0,2	0,002- 0,004
Жартылай ыдырау мезгілі.тәулік	5	25	6	3	2
Комплементті байланыстыруы	+++	++	-	-	-
Цитотоксикалық белсенділігі	+++	++	-	-	-
Опсонизациялау	+++	++	+	-	-
Преципитациялау	+	++	+	-	+
Агглютинацнялау	+++	+	+	-	+
Анафилактикалық реакцияларға қатынасуы	+	+	+	-	+++
Лимфоциттерде рецептордың болуы	+	+	+	+	+
Плацентадан өту қабілеті	-	-	+	+	+
Секреторлық түрде секретте болуы	+/-	-	+	-	-
Секретке диффузиямен өтуі	+	+	+	+	+

Иммундыглобулиннің полипептидтік тізбектері домендік құрьшыстан тұрады, яғни олардың кейбір учаскесі домаланып бүктелінген (домен). Домендер бір бірімен жазықты фрагменттермен жалғас- тырьшған. Ауыр тізбектегі домендердің саны 4-5, ал жеңіл тізбектегі -2. Әрбір домен 110 аминқыш- қылының қалдығынан тұрады.

Домендер бірінен бірі аминқышқылының құрамының тұрақтылығымен ажыратылады. Соның негізінде олар аминқышқылының қүрамы өзгермейтін С-доменге (ағылшыннан constant - түрақты,

______________________________________________________________________________224

үнемі) және ауыспалы құрамды V домендерге (ағылшыннан variable - тұрақсыз, өзгергіш) бөлінеді. Ауыр тізбектің құрамына бір V домен және 3-4 С домен кірсе, жеңілде - бір бірден V және С домен болады. Соным қатар өзгергіш домендердің аминқышқылдық құрамының барлығы бірдей өзгермейді, тек қана 25 пайы: өзгеріп отырады . Ондай бөлімді гипервариабелдік (гиперөзгеріштік) аймақ дейді.

Ауыр және жеңіл тізбектердің өзгеріштік домендері қосылып антигенмен спецификалықбайланысқа түсетін учаске құрады. Ол иммундыглобулиннің антигенбайланыстырушы орталығы не паратоп деп аталады.

Гиперөзгеріштік аймақтар паратоп қасиеттерінің дербестік ерекшелігін анықтайды. Егер; иммундыглобулиннің молекуласын ферменттермен өңдесе олардың молекуласы белгілі фрагментері бөлінеді. Мысалы, иммундыглобулинді папаин ферментімен өңдегенде, ол оны «топсалы» учаскесіне жоғары жатқан жерінен ыдыратып үш бөлікке жіктейді. Оньщ екеуі антигенмен спецификалық байланысі түсе алады. Ол Ғаb фрагменттер (ағылшын тілінен - «антигенмен байланысатын фрагмент») Үшініі фрагменттің кристалға айналатын мүмкіншілігі болғандықтан Fe (ағылшын тілінен «кристалға айналатыю деп аталды. Ол фрагмент макроорганизм жасушаларының мембранасындағы Fe-рецепторлар - кейбі микробтық суперантигендермен байланысқа түсуіне жауапты. Пепсин ферменті иммундыглобулиңі «топсалы» учаскесінен төмен жерін ыдыратып екі фрагмент туғызады: Fe және екі мүшелі Fаb немесe F(аb)2.

Жоғарыда келтірілгеннен басқа, иммундыглобулиннің қүрамында қосымша полипептид тізбеri болуы мүмкін (мысалы .J -пептид, ағылшыннан Join - қосамын). Олар бірнеше мономерді бірге қосып ірi молекула қүрады және полимерлік иммундыглобулинді секреторлық түрге айналуын қамтамасыз етеді

Секреторлық иммундыглобулиндердің қансарысулық түрден айырмашылығы - оның құрамынд ерекше S-пептид (ағылшыннан- secret - секрет) бар. Ол секреторлық компонент деп аталады жә» гаммаглобулиннен тұрады. Бұл пептид иммундыглобулиннің эпителиялық жасушалардан, органдардыі саңлауына өтуіне әсер етеді және оларды шырышты қабықтың ферменттік қорытылуынан сақтайды.

В-лимфоциттердің, плазматикалық жасушалардың цитоплазматикалық мембранасында орналасқаі рецепторлық иммундыглобулиндердің құрамында қосымша гидрофобты трансмембранды М- пептид (ағылшыннан membrane - мембрана) бар. Ол өзінің ерекше қасиетгері арқылы рецепторлық сигналдь цитоплазмалық мембранадан жасушаның ішіне өткізуге себепкер болады. J- және М-пептидтер биосинте; процесі жүрген кезде иммундыглобулиндерге қосылады. S-пептид эпителиялық жасушалардың өсімі болыг келіп, эпителиялық жасушалардан иммундыглобулиндерге транслокация кезінде қосылады.