1.5. Физико-химические свойства белков

Белки относятся к высокомолекулярным соединениям. Относительная молекулярная масса белков - от 5000 до миллионов а.е.м. Для определения молекулярной массы белков применяют седиментационный анализ, гель-электрофорез, гель-хроматографию. Молекулярную массу вычисляют по скорости седиментации; последнюю выражают через константу седиментации S (сведберг).

Характерные физико-химические свойства белков:

- оптическая активность;

- способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм (имеет важное значение для количественного определения белков);

- высокая вязкость растворов;

- способность к набуханию;

- низкое осмотическое и высокое онкотическое давление;

- подвижность в электрическом поле;

- незначительная диффузия;

- белки не проникают через полупроницаемые мембраны (как биомембраны, так и мембраны искусственного происхождения).

Белки – полиэлектролиты, т.к. имеют фунциональные группы, способные к электролитической диссоциации.

Иизоэлектрическая точка (рI) – рН раствора, при котором суммарный заряд молекулы белка, обладающего амфотерными свойствами, равен нулю. Молекула белка неподвижна в электрическом поле. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей растворимостью и легко осаждаются. Для большинства белков тканей животных и человека рI = 5,5-7,0.

Изоионный раствор белка - раствор, который не содержит никаких других ионов, кроме ионизированных остатков аминокислот белковой молекулы и ионов, образующихся при диссоциации воды. Значение рН изоионного раствора белка называют его изоионной точкой. Изоионная и изоэлектрическая точка белка совпадают только в том случае, когда обе равны 7.

1.6. Классификация белков

Согласно функциональному принципу различают 12 главных классов белков:

1) каталитически активные (ферменты);

2) гормоны;

3) регуляторы активности генома;

4) защитные (антитела, белки свертывающей и противосвертывающей систем крови);

5) ингибиторы ферментов;

6) транспортные;

7) мембранные;

8) сократительные;

9) рецепторные;

10) токсические;

11) белки вирусной оболочки;

12) белки с прочими функциями.

Различают -, β-, +β- и /β-белки:

- -белки содержат -спирали (более 60%);

- β-белки имеют β-структуру (не менее двух антипараллельных цепей);

- +β–белки включают те и другие структуры в одной полипептидной цепи;

- /β-белки состоят из - и β-структур, которые чередуются вдоль домена или полипептидной цепи.

По химическому составу белки делят на 2 группы.

Простые белки состоят только из остатков аминокислот. При гидролизе образуют только свободные аминокислоты.

Сложные белки двухкомпонентны: состоят из простого белка и небелковой части (простетической группы).

1.6.1. Простые белки

1. Альбумины и глобулины.

Альбумины – белки, широко представленные в составе тканей животных и растений. Содержатся в сыворотке крови, белке яиц, молоке, в семенах растений. Хорошо растворимы в воде, солевых растворах, кислотах и щелочах. На альбумины приходится около 75-80% осмотического давления белков сыворотки крови. Функцией альбуминов крови является также транспорт жирных кислот.

Глобулины - группа животных и растительных белков, широко распространённых в природе. Относятся к глобулярным белкам. Растворимы в слабых растворах нейтральных солей, разбавленных кислотах и щелочах. a-Фракция глобулинов содержится в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Представителем фракции β-глобулинов является протромбин -предшественник тромбина, участвующего в свертывании крови. Фракция g-глобулинов наиболее гетерогенная. Важнейшие g-глобулины - иммуноглобулины.

Содержание альбуминов и глобулинов в плазме крови человека около 7%. Белковй коэффициент - отношение альбумин/глобулин - имеет диагностическое значение. В норме он близко к 2, а при ряде заболеваний может изменяться, например, уменьшается при воспалительных заболеваниях.