- •1. Роль кальция и неорганического фосфата в формировании костной ткани и зубов человека. Гормональная регуляция фосфорно-кальциевого обмена.
- •2. Минеральные компоненты костей и твердых тканей зуба (формулы).
- •3. Биохимические механизмы минерализации кости и тканей зуба.
- •4. Понятие об изоморфном замещении в тканях зуба. Привести примеры.
- •5. Характеристика органических веществ, непосредственно обеспечивающих минерализацию а) костной ткани, б) цемента, в) дентина и с) эмали.
- •6. Гликопротеины костной ткани и тканей зуба, их функции. Субстраты и ферменты гликозилирования белков. Отличия процессов гликозилирования и гликирования белков.
- •8. Характеристика тканеспецифических белков-маркеров костной ткани, дентина, цемента и эмали.
- •9. Компоненты крови и мочи, концентрация которых увеличивается при
- •10. Биохимическая диагностика усиленной резорбции костной ткани.
- •11. Белки эмали, особенности их аминокислотного состава, пространственной организации, физико-химических и биологических свойств. Динамика белкового состава эмали в ходе ее созравания.
- •12. Глобулярные белки дентина, особенности их строения и функции.
- •13. Костный изофермент щелочной фосфатазы. Катализируемая реакция,особенности субстратной специфичности и биологическая роль.
- •14. Коллаген, особенности его аминокислотного состава и пространственной организации. Типы коллагена, характерные для костной ткани и тканей зуба, их локализация.
- •15. Внутриклеточный и внеклеточный этапы биогенеза коллагена.
- •16. Ферменты процессинга коллагена. Роль витамина с в формировании
- •17. Бифункциональные и трифункциональные сшивки коллагена, механизмы их образования.
- •18. Ферменты катаболизма коллагена. Значение определения концентрации продуктов катаболизма коллагена в крови и моче пациентов.
- •19. Гликопротеины и гликозаминогликаны пульпы зуба. Строение, синтез и функции гиалуроновой кислоты.
- •20. Протеогликаны дентина и цемента, их строение, свойства и биологическая роль.
- •21. Протеогликаны костной ткани, их строение, свойства и биологическая роль. Особенности строения коровых белков бигликанов.
- •22. Механизм сульфатирования протеогликанов. Гепарин, его свойства и биологическая роль.
- •23. Химический состав суставного хряща.
- •24. Химический состав и физико-химические свойства слюны. Роль
- •25. Муцины слюны, их строение, свойства и биологическая роль.
- •26. Неферментативные белки слюны, синтезируемые сероцитами.
- •27. Ферменты слюны, синтезируемые сероцитами.
12. Глобулярные белки дентина, особенности их строения и функции.
Фосфофорин. Он синтезируется только одонтобластами и секретируется в межклеточное пространство. Уникальной особенностью этого белка является его аминокислотный состав – из 1000 аминокислотных остатков 426 приходятся на серии и 447 – на аспарагиновую кислоту. Фосфорилирование остатков серина увеличивает в 2 раза количество групп в белке, способных связывать Са2+, это делает фосфофорин главным участником образования центров кристаллизации
13. Костный изофермент щелочной фосфатазы. Катализируемая реакция,особенности субстратной специфичности и биологическая роль.
Описано два изофермента щелочной фосфатазы - костная щелочная фосфатаза и печеночная щелочная фосфатаза. У здорового взрослого человека костный и печеночный изоферменты присутствуют в сыворотке крови примерно в равных количествах. Однако в растущем организме – у детей и подростков – уровень костноспецифического изофермента достигает 90% от уровня общей щелочной фосфатазы
Считается, что уровень костной щелочной фосфатазы в сыворотке отражает метаболическое состояние остеобластов – клеток, отвечающих за формирование кости.
14. Коллаген, особенности его аминокислотного состава и пространственной организации. Типы коллагена, характерные для костной ткани и тканей зуба, их локализация.
Молекулы коллагенов I, II, III, V, XI типов имеют форму фибрилл и построены из структурных единиц, называемых тропоколлагенами. Молекулы тропоколлагена (Мr 300 кДа) имеют толщину 1,5 нм и длину 300 нм. Они образованы тремя полипептидными цепями, обозначаемые как а-цепи. Каждая цепь содержит около 1000 аминокислотных остатков и представляет собой плотную левозакрученную спираль, содержащую три аминокислотных остатка на виток.
Глицин повторяющейся последовательности гли - х - у- необходим для формирования фибриллярной структуры, так как радикал любой другой аминокислоты не помещается между тремя пептидными цепями в центре тройной спирали. Пролин и гидроксипролин ограничивает вращение полипептидной цепи.
Коллаген I типа [a1(I)]2 а2 содержит 33% глицина, 13% пролина, 1% гидроксилизина и малое количество углеводов. Определяется в составе костей, дентина, пульпы зуба, цемента, периодонтальных волокон. Этот тип коллагеновых волокон участвует в процессах минерализации.
Коллаген II типа [α1(II)]3 присутствует в хрящах и образуется в нехрящевых тканях на ранних стадиях развития. Данный тип коллагена содержит небольшое количество 5 -гидроксилизина (менее 1%) и отличается высоким содержанием углеводов (более 10%).
15. Внутриклеточный и внеклеточный этапы биогенеза коллагена.
Внутриклеточный этап синтеза коллагена.
Отщепление сигнальной последовательности от N-конца препроколлагена и образование проколлагена.
Гидроксилирование пролина и лизина проколлагена гидроксилазами в полости ЭПР. Гидроксипролин участвует в образовании водородных связей в тройной спирали коллагена. Гидроксилизин подвергается гликозилированию и образуется гидроксиаллизин, который участвует в образовании сшивок между молекулами коллагена при сборке фибрилл.
Гликозилирование (присоединение остатков сахаров) гидроксилизина под действием гликозилтрансфераз
Формирование тройной спирали проколлагена, который затем секретируется из клетки.
Внеклеточный этап
Образование молекулы тропоколлагена после отщепления от проколлагена N – и С – концевых пептидов. Тропоколлаген – структурная единица фибрилл
Формирование фибрилл коллагена Из молекул тропоколлагена происходит сборка коллагеновых фибрилл, в которых одна нить тропоколлагена сдвинута по отношению к другой примерно на ¼ своей длины. На стыках молекулы тропоколлагена не примыкают друг другу вплотную, между ними остается просвет длиной в 35-40 нм. В твердых тканях эти просветы выполняют роль центров минерализации.
Стабилизация и укрепление фибрилл коллагена и образованием коллагеновых волокон. Модифицированные аминокислоты - гидроксипролин и гидроксилизин играют важную роль в образовании фибрилл: ОН – группы гидроксипролина соседних цепей тропоколлагена образуют водородные связи, укрепляющую структуру фибрилл. Радикалы лизина и гидроксилизина обеспечивают поперечные сшивки между молекулами тропоколлагена.