16. Особая роль глутамата в реакциях трансаминирования.

Чаще всего в реакциях трансаминирования участвуют аминокислоты, содержание которых в тканях значительно выше остальных - глу-тамат, аланин, аспартат и соответствующие им кетокислоты - α-кетоглутарат, пируват и оксалоацетат. Основным донором аминогруппы служит глутамат.

Акцептором аминогруппы любой аминокислоты, подвергающейся трансаминированию (аминокислота 1), служит α-кетоглутарат. Принимая аминогруппу, он превращается в глутамат, который способен передавать эту группу любой α-кетокислоте с образованием другой аминокислоты (аминокислота 2).

17. Биологическое значение реакций трансаминирования.

Реакции трансаминирования играют большую роль в обмене аминокислот. Поскольку этот процесс обратим, ферменты аминотрансферазы функционируют как в процессах катаболизма, так и биосинтеза аминокислот. Трансаминирование - заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих α-кетокислот, если они в данный момент необходимы клеткам. В результате происходит перераспределение аминного азота в тканях организма. Трансаминирование - первая стадия дезаминирования большинства аминокислот, т.е. начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. При трансаминировании общее количество аминокислот в клетке не меняется.

При трансамиеировании происходит образование новой альфакетокислоты и новой аминокислоты без промежуточного образования аммиака

18. Определение трансаминаз в сыворотке крови, принцип, диагностическое значение.

Ладно, это есть в методичке, но краткий пересказ предыдущих эпизодов.

Аминотрансферазы - ферменты, катализирующие межмолекулярный перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Наибольшее значение имеет определение активности 2-х ферментов: аспартатаминотрансферазы (АсАТ) и аланинаминотрансферазы (АлАТ). Их много, они везде.

Всего капитально два метода:

1. С использованием стандартных реактивов. В результате реакции пировиноградной кислоты получается... субстанция коричневого-фиолетового цвета.

2. Унифицированный метод.

- Определение активности аспартатаминотрансферазы.

Основан на определении скорости образования НАД за счет окисления НАД+Н. В результате реакции уменьшается оптическая плотность растора.

- Определение активности аспартатаминотрансферазы.

Основан на определении скорости образования НАД за счет окисления НАД+Н. В результате реакции уменьшается оптическая плотность растора.

Диагностическое значение:

Определение активности АсАТ и АлАТ широко используется для диагностики болезней печени и заболеваний сердца.

Актиность АлАТ увеличивается при обострении хронического гепатита, при токсическом поражение сердца.

Активность АсАТ возрастанет при гипертонических кризах, инфарктах.

19. Окислительное дезаминирование аминокислот, химизм, ферменты,

биологическое значение.

Наиболее активно происходит дезаминироание глутаминовой кислоты, процесс катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, ну а верный ассистент - кофермент это НАД⁺.

Реакции идет в 2 этапа.

1. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование альфа-иминоглутарата.

2. Неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется альфа-кетоглутарат.

Глутаматдегидрогеназа очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц. Этот фермент- олигомер из 6 субъединиц. Играет важную роль, т.к. является регуяторным ферментом аминокислотного обмена.

Ингибиторы - АТФ, ГТФ и НАДН.

Активаторы - высокая концентрация АДФ.

Биологическая роль - регуляторным ферментом аминокислотного обмена.