20.Применение тд в биологии: методы расчёта стандартной и реальной свободной энергии биохимических процессов. Свободная энергия Гиббса и Гельмгольца.

Энергия – мера определённой формы движения материи. Является произведением фактора экстенсивности на интенсивность.

Расчёт тд параметров для тд систем:

ТД параметра в биолог. сист. всего 3: Z, H, S.

только для обратимых процессов в состоянии равновесия:

dZ =∆G =dH – TdS, ∆H=-dQ.

dlnK/dT = - (∆Q/RT²).

Н – энтальпия, Z (G) - ТД потенциал – свободная Е при постоянном давлении и t. dG₀ – свободная Е = Е Гиббса, если все исходные в-ва и продукты р-ции определяются при 25⁰С, это табличное значение.

∆Z=∆Z₀+RTlnK, где К – это константа скорости биохим. р-ции; ∆Z₀ – стандартный ТД потенциал (справочная величина); R – универсальная газовая постоянная.

Свободная Е Гельмгольца (F) – часть Е, кот. полностью переходит в работу. Энергия: 1) высшая (механич, хим, электрич.); 2) тепловая или деградированная.

TdS = dU + dA

-dA = d (U - TdS)

F=UTS – это свободная энергия Гельмгольца.

dF = dU – TdS – это запись 2 закона ТД ч/з свободную Е Гельмгольца.

Если V, T = const, то pdV=0, то Wmax=TdS-dU=-d(U-TS)=-dF; F=U-TS – термодинамический потенциал Гельм-Гольци или свободная энергия Гельм-Гольца.

Если P, T = const, то Wmax=-d(U+pdV-TS)=-dG; G – т/д потенциал Гиббса или свободная энергия Гиббса

В реальных условиях редко Р постоянно, а V системы изменяется, следовательно величины т/д потенциалов совпадают.

Выполнение полезной работы при выполнении необратимого процесса всегда сопровождается рассеянием энергии, величину которой определяет произведением TdS, чем больше эта величина, тем более необратимым является процесс.

По знаку и величине ТД потенциала можно судить о направленности процесса, если в результате процесса величина ТД потенциалов уменьшается, такой процесс является самопроизвольным, идет с выделением энергии и называется экзергоническим, если т/д потенциалы увеличивается, то процесс идет не самопроизвольный, требует притока энергии извне и называется эндергоническим.

При достижении равновесия ТД потенциалы стремятся к минимальному значению.

Процессы превращений энергии и совершения работы могут протекать до тех пор пока свободная энергия не станет равна нулю, а энтропия максимальной. Такое состояние носит названия ТД равновесия.

Такое состояние в неживой природе является конечным состоянием, в направлении которого эволюционируют все ТД системы.

21. Потенциал переноса атомных группировок в различных трансферазных реакциях.

ТРАНСФЕРАЗЫ, класс ферментов, катализирующих перенос фрагментов м-л (напр., метила, ацетила, гликозила) с одного соед. (донора) на др. соед. (акцептор). Во мн. случаях промежут. донором является  кофермент, присоединяющий группу, подлежащую переносу.

Подклассы Т. (их 8) различают по характеру групп, переносимых на акцептор. К подклассу Т., кат-щих перенос одноуглеродных фрагментов, относятся метил-трансферазы, Т. гидроксиметильных, формальных и др. родственных групп, карбоксил- и карбамоилтрансферазы и др. Перенос группы СН₃ осущ-ся, напр., с 5-метил-тетрагидрофолиевой к-ты на гомоцистеин HSCH₂CH₂CH(NH₂)COOH на последней стадии биосинтеза метионина.

Универсальный донор групп СН₃ при трансметилировании - S-аденозилметионин - субстрат метил-трансфераз, модифицирующих нуклеиновые к-ты; эти ферменты играют важную роль в функционировании генетич. аппарата клетки.

