
- •Тема 1.4 "Білки і нуклеїнові кислоти"
- •Принципи побудови природних амінокислот
- •Властивості амінокислот
- •2 Структура, властивості, класифікація білків
- •2.1. Структура білків
- •2.2. Властивості білків
- •2.3. Класифікація білків
- •2.2. Властивості білків
- •Класифікація білків
- •Нуклеїнові кислоти
- •Властивості днк
- •Будова днк
- •Будова і функції рнк
- •Вільні нуклеотиди
2.2. Властивості білків
Білки –високомолекулярні сполуки. Молекулярна маса їх становить від 6000 і до мільйонів. Завдяки наявності СООН та аміногрупи мають амфотерні властивості.
Розчинність білків у воді зумовлена двома факторами стабілізації білка в розчині:
А
ОН- Н+
) гідратною оболонкою, яка формується навколо молекули за рахунок вільних СООН та NH2 груп, які здатні до іонізації та протягування молекули води. Таким чином утворюється гідратна (водна) оболонка білка:
NH3+
Н+ ОН-
СОО-
Б) Білкова молекула має заряд, величина та знак заряду залежить від кількості вільних та іонізованих СООН та NH2 груп.
NH3+ СООН
Білок
Білок
NH3+ СООНСООН NH3+
+
-
Якщо в молекулі переважають диаміномонокарбонові кислоти (Ліз, арг), то молекула білка заряджена позитивно. Такі білки називають лужними. Якщо в молекулі переважають моноамінодикарбонові кислоти (Асп, Глу), такий білок має негативний заряд і називається кислим.
На величину заряду білка впливає рН середовище
Білок
Білок
NH3+ Н+ NH3+СОО- СООН
Існує таке значення рН, при якому кількість позитивних і негативних зарядів стає рівною. Це значення рН називається ізоелектричною точкою. В ізоелектричній точці білок стає електронейтральним, втрачає розчинність у воді та випадає в осад.
Для білків характерне таке явище, як денатурація. Денатурація – порушення структури природної молекули білка, що супроводжується втратою її біологічних властивостей. При денатурації руйнується четвертинна, третинна та частково вторинна структура білка. Ознака денатурації – зміна форми молекули, зниження розчинності, підвищення в’язкості розчинів. Причини денатурації – нагрівання, дія різних типів випромінювання, сильно концентровані кислоти та луги, органічні розчинники (спирти), важкі метали.
Класифікація білків
Білки класифікують за фізико-хімічними властивостями та хімічним складом на:
А) Протеїни (прості);
Б)Протеїди (складні).
Протеїни – білки, до складу яких входять лише залишки амінокислот.
Протеїди – білки, молекули яких крім залишків амінокислот містять й інші компоненти.
Протеїни
Протеїни поділяють на групи залежно від характеру їх розчинності:
Альбуміни – розчинні у воді, мають невелику молекулярну масу. Біологічна роль – транспорт органічних речовин по клітині (напр. транспорт жирів). Представники – рицин у насінні кліщевини, легулін в насінні сої.
Глобуліни – нерозчинні у воді, а розчинні в слабких сольових розчинах. Представники – лактоглобулін. Біологічна роль – є основною складовою шротів та жмихів, які використовуються для відгодівлі худоби.
Проламіни – нерозчинні у воді, сольових розчинах, розчиняються в 70-% спирті. Містять значну кількість амінокислот. Представники: зеїн (насіння кукурудзи). Проламіни становлять основу клейковини зерна, від вмісту якої залежить якість хліба.
Глутеліни – розчинні тільки у розчинах лугу. Містять багато Глутамінової кислоти, лізину. Представники: фізенін рису.
Гістони – розчинні у воді, мають невелику молекулярну масу, проявляють сильно лужні властивості завдяки високому вмісту лізину та аргініну (до 30 %). Біологічна роль – у поєднанні з нуклеїновими кислотами відіграють роль у збереженні та передачі спадкової інформації. (утворюють рибосоми та хромосоми (поєднання пістонів+ДНК)
Протаміни – розчинні у воді, містять багато лізину та аргініну (до 85%), дуже сильні лужні властивості, також поєднуються з нуклеїновими кислотами
Протеїноїди – нерозчинні у воді та інших розчинниках. Дуже повільно перетравлюються. В залежності від будови поділяються на :
А) кератини (волосся, нігті, рога, копита) – містять багато сірковмісної амінокислоти – цистину та цистеїну, (зв’язок –S-S-)
Б) еластин кровоносних судин;
В) фіброїн і серицин (білки які виділяються залозами шовкопрядів і пауків).
Протеїди залежності від групи, яка поділяються на нуклеопротеїди (простий білок + нуклеїнова кислота), хромопротеїди (простий білок +забарвлений компонент (наприклад гемоглобін), металопротеїди (білок + метали (напр. ферити – відкладається у печінці та виконує функцію накопичення заліза), фосфопротеїди ( білок+залишок фосфорної кислоти (напр. казеїн в молоці ), глікопротеїди (білок+вуглеводи або їх похідні (приклад – інтерферон), ліпопротеїди (простий білок+ліпіди – найчастіше в ліпідній частині переважає холестерин (ліпопротеїди високої та низької густини)