Пептидтер

Амин қышқылдардың маңызды қасиеті олардың бір-бірімен әрекеттесіп пептидті байланыс түзуі.

O R₂

║ │

H₂N­–CH–COOH + H₂N­–CH–COOH H₂N­–CH– C–N– CH–COOH

│ │ │ │

R₁ R₂ H₂O R₁ H

пептидті байланыс дипептид

Амин қышқылдардың поликоңденсациялануы нәтижесінде пептидтер түзіледі.

Пептидтер — дегеніміз полимерлі қосылыстар, кұрылым бірлігі ретінде амин қышқылдар қалдықтары алынады.

H₂N­–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–…

│ │ │ │ │

R₁ R₂ R₃ R₄ R₄

полипептид

Бұлардың бүйір радикалдары әр түрлі, ал пептидтік байланыс универсалды. Екі амин қышқылы қосылатын болса, онда дипептид түзіледі, үш амин қосылатын болса – трипептид түзіледі. Осылайша көптеген амин қышқылдары қосылуынан полипептид пайда болады. Амин қышқылдары қалдықтарының арасында байланыс: - С – N –

׀ ׀׀

O H

түзіледі, бұл пептидтік байланыс деп аталады.

Табиғи белок полипептид болып саналады, ол бірнеше жүздеген амин қышқылдары буындарынан тұрады. Полипептидтер кейбір қасиеттері бойынша белоктарға жақындайды, бірақ белоктардың қасиетін толық қайталамайды, мысалы, полипептидтер шөгіп тұнбаға түспейді және денатурация құбылысына ұшырамайды, себебі полипептидтерде кеңістік құрылым болмайды.

Пептидті байланысты түзуге тек α - амино-және α -карбоксилді топтар катысады, пептидтер тармақталмаған.

Полипептидтің қаңқасы (хребеті) үнемі қайталанып отыратын кұрылымдық элементтерден тұрады.

– NH ­– CH – CO –

│

R

Пептидті тізбекте олар ретпен орналаскан N- соңы мен С- соңына байланысты, пептидтер векторлы болып келеді. N-соңында бос амин тобы, ал, С-соңында бос карбоксил тобы орналасқан. Тізбек N – соңынан → С – соңына қарай бағытталған.

Поликонденсация коэффициенті пептид құрамына кіретін амин қышқыл калдықтарының санын көрсетеді. К=2 (олигопептидтер)

1-ден 20-ға дейін (ди, три, тетра), 20-50 дейін (полипептидтер). Пептидтердің мол массалары 200-ден 6000 диапазонда, орташа массасы 110.

Белок молекуласының құрылысы

Полипептидтік теорияға сәйкес белок молекуласы кұрамында ондаған, жүздеген амин қышқылдарының калдықтары бар үлкен полипептид. Мысалы клупеин деген белок молекуласының құрамында — 30, лизоцимде — 129, миоглобинде — 155, трипсиногенде - 234 т.б. амин ќышќылдарының ќалдықтары бар.

Белок молекуласындағы амин қышқылдары бір-бірімсн пептидтік байланыспен байланысқан. Ол байланыс бір амин қышқылының амин тобымен екінші амин қышқылының карбоксил тобы байланысып су молекуласын бөліп шығару арқылы түзіледі.

СН₃–СН-СООН+COOH-СН₂-СН-СООН СН₃-СН-|СО-НN|-СН-СН₂-СООН

   

NH₂ NH₂ NH₂ COOH

Аланин Аспарагин кышқылы Аланил-аспарагин дипептиді

Реакция нєтижесінде дипептид - аланил-аспарагин түзіледі. Пептидтердін аталуы бір-бірімен байланысқан амин қышкылдарының атауымен аталады. Әдетте карбоксил тобымен рсакцияға түскен амин қышқылының атына -ил жалғауы қосылады да, амин тобымен реакцияласқан амин қышқылының өзі аты сақталады.

Белок молекуласының осындай ќұрылысына мынадай дәлелдер бар.

1. Табиғи белоктарағы бос карбоксил тобы мен амин тобтарының саны көп емес, өйткені олар полипептидтік байланыстарды түзуге жұмсалған.

2. Барлық белоктар биурет реактивінің єсерінен көк-күлгін түске боялады, бұл олардың құрамындағы пептидтік байланыстарға негізделген реакция.

3.Қарапайым белок-инсулиннің полипептидтік табиғаты оны лабораториялық жолмен синтездей отырып дєлелденген.

4.Белок құрлысына рентгенструктуралық талдау жасай отырып сол белокқа тєн амин ышқыл қалдықтарының тізбектеліп полипептидтік тізбек бойыңда орналасып жатќанын байќауға болады. Полипептидтік тізбек белоктың құрылымыдық негізі болғандықтан, полипептидтік тізбектің құрылысы жан-жакты зерттелген. Полипептидтік тізбектің негізін жасайтын —СО- NН- фрагменттегі атомдар арасындағы қашықтықтар, соны мен қатар осы фрагменттердегі көміртегі, оттегі, азот жєне сутегі атомдары арасыңдағы бұрыштар анықталған ол төменгі суретте көрсетілген.

2-cурет. Пептидтік байланысты атомдар аралық