Известны также Т., кат-щие метилирование жирных к-т, ненасыщ. фосфолипидов, полисахаридов и др. Многие Т., кат-щие перенос гидроксиметильных и формильных остатков (напр., серин-гидрокси-метилтрансфераза), содержат в качестве кофермента пирид-оксальфосфат. Универсальные доноры в этих р-циях-5,10-метилен- или 5-формилтетрагидрофолиевая к-та. Донор карбамоильного остатка для многих Т.-карбамоилфосфат (HO)2P(O)OC(O)NH₂ (метаболит в биосинтезе уридиновой к-ты и аргинина). Наиб. Исследованный фермент этого подкласса - аспартат-карбамоилтрансфераза, катализирующая биосинтез К-карбамоил-L-аспарагиновой к-ты (осн. метаболита в синтезе пиримидиновых оснований).

В отдельный подкласс объединяют Т., кат-щие перенос альдегидных и кетонных групп (фрагментов молекул углеводов). В него входит, напр., транскетолаза, переносящая фрагмент НОСН₂С(О) в пентозофосфатном цикле.

Подкласс Т. составляют ацилтрансферазы, кат-ющие перенос ацильной группы с образованием эфиров и амидов. Донором в этих р-циях обычно является ацилкофермент А (Пантотеновая кислота). Р-ции, кат-емые этими Т., наиб. характерны для метаболизма жирных к-т. Акцепторами ацетила (донор ацетилкофермент А) м. б. аминокислоты, глюкозамин, остаток фосфорной к-ты и др.

Нек-рые Т. этого подкласса при трансляции в качестве донора используют аминоацил-транспортную РНК. Пример Т. этого подкласса-фосфатацетилтрансфераза, кат-ющая перенос ацетила на фосфорную к-ту с образованием ацетилфосфорной к-ты.

К отдельному подклассу относят Т., кат-ющие перенос гликозильных остатков (гликозилтрансферазы). Нек-рые из этих Т. обладают также гидролитич. активностью, к-рая может рассматриваться как перенос гликозильного остатка на молекулу воды. Акцептором может служить также Н₃РО₄ в случае фосфорилаз. Наиб. распространен перенос остатка углевода от олигосахаридами богатого энергией метаболита на др. молекулу углевода. К наиб. изученным Т. этого подкласса можно отнести ферменты синтеза гликогена [напр., гликоген (крахмал)синтетазу и галоктозилтрансферазу].

В отдельный подкласс объединяют Т., катализирующие перенос алкильных групп (отличающихся от СН₃), как замещенных, так и не замещенных. Хорошо изученные Т. этого подкласса-глутатионтрансферазы, катализирующие перенос разл. остатков на глутатион, а также метионин-аденозил- и енолпируват-трансфераза.

Отдельно рассматривают подкласс Т., катализирующих перенос групп, содержащих атом N. Т. этого подкласса ответственны за перенос аминогрупп. Аминотрансферазы катализируют перенос аминогруппы с аминокислот на 2-оксокислоты. Эта р-ция является, по существу, окислит.-восстановительной. Однако из-за того, что осн. ф-цией этих ферментов считается перенос групп NH2, они классифицируются как Т., а не как оксидоредуктазы. Наиб. изученный фермент этого подкласса-аспартатаминотрансфераза, содержащая в качестве кофермента пиридоксальфосфат.

Важный подкласс Т.- ферменты, катализирующие перенос групп, содержащих атом P (этот подкласс наз. киназами). Большинство ферментов этого подкласса относятся к фос-фотрансферазам, катализирующим перенос остатка фосфорной к-ты на разл. акцепторы. Так, гексокиназа катализирует перенос остатка фосфорной к-ты с АТФ на группу ОН D-гексозы, 3-фосфоглицераткиназа-с АТФ на карбоксильную группу 3-фосфо-D-глицериновой к-ты. Т. этого подкласса катализируют также перенос нуклеотидных фрагментов (нуклеотидилтрансферазы); напр., РНК-полимеразы осуществляют перенос остатковрибонуклеотидов при синтезе РНК. Среди Т. этого подкласса известны также ферменты, катализирующие перенос остатка Н₃РО₄ с регенерацией донора (р-ции кажущегося внутримол. переноса); напр., фосфоглюкомутаза переносит остаток этой к-ты с a-D-глюкозо-1,6-дифосфата на a-D-глюкозу-1-фосфат с образованием a-D-глюкозо-6-фосфата и молекулы исходного донора.

В подкласс Т. объединены также ферменты, катализирующие перенос фрагментов, содержащих атом S (напр.,арилсульфотрансфераза катализирует перенос сульфогруппы на производные фенола).