5.3 Свойства ферментов

Свойства ферментов, прежде всего, определяются их белковой природой, однако им присущи и некоторые специфичнеские свойства:

- термолабильность ферментов − каждый фермент для проявления оптимального действия требует определенной температуры окружающей среды. До температуры 50°С каталитическая активность ферментов увеличивается: на каждые 10°С скорость ферментативной реакции увеличивается в 2 раза. Для растений этот оптимум достигает 60°С. Выше этой температуры уже значительно ослабевает действие ферментов, а температура 70-80°С приводит их в необратимое состояние, т. к. белок разрушается. Но есть и исключение для некоторых ферментов: папаин активен при температуре до 80°С, миокиназа − до 100°С, а вот фермент каталаза, ускоряющая распад перекиси водорода, имеет температурный оптимум от 0 до 10°С;

- зависимость активности ферментов от рН среды − каждый фермент осуществляет каталитическое действие в строго определенных интервалах концентраций ионов водорода, т.е. рН среды. Например, пепсин (фермент желудочного сока, расщепляющий белки) "работает" в сильно кислой среде (рН 1,5-2,5), а каталаза − при рН около 7;

- специфичность действия ферментов – одно из главных свойств. Это свойство ферментов заключается в том, что каждый фермент действует только на определенный субстрат или группу субстратов, сходных по своему строению. Например, пепсин, трипсин расщепляют только белки, амилаза − крахмал; уреаза − мочевину. Польский ученый Фишер, занимающийся изучением ферментов, отмечал, что фермент действует на субстрат лишь в том случае, если он подходит к субстрату как «ключ к замку» или как «перчатка к руке».

Различают несколько видов специфичности:

а) стереохимическая – фермент катализирует превращение только одного стереоизомера субстрата. Например, фумаратгидратаза катализирует присоединение молекулы воды к кратной связи фумаровой кислоты, но не к её стереоизомеру – малеиновой кислоте;

б) абсолютная – фермент катализирует превращение только одного субстрата. Например, уреаза катализирует только гидролиз мочевины;

в) групповая – фермент катализирует превращение группы субстратов сходной химической структуры. Например, алкогольдегидрогеназа катализирует превращение этанола и других алифатических спиртов, но с разной скоростью.

Активаторы и ингибиторы ферментов. Целый ряд ферментов для проявления своего оптимального действия требуют присутствия определенных веществ, которые повышают их каталитическую активность. Их называют активаторами. К числу активаторов относят ионы многих металлов – Mg²⁺, Со²⁺, Mn²⁺, К⁺, Na⁺, из анионов – Cl^-. Воздействие различных активаторов на ферменты проявляется по-разному. В одних случаях ионы металлов способствуют присоединению кофермента к апоферменту; в других – входят непосредственно в простетическую группу; в-третьих – оказывают определённое воздействие на образование фермент-субстратного комплекса; в четвёртых, присоединяясь к аллостерическим центрам ферментов, приводят к изменению их пространственной конформации за счёт изменения третичной структуры.

Наряду с активаторами, имеются вещества, угнетающие ферментативную активность. Их называют ингибиторами, или парализаторами.

Например, для амилазы слюны активатором служит хлористый натрий, а ингибитором − сернокислая медь. Ионы Ag⁺, Hg⁺, Pb²⁺ угнетают почти все известные ферменты, блокируя активный центр фермента. Такой тип ингибирования называют неконкурентным. В ряде случаев в качестве конкурентных ингибиторов могут быть вещества, сходные по строению с субстратами ферментов. Так активность фермента сукцинатдегидрогеназы, окисляющего янтарную кислоту, тормозится гомологом этого вещества – малоновой кислотой.

Следует отметить, что деление веществ на активаторы и ингибиторы является условным. Иногда одно и то же вещество при различных концентрациях ведет себя как ингибитор или активатор.