1.2. Функции белков
Структурная функция. В комплексе с липидами белки участвуют в образовании биомембран клеток. Структурные белки цитоскелета придают форму клеткам и многим органоидам. Примерами структурных белков являются коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, коже, ногтях.
Сократительная (двигательная) функция. Сократительную функцию выполняют мышечные белки (актин и миозин). Белки цитоскелета необходимы для расхождения хромосом в процессе митоза.
Питательная (резервная) функция. Овальбумины(белки яйца) - источники питания для плода. Казеин - белок молока - также выполняет питательную функцию.
Каталитическая функция. Большинство известных в настоящее время ферментов (биологических катализаторов) является белками.
Транспортная функция. Белок эритроцитов гемоглобин участвует в переносе кислорода и углекислого газа, выполняя дыхательную функцию. Альбумины сыворотки крови участвуют в транспорте липидов.
Защитная функция. В ответ на поступление в организм вирусов, бактерий, чужеродных белков, токсинов образуются защитные белки - антитела (иммунная защита). Специфические белки плазмы крови способны к свертыванию, что предохраняет от кровопотери при кровотечениях (физическая защита).
Рецепторная функция. Клеточные белки образуют специфические рецепторы и участвуют в передаче гормонального сигнала.
Гормональная функция. Группа гормонов являются белками или полипептидами, например, гормон гипофиза вазопрессин.
Другие важные функции белков - буферные свойства (обеспечение физиологического значенияе рН внутренней среды), поддержаниеь онкотического давлениея в клетках и крови, и др.
1.3. Аминокислотный состав белков
Для определения аминокислот, входящих в состав белков, применяют кислотный (НС1), щелочной (Ва(ОН)2) и ферментативный гидролиз. При гидролизе чистого белка, не содержащего примесей, освобождаются 20 различных аминокислот.
Аминокислоты, входящие в состав белков, являются a-аминокислотами. Все они являются L-изомерами, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения рН раствора. D-аминокислоты в белках организма человека не обнаружены, однако они обнаружены в клеточной стенке бактерий, в составе некоторых антибиотиков (актиномицинов).
Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала R, который не участвует в образовании пептидной связи.
Современная классификация аминокислот базируется на полярности радикалов. Выделяют следующие классы:
неполярные (гидрофобные) аминокислоты
|
|
|
|
|
|
2) полярные (гидрофильные) аминокислоты
|
|
|
|
|
|
3) ароматические (в основном неполярные) аминокислоты
|
|
|
4) отрицательно заряженные аминокислоты
|
|
5) положительно заряженные аминокислоты
|
|
|
В некоторых белках содержатся специфические производные аминокислот. В коллагене (белке соединительной ткани) обнаружены оксипролин и оксилизин. Основой структуры гормонов щитовидной железы является дийодтирозин – производное тирозина.
Общим свойством аминокислот является амфотерность (от греч amphoteros - двусторонний). В интервале рН 4,0-9,0 почти все аминокислоты существуют в форме биполяных ионов (цвиттерионов). Значение изоэлектрической точки аминокислоты (ИЭТ, рI) рассчитывается по формуле:
.
рI для моноаминодикарбоновых кислот рассчитывается как полусумма значений рK (таблица 1) - и -карбоксильных групп, для диаминомонокарбоновых кислот – как полусумма значений рK - и -аминогрупп.
Существуют заменимые аминокислоты, которые могут быть синтезированы в организме человека, и незаменимые, которые в организме не образуются и должны поступать в составе пищи.
Незаменимые аминокислоты: валин, треонин, лейцин, лизин, метионин, триптофан, изолейцин, фенилаланин.
Заменимые аминокислоты: глицин, аланин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, серин, пролин.
Условно заменимые аминокислоты (могут синтезироваться в организме из других аминокислот): аргинин (из цитруллина), цистеин (из серина), тирозин (из фенилаланина), гистидин (при участии глутамина).
Относительное содержание различных аминокислот в белках неодинаково.
Для обнаружения аминокислот в биологических объектах и их количественного определения используют реакцию с нингидрином.
Таблица 1. Константы диссоциации аминокислот
Аминокислота |
pK1 |
pK2 |
pK3 |
Алании |
2,34 |
9,69 |
|
Аргинин |
2,18 |
9,09 |
13,2 |
Аспарагин |
2,02 |
8,80 |
|
Аспарагиновая кислота |
1,88 |
3,65 |
9,60 |
Валии |
2,32 |
9,62 |
|
Гистидин |
1,78 |
5,97 |
8,97 |
Глицин |
2,34 |
9,60 |
|
Глутамин |
2,17 |
9,13 |
|
Глутаминовая кислота |
2,19 |
4,25 |
9,67 |
Изолейцин |
2,26 |
9,62 |
|
Лейцин |
2,36 |
9,60 |
|
Лизин |
2,20 |
8,90 |
10,28 |
Метионин |
2,28 |
9,21 |
|
Пролин |
1,99 |
10,60 |
|
Серии |
2,21 |
9,15 |
|
Тирозин |
2,20 |
9,11 |
10,07 |
Треонин |
2,15 |
9,12 |
|
Триптофан |
2,38 |
9,39 |
|
Фенилаланин |
1,83 |
9,13 |
|
Цистеин |
1,71 |
8,33 |
10,78 |