8.3. Термінація

Термінація представляє собою завершення синтезу поліпептидного ланцюга та звільнення її від рибосоми. Після багатьох циклів елонгації, в результаті яких синтезується поліпептидний ланцюг білка. У нормі відсутні молекули тРНК, здатні впізнавати нонсенс-кодони. А за участю ГТФ і пептидотрансферази забезпечують гідроліз зв'язку між поліпептидом і молекулою тРНК, що займає P-ділянку. З'явилися в А-ділянці термінаційного кодону розпізнається так званні факторами вивільнення (R-факторами). А за участю ГТФ та пептидотрансферазі забезпечують гідроліз зв'язку між поліпептидом и молекули тРНК, що займає P-ділянка. Після гідролізу и вивільнення синтезованого поліпептиду і тРНК 80S-рибосома дисоціює на 40S-і 60S-субодиниці.[9], [ДОДАТОК В]

8.4. Антибіотики, що діють на рівні трансляції.

Велика група антибіотиків є інгібіторами трансляції. Дія таких антибіотиків може відбуватися за різними механізмами. Так, один з найбільш відомих аміноглікозидів стрептоміцин інгібує ініціацію синтезу білка у прокаріотів і викликає помилки в прочитанні інформації, закодованої в мРНК. Його часто призначають при лікуванні інфекційних захворювань серця. До антибіотиків широкого спектру дії відносять тетрацикліни. Вони зв'язуються з 30S субодиницею рибосоми і блокують приєднання аміноацил-тРНК в А-центр рибосоми, тим самим порушуючи елонгацію поліпептидного ланцюга. Тетрацикліни ефективні щодо збудників багатьох хвороб. Левоміцетин (хлорамфенікол) також відносять до антибіотиків широкого спектру дії. Він інгібує синтез білка за рахунок приєднання до 50S субодиниці рибосоми, пригнічуючи пептидилтрансферазну активність.

Будова рибосом про-і еукаріот розрізняється, а значить, вчені можуть створювати ліки, що припиняють білковий синтез тільки в клітинах бактерій.[10]

Висновки

Рибосоми – немембранні універсальні органели, до складу яких входить рРНК та білки. Відкриті в 1955 році Джорджем Палладе. Про важливість цих органел в клітині свідчить той факт, що в 2009 році американські вчені В. Рамакрішнан, Т. Стейц і А. Йонат за вивчення структури рибосом отримали Нобелівську премію з хімії.

Щодо даних про еукаріотичну і прокаріотичну рибосому, можна зробити висновки, що їх будови дещо відрізняються. Вони мають різні розміри і різний коефіцієнт седиментації (еукаріотичні більші, 80S, прокаріотичні – менші, 70S). Всі рибосоми складаються з двох субодиниць – малої та великої, що мають свій власний коефіцієнт седиментації. Для еукаріотів це 60Sі 40S, а для прокаріотів – 50S і 30S відповідно. Однак, водночас, рибосоми прокаріот і еукаріот виконують однакові функції.

Підсумовуючи інформацію про локалізацію рибосом, можна дійти висновку, що у клітині дозрілі рибосоми знаходяться переважно в компарментах, де активно здійснюється біосинтез білків. Вони можуть бути вільно розташованими в цитоплазмі, прикріпленими до мембран зернистої ЕПС, на ядерній оболонці, у пластидах і мітохондріях. Знаходяться в усіх прокаріотичних і еукаріотичних клітинах, за винятком еритроцитів ссавців.

Можна також зробити висновок, що синтез білка, що на них відбувається – дуже важливий і складний процес. Рибосоми відіграють ключову роль у трансляції. У певних умовах рибосоми дисоціюють на субодиниці, а потім знову сполучаються - це має велике значення на початку біосинтезу білка. Рибосоми функціонально активні лише в повністю об'єднаному вигляді, коли формують скупчення, що звуться полісомами. Рибосоми, які не беруть участі в синтезі білка, легко дисоціюють на свої субчастинки. Існує широкий спектр антибіотиків, дія яких направлена саме на порушення процесу трансляції, тож подальше дослідження у цій сфері сприятимуть винаходженню нових лікувальних препаратів.