Расчет дневной потребности в белке.

Количество потребляемого белка зависит от интенсивности тренировок и может рассчитываться по формуле:

дневная потребность в белке (в г) = сухая масса тела (в кг) * фактор интенсивности,

где факторы интенсивности:

1.0- умеренные атлетические тренировки 3 раза в неделю; 1.6 - ежедневные умеренные атлетические или аэробные тренировки; 1.8 - ежедневные интенсивные атлетические тренировки; 2.0 - предсоревновательная подготовка;

Например для культуриста весом 80 кг имеющего 10% жира (сухая масса тела равна 72 кг) и тренирующегося 3 (три) раза в неделю (фактор интенсивности равен 1,4) дневная потребность в белке составляет: 72* 1,4= 101 г

Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте

Пищевой белок не может усваиваться целыми молекулами, поэтому он предварительно должен расщепляться до аминокислот в виде которых он и всасывается. Переваривание белков представляет собой ферментативный гидролитический процесс. Конечными продуктами переваривания являются аминокислоты. Переваривание белков начинается в желудке. Здесь на белки действует, содержащаяся в желудочном соке соляная кислота, которая денатурирует белки. Денатурированные белки более доступны действию ферментов. Кроме того соляная кислота активирует неактивную форму пепсина – пепсиноген. Пепсин это фермент, который способен расщеплять белковые цепи на отдельные фрагменты. Дальнейшее переваривание происходит в тонком кишечнике, где под действием ферментов поджелудочной железы трипсина и химотрипсина, разрываются связи внутри цепи и образуется большое количество коротких пептидов из двух-трех аминокислотных остатков. Ди и трипептиды расщепляются ферментами кишечника. Под их действием образуются свободные аминокислоты, которые подвергаются всасыванию.

Гниение аминокислот. Примерно 5% невсосавшихся аминокислот в толстом кишечнике подвергаются так называемому гниению. Происходит это под действием ферментов микрофлоры кишечника. В основе гниения лежат процессы декарбоксилирования и дезаминирования. В результате воздействия ферментов гнилостной флоры на аминокислоты образуются токсические продукты. Так, из лизина образуется кадаверин (трупный яд), из орнитина - путресцин, из цистеина – меркаптаны, из фенилаланина – фенолы и т.д.

Продукты гниения всасываются в кишечнике и оказывают токсическое влияние на организм. Обезвреживание продуктов гниения происходит в печени. Поэтому потребление избыточного количества белков является не только бесполезным, но и вредным.

КАТАБОЛИЗМ АМИНОКИСЛОТ. В процессы катаболизма, т.е. распада, включаются те аминокислоты, которые не используются в реакциях синтеза белка или других соединений. Распад аминокислот начинается с удаления из их состава аминогруппы. Аминогруппа удаляется от аминокислоты в виде аммиака. Аммиак является токсическим веществом и подвергается обезвреживанию путем превращения в мочевину, креатин Безазотистая часть аминокислот подвергается катаболизму по одному из возможных путей;

1.включается в цикл трикарбоновых кислот

2.превращается в глюкозу

3.превращается в кетоновые тела

Таким образом, ключевым процессом в катаболизме аминокислот является дезаминирование. Удаление аминогруппы может быть осуществлено двумя путями. Существует прямое дезаминирование и непрямое дезаминирование. В случае прямого дезаминирования от аминокислоты удаляется аминогруппа в виде аммиака. Такому типу дезаминирования может быть подвергнута аминокислота глутамат. В результате дезаминирования образуется 2-кетоглутарат, который включается в цикл трикарбоновых кислот. Ферментов, способных катализировать подобные реакции с остальными аминокислотами нет. Все остальные аминокислоты, кроме глутамата, проходят непрямое дезаминирование, которое состоит из двух этапов. Вначале аминокислота вступает в реакцию переаминирования, или трансаминирования. В этой реакции аминогруппа переносится с аминокислоты на 2-кетоглутарат без выделения свободного аммиака. 2-кетоглутарат при этом превращается в глутамат. Глутамат на втором этапе дезаминирования подвергается окислительному дезаминированию. Таким образом, реакция трансаминирования выполняет функцию своеобразного коллектора, по которому собираются аминогруппы с разных аминокислот с образованием глутамата. Последний же подвергается окислительному дезаминированию. Наиболее интенсивно трансаминирование происходит в печени и мышцах. Ферменты, катализирующие реакции трансаминирования специфичны по отношению к своей аминокислоте и своей кетокислоте. Наибольшую известность получили аланинаминотрансфераза (АлАТ) и аспартатаминотрансфераза (АсАТ). Трансаминазы проявляют активность только в присутствии витамина В₆. Реакции трансаминирования необходимы также в области стыковки различных видов обмена веществ, обеспечивают превращения промежуточных продуктов одного класса веществ (например, углеводов) в продукты другого класса веществ (например, аминокислот).

Орнитиновый цикл мочевинообразования. Аммиак, образующийся в реакциях дезаминирования аминокислот, а также в ряде других реакций является токсичным веществом. Однако, несмотря на постоянное образование аммиака, концентрация его в крови остается очень низкой. Это связано с функционированием механизмов обезвреживания аммиака. Наиболее важное значение из них имеет орнитиновый цикл образования мочевины. Мочевина нетоксичное, хорошо растворяющееся в воде вещество. В виде мочевины из организма происходит удаление около 80% аммонийного азота. Ежедневно человек выделяет около 30 г мочевины. Мочевина образуется только в одном органе – печени. Образование мочевины начинается с взаимодействия углекислого газа и аммиака с образованием карбомоилфосфата. Реакция является энергозависимой. В ней расходуется 2 молекулы АТФ. Затем карбомоилфосфат конденсируется с орнитином и образуется цитрулин. Указанные две реакции происходят в митохондриях, в дальнейшем цитрулин выходит из митохондрий и реакции продолжаются в цитозоле клетки. Цитрулин взаимодействует с аспартатом, который является донором еще одной аминогруппы с составе мочевины с образованием аргининосукцината, который в следующей реакции расщепляется на аргинин и фумарат. Под действием аргиназы аргинин расщепляется на орнитин и мочевину. Мочевина направляется на выделение из организма , а орнитин включается в следующий цикл. Количество выводимой из организма мочевины может служить биохимическим тестом, отражающим интенсивность мышечной нагрузки