3.1.1. Мікротрубочки

Мікротрубочки – це циліндричні порожнисті органели, які пронизують усю цитоплазму клітини. Їхній діаметр становить близько 25 нм, а товщина стінки – 6-8 нм. Вони утворені численними молекулами білка тубуліну, які спочатку формують 13 ниток, що нагадують намиста, а потім складаються у мукротрубочку. Мікротрубочки утворюють цитоплазматичну мережу, яка надає клітині форми та об'єму, зв'язують цитоплазматичну мембрану з іншими компонентами клітини, спрямовують транспорт речовин по клітині, беруть участь у русі клітини, розподілі генетичного матеріалу та везикулярному транспорті. Вони входять до складу клітинного центру та органел руху – джгутиків і війок.

Мікротрубочки(рис. 3.7) виявляються в цитоплазмі інтерфазних клітин, де вони розташовуються поодинці або невеликими пухкими пучками, або у вигляді щільноупакованих мікротрубочок в складі центріолей, базальних тілець і у війках та джгутиках. При діленні клітин більша частина мікротрубочок клітини входить до складу веретена поділу. У морфологічному відношенні мікротрубочки є довгими порожнистими циліндрами із зовнішнім діаметром 25 нм. Стