Локалізація рибосом
Ядерце
– це місто утворення рибосомних РНК і
субодиниць рибосом. Рибосоми щільно
наповнюють клітини, що ведуть активний
білковий синтез. В бактеріальній клітині
вони розсіяні по всій протоплазмі,
складаючи до 30 % і більше її сухої маси.
На одну бактеріальну клітину припадає
близько 
рибосом. В еукаріотних клітинах відносний
вміст (концентрація) рибосом менший, і
їх кількість значно варіює в залежності
від активності білкового синтезу
відповідної тканини чи окремої клітини.
Основна маса рибосом еукаріотної клітини зосереджена в цитоплазмі. Еукаріотічна клітина має також спеціальні рибосоми в мітохондріях (у тварин і рослин) і хлоропластах (у рослин). Рибосоми цих органел відрізняються від цитоплазматичних розмірами і деякими функціональними властивостями. Вони утворюються безпосередньо в цих органелах. В клітинах з інтенсивною секрецією білка і розвиненою мережею ЕПР значна частина цитоплазматичних рибосом прикріплена до його мембрани на поверхні, зверненої до цитоплазматичного матриксу; в деяких частинах ретикулума їх може бути багато, в той часяк інші залишаються вільними. Ці рибосоми синтезують білки, які безпосередньо транспортуються в мембранний просвіт для подальшої секреції.
Синтез білків для внутрішньоклітинних потреб відбувається в основному на «вільних» (не пов'язаних з мембраною, а розсіяних в цитоплазматичному матриксі) рибосомах цитоплазми. Тому цитоплазма ембріональних, недиференційованих, клітин, що швидко зростають і розмножуються, містить переважно вільні рибосоми. Рибосоми можуть розміщуватися в цитоплазмі клітини поодиноко, тоді вони функціонально неактивні, чи формувати скопичення, що звуться полірибосомами (полісомами). В останніх окремі рибосоми (в кількості 3-30) утримуються загальною ниттю іРНК завтовшки 1.5 нм. [5]
Походження рибосом
Рибосоми - складні молекулярні комплекси, які з рибосомних РНК (рРНК) і білків. Рибосоми грають ключову роль в трансляції - синтезі білка по «інструкції», записаної за допомогою генетичного коду в молекулі матричної РНК (мРНК). Рибосоми у всіх живих істот - від бактерій до людини - влаштовані дуже схоже. Мабуть, це означає, що рибосоми в їх «сучасному» вигляді були вже у спільного предка всіх нинішніх форм життя. Рибосома складається з двох субодиниць - великої (головної) і малої (допоміжною). Основу обох субодиниць складають молекули рРНК (рРНК). Зовні до молекул рРНК прилягають молекули рибосомних білків. Згідно загальновизнаної нині теорії «РНК-світу», на ранніх етапах розвитку життя всі основні функції, які сьогодні виконуються білками, виконувалися молекулами РНК. Поява системи синтезу білка на основі записаних в РНК «інструкцій» стало ключовою подією, що ознаменував перехід від «світу РНК» до звичного нам «білкового світу». Оскільки рибосоми є центральним компонентом цієї системи, питання про походження рибосом надзвичайно важливий для розуміння того, як РНК-організми перетворилися в перші прокаріотичні клітини. Досі багатьом експертам здавалося, що загадка походження рибосом навряд чи коли-небудь буде розгадана. Адже в природі не залишилося ніяких «перехідних ланок», тобто більш простих молекулярних комплексів, які могли б претендувати на роль «предків» рибосом. Однак канадські біохіміки, схоже, знайшли ключик до цієї таємниці в самій структурі рибосом сучасних організмів. Вони зосередилися на найголовнішої частини рибосоми - на молекулі 23S-рРНК, яка являє собою основу великої субодиниці рибосоми кишкової палички (Escherichia coli). Ця молекула дуже велика: вона складається майже з 3000 нуклеотидів. У клітці вона згортається в складний тривимірний «клубок». Різні петлі, виступи і інші елементи структури цього «клубка» забезпечують виконання різних функцій: зв'язок з рибосом ними білками, приєднання малої субодиниці, приєднання та утримування в потрібних позиціях молекул транспортних РНК (тРНК), які несуть на своїх «хвостиках» амінокислоти, необхідні для синтезу білка. Раніше вже було показано, що рибосомні білки грають у рибосомі допоміжну роль: вони роблять її більш стабільною і підвищують ефективність її роботи, проте всі головні дії, необхідні для синтезу білка, здійснюються не білками, а Хвороби. Це означає, що спочатку рибосоми могли складатися тільки з рРНК, а білки додалися пізніше. Найголовніший етап трансляції - приєднання амінокислот до синтезованої білкової молекули - здійснюється молекулою 23S-рРНК. Тому логічно припустити, що все почалося саме з цієї молекули.
Рис. 6. «А-мінорна» взаємодія: аденозин укладається в малий жолобок подвійної спіралі з утворенням чотирьох водневих зв’язків.[11]
Однак молекула 23S-рРНК надто велика і складна, щоб з'явитися в готовому вигляді в результаті випадкового комбінування нуклеотидів. Таким чином, ключове питання полягає в тому, чи могла 23S-рРНК статися від більш простий молекули-попередниць в результаті поступової еволюції, тобто шляхом послідовного додавання нових фрагментів. Головний висновок полягає в тому, що структура 23S-рРНК свідчить саме про такий її походження. Молекула 23S-рРНК складається з шести основних структурних блоків, або доменів. Кожен домен, у свою чергу, складається з більш дрібних структурних одиниць. Цілісність тривимірної структури молекули підтримується різноманітними зв'язками (в основному водневими) між її ділянками. Деякі ділянки молекули згортаються в подвійні спіралі на основі принципу комплементарності. Важливу роль відіграють і так звані «А-мінорні» зв'язки. А-мінорна зв'язок виникає між послідовністю з декількох йдуть підряд аденозину (А) в одній частині молекули і подвійний спіраллю в іншій її частині (див. рис. 6). Подвійні спіралі і утворюють з ними А-мінорні зв'язку «стопки» аденозину (adenosine stacks) розподілені по шести доменах молекули більш-менш хаотично, за єдиним винятком: у п'ятому домені спостерігається незвичайне скупчення подвійних спіралей і практично немає аденозинових «стопок». Таким чином, А-мінорні зв'язку, утворені п'ятим доменом, є односпрямованим (див. рис. 3). Це спостереження навело на думку, що еволюція молекули 23S-рРНК могла початися з домену V або з якоїсь його частини. Справа в тому, що А-мінорні взаємодії необхідні для підтримки стабільної тривимірної структури тієї частини молекули, до якої належить аденозинові «стопка», але вони не впливають на стабільність тієї її частини, до якої належить подвійна спіраль. Іншими словами, якщо ми розірвемо якусь А-мінорну зв'язок, показану на рис. 3 блакитною лінією, це порушить структуру тієї частини молекули, де знаходиться жовтий гурток, але не заподіє шкоди тій частині, де розташований червоний гурток. Таким чином, якщо 23S-рРНК розвивалася поступово з простої молекули-попередниці, то спочатку повинні були з'являтися подвійні спіралі (червоні кружки), і тільки потім до них могли «прилаштовуватися» аденозинові стопки (жовті кружки).
Рис. 7. Вторинна структура молекули 23S-рРНК: Блакитними лініями показані А-Мінорні зв'язки, жовтими кружками "стопки" аденозинів, червоними подвійні спіралі, що беруть участь в А-Мінорних зв'язках. Домени з першого по шостий позначені римськими цифрами. 5', 3' кінці молекули. Видно, що в домені V багато червоних кружків і майже немає жовтих.
Але якщо п'ятий домен був тією «затравкой», з якої почалася еволюція 23S-рРНК, то слід чекати, що саме в цьому домені знаходиться якийсь важливий функціональний центр молекули. Чи так це? Виявляється, це дійсно так: саме п'ятий домен грають ключову роль в транспептідаціі. Він утримує в правильних позиціях CCA'-хвости двох молекул тРНК (тієї, що принесла попередню амінокислоту, вже приєднану до синтезується білку, і тієї, що принесла наступну амінокислоту, див. рис.7 1). Саме п'ятий домен 23S-рРНК забезпечує зближення нової амінокислоти з попередньою, вже приєднаної до білка, і каталізує з'єднання амінокислоти з білком. Виявивши ці факти, дослідники перейшли до більш тонкому аналізу структури 23S-рРНК. Вони розділили молекулу на 60 відносно самостійних структурних блоків і детально проаналізували характер зв'язків між ними. Фактично вони розглядали молекулу як складний тривимірний «пазл» і намагалися з'ясувати, чи піддається він збірці і розбиранні без поломки деталей. Виявилося, що молекулу дійсно можна поступово «розібрати», жодного разу не порушивши структуру залишаються блоків. Спочатку можна відокремити 19 блоків, причому структура залишилися блоків залишається неушкодженою. Після цього відокремлюються ще 11 блоків, потім ще 9, 5, 3, 3, 2, 2, 2; нарешті, ще три блоки можна відокремити послідовно по одному. Після цього залишається «нерозібраними» лише маленький фрагмент молекули, що становить 7% від її загальної маси. Цей нерозібраними фрагмент являє собою ділянку п'ятого домену, що містить в собі каталітичний центр, відповідальний за транспептідаціі (пептидил-трансферазной центр, PTC, peptidyl-transferase centre). Можливість послідовної розбірки молекули без пошкодження залишаються частин - факт вельми нетривіальний. Всі блоки молекули пов'язані один з одним, причому зв'язки ці мають спрямований характер: при їх розриві один блок пошкоджується, а інший ні. Можна уявити систему блоків і зв'язків між ними як безліч точок, з'єднаних стрілками, причому стрілка буде вказувати на той блок, який пошкоджується при розриві зв'язку. Якби ці стрілки утворили хоча б одну кільцеву структуру (іншими словами, якщо б ми, рухаючись з якоїсь точки по стрілках, могли повернутися в ту ж точку), то розібрати молекулу без пошкодження залишаються частин було б неможливо. Однак жодної такої кільцевої структури в молекулі 23S-рРНК не виявилося. Якби напрямок зв'язків було випадковим, ймовірність відсутності кільцевих структур становила б менше однієї мільярдної. Автори роблять висновок, що це навряд чи результат випадковості. Мабуть, структура зв'язків між блоками молекули відображає послідовність додавання цих блоків в ході поступової еволюції молекули.[6]