
- •Тема 1.4 "Білки і нуклеїнові кислоти"
- •Принципи побудови природних амінокислот
- •Властивості амінокислот
- •2 Структура, властивості, класифікація білків
- •2.1. Структура білків
- •2.2. Властивості білків
- •2.3. Класифікація білків
- •2.2. Властивості білків
- •Класифікація білків
- •Нуклеїнові кислоти
- •Властивості днк
- •Будова днк
- •Будова і функції рнк
- •Вільні нуклеотиди
Тема 1.4 "Білки і нуклеїнові кислоти"
План:
1. Білки. їх амінокислотний склад
2. Структура, властивості, класифікація білків
3. Будова і властивості нуклеїнових кислот
1. Білки, їх амінокислотний склад
1.1 Функції білків
1.2. Елементний, амінокислотний склад білків.
1.3. Класифікація амінокислот. Їх фізичні та хімічні властивості.
Білки – високомолекулярні речовини, які складаються з великої кількості залишків амінокислот. М (білків) – від кількох тисяч до кількох мільйонів.
Функції
Каталітична (усі ферменти є глобулярними білками.);
Резервна (яєчний альбумін, білки насіння рослин);
Транспортна (гемоглобін, ліпопротеїди);
Захисна (антитіла, утворення тромбів)
Структурна (білок кератин- волосся, нігті, еластин – стінки судин)
Механічна; (актин, міозин м’язів )
Гормональна (регуляторна) – багато гормонів є білками (інсулін, глюкагон). Вони регулюють проходження фізіологічних процесів — ріст клітин, обмін речовин.
Енергетична (17,7 КДж енергії при розщепленні 1 г білка)
Елементний склад білків:
С (50-53%)
О(21-23%)
N (15-17%)
H (6.5-7.5 %)$
S (до 0,5%)
Основним структурним елементом білка є амінокислота
Амінокислотний склад
Амінокислоти – це похідні органічних кислот, в яких 1 або декілька атомів Н замінені на NH2 – групу:
У клітинах існує близько 300 амінокислот, але будується білок лише з 20, які називають протеїногенними.
Амінокислоти – це похідні органічних кислот, в яких 1 або декілька атомів Н замінені на NH2 – групу:
α
R
C СООН
NH2
де R- вуглеводневий радикал. Радикал може бути аліфатичний або циклічний, містити різні функціональні групи.
Принципи побудови природних амінокислот
Більшість містить 1 аміногрупу: лише лізин і аргінін – 2;
Аміногрупа завжди знаходиться в α-положенні, якщо NH2-груп 2, то друга аміногрупа завжди знаходиться на кінці молекул;
Є похідними лише від деяких карбонових кислот: оцтова, пропіонова, масляна, капронова, валеріанова, янтарна, глутарна (глутарова).
Класифікація амінокислот
В залежності від участі в синтезі білків, амінокислоти бувають протеїногенними та непротеїногенними.
Залежно від здатності амінокислот синтезуватись в живому організмі, вони поділяються на незамінні, замінні, напівзамінні.
Незамінні – це ті амінокислоти, що не синтезуються в організмі.
Для людини незамінними є лише 8 амінокислот: валін (Вал), лейцин (Лей), ізолейцин (Іле), треонін (Тре), лізин (Ліз), триптофан (Три), фенілаланін (Фен), метіонін (Мет).
Напівнезамінні – синтезуються в організмі в недостатній кількості, повинні частково поступати в з їжею. Для організму людини це аргінін (Арг), тирозин (Тир), гістидин (Гіс).
Замінні синтезуються з цілого ряду органічних сполук, в тому числі з деяких амінокислот.
В залежності від положення аміногрупи – на α, β амінокислоти. В протеїногенних амінокислотах аміногрупа перебуває лише в α-положенні.
По абсолютній конфігурації – L та D-стереоізомери (виняток – гліцин (NH2,-CH2 -COOH), який не містить асиметричного С*).В білках рослинного та тваринного походження переважають амінокислоти L-ряду.
L –аланін; D-аланін
За оптичною активністю по відношенню до площини поляризації світла – право та ліво обертаючі. Правообертаючу позначають знаком (+), лівообертаючу – (-). Стереоізомерія D та L не співпадає з напрямком обертання площини поляризації.
L (+)–аланін; D(-)-аланін
Залежно від полярності R-групи амінокислоти поділяють на 4 основні класи:
/. Неполярні або гідрофобні (аланін, лейцин, ізолейцин, валін, тирозин, пролін, фенілаланін, триптофан, метіонін)
2. Полярні але незаряджені (гліцин, серин, треонін, цистеїн, тирозин, аспарагін, глутамін)
3.Позитивно заряджені (лізин, аргінін, гістидин)
4. Негативно заряджені (аспарагінова та глутамінова кислоти)
за будовою бокового радикалу амінокислоти бувають аліфатичними моноаміномонокарбоновими, моноамінодикарбоновими, диаміномонокарбоновими, діамінодикарбоновими та циклічними (ароматичними та гетероциклічними).
Ациклічні:
А) Моноамінокарбонові:
Напр:
Гліцин
Аланін
Серин
Б) Диамінокарбонові (напр.лізин)
В) моноамінодикарбонові (напр. аспарагінова кислота) :
Г) диаміномонокарбонові: (напр. лізин)
Д) діамінодикарбонові (цистин)
Циклічні:
А) ароматичні (напр. фенілаланін)
Б) Гетероциклічні (напр. триптофан)