Билет 9.

Каждый правильный ответ на вопрос оценивается в 0,5 балла. Положительная оценка за контроль ставится при наличии правильных ответов на 1 и 2 вопросы.

1. Напишите формулу тетрапептида, содержащего одну иминокислоту, две отрицательно заряженные и одну S-содержащую аминокислоты. Назовите его.

2. Напишите формулу и полное название d-ЦМФ.

Циклический гуанозинмонофосфат

3. Какими двумя качественными реакциями можно обнаружить ароматическую аминокислоту тирозин?

Ксантопротениновая реакция Мульдера

4. Назовите две качественные реакции, используемые для определения белка в моче.

Кольцевая проба Геллера

Проба с кипячением и поиском осадка хлопьев или помутнения

5. Чем отличаются стероизомеры один от другого?

Стереоизомеры — вещества, молекулы которых при одинаковом составе и одинаковом порядке химической связи атомов (одинаковом химическом строении) имеют различное пространственное строение, проявляющееся в различии физических и химических свойств.

Различные физические и химические свойства

6. Дайте определение первичной структуре белка.

Первичная структура белка - последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединенных ковалентными связями.

7. Дайте определение изоэлектрического состояния белка.

Это такое состояние белка … когда суммарный заряд его протонов и электронов равен нулю. Называется подругому Изоэлектрической точкой. ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА (ИЭТ). 1. Характеристика состояния р-ра амфотерного электролита (амфолита) -соед., способного присоединять или отщеплять протоны, превращаясь либо в положительно, либо в отрицательно заряженные ионы, - при к-ром суммарный электрич. заряд амфолита равен нулю. В ИЭТ амфолит не перемещается в электрич. поле. Соответствует рН р-ра, при к-ром одинаковы концентрации положительно и отрицательно заряженных форм (напр., для аминокислот) или числа ионизированных кислотных и основных групп (напр., для макромолекул белков и др. полиамфолитов). Значение рН в ИЭТ (обозначают рI, или рН_I) определяется величинами констант диссоциации кислотной и основной ф-ций

8. Каково отличие миоглобина от гемоглобина по строению молекулы?

Миоглоби́н — кислород-связывающий белок скелетных мышц и мышцы сердца. Гемоглоби́н (от греч. haima — кровь и лат. globus — шар) — сложный железосодержащий белок эритроцитов животных и человека, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. Они содержат сходные по составу железо но различные по составу и структуре белки.. Миоглобин.. это производное гемоглобина.

9. Напишите количественные соотношения пуриновых и пиримидиновых оснований согласно правилу Чаргаффа.

Ага…))) я уже заколебался….

10. Каковы возможные связи углеводных компонентов с белками у гликопротеинов?

Всякие разные.. уж это точно не спросят.. спросят так неответишь)))

Химия белков.

Билет 10.

Каждый правильный ответ на вопрос оценивается в 0,5 балла. Положительная оценка за контроль ставится при наличии правильных ответов на 1 и 2 вопросы.

1. Напишите формулу тетрапептида, содержащего одну положительно заряженную аминокислоту, две ароматические и одну полярную аминокислоты. Назовите его.

2. Напишите формулу и полное название ц-3',5'-АМФ.

циклический аденозин-3',5'-монофосфат

3. Какой качественной реакцией можно обнаружить аминокислоту цистеин?

Реакцией Фоля

4. Какие растворы сернокислого аммония, насыщенные или полунасыщенные, осаждают альбумины и глобулины сыворотки крови?

Глобулины, например, осаждаются полунасыщенным раствором сернокислого аммония, аальбумины – только насыщенным раствором.

5. Какой суммарный заряд имеет глутаминовая кислота в сильно кислой среде?

Изменение рН в кислую сторону (т.е. повышение в среде концентрации Н⁺) приводит к подавлению диссоциации кислотных групп. В сильно кислой среде все аминокислоты приобретают положительный заряд.

Напротив, увеличение концентрации ОН^- групп вызывает отщепление Н⁺ от основных функциональных групп, что приводит к уменьшению положительного заряда. В сильно щелочной среде все аминокислоты имеют суммарный отрицательный заряд.

6. Напишите схему водородной связи, стабилизирующую третичную структуру белка.

Водородная связь…под буковкой А

7. Какие связи в белковой молекуле не нарушаются при денатурации белка?

пептидные

8. Назовите трех представителей металлопротеинов, участвующих в метаболизме железа.

Ферритин.. Трансферрин .. Гемосидерин

9. Перечислите долю содержания (в процентах) каждого из трех видов РНК от общей РНК.

РНК – это полинуклеотиды, но состоят только из одной цепи, их мол.масса меньше, чем у ДНК. Кроме этого, они отличаются следующим: 1) количество РНК в клетке зависит от возраста, физиологического состояния, органной принадлежности клетки; 2) в мононуклеотидах РНК содержатся рибоза, вместо тимина урацил; 3) для РНК не характерны правила Чаргаффа; 4) в РНК больше минорных оснований, чем в ДНК, при этом в т-РНК количество минорных оснований приближается к 50.  Все РНК синтезируются на ДНК, этот процесс называется транскрипцией.

В зависимости от локализации в клетке, функции различают 4 вида РНК:  м-РНК (матричная, или информационная), транспортная – т-РНК, рибосомальная – р-РНК, малая ядерная РНК (мя-РНК). Каждый вид РНК имеет определенные представители: р-РНК включает 3 представителя (28S, 18S, 5.8S); м-РНК имеет больше всех представителей — 10⁵; т-РНК представлена примерно 50 представителями; мя-РНК имеет около 10 представителей.

м-РНК

Она составляет всего 5% от общего количества РНК клетки

р-РНК

На долю этого вида РНК приходится более 80% от всей массы РНК клеткит-РНК

Этот вид т-РНК изучен лучше всего, составляет 10% всей клеточной РНК.

мя-РНК

Составляет около 5% от всех РНК в клетке. Эти РНК функционируют в ядре и участвуют в сплайсинге, служат для образования ядерных белков, например, белка-репрессора.

.

10. Дайте определение термину «шапероны» и назовите их функции.

Шаперо́ны (англ. chaperones) — класс белков, главная функция которых состоит в восстановлении правильной третичной структуры повреждённых белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов. Термин «молекулярный шаперон» впервые был использован в 1978 году в работе Рона Ласкей, профессора эмбриологии из Кембриджского Университета ^[1] при описании ядерного белка нуклеоплазмина, способного предотвращать агрегирование белков-гистонов с ДНК при образовании нуклеосом. Шапероны есть во всех живых организмах, и механизм их действия, нековалентное присоединение к белкам и их «расплетение» с использованием энергиигидролиза АТФ также консервативен.

Функции

Многие шапероны являются белками теплового шока, то есть белками, экспрессия которых начинается в ответ на рост температуры или другие клеточные стрессы.^[2] Тепло сильно влияет на фолдинг белка, а некоторые шапероны участвуют в исправлении потенциального вреда, который возникает из-за неправильного сворачивания белков. Другие шапероны участвуют в фолдинге только что созданных белков в тот момент, когда они «вытягиваются» из рибосомы. И хотя большинство только что синтезированных белков могут сворачиваться и при отсутствии шаперонов, некоторому меньшинству обязательно требуется их присутствие.

Другие типы шаперонов участвуют в транспортировке веществ сквозь мембраны, например в митохондриях и эндоплазматическом ретикулуме у эукариот.

Продолжают обнаруживаться новые функции шаперонов, например, участие в разрушении белка, деятельности бактериального адгезина и в реакциях на заболевания, связанные с агрегацией белков (см., например, прион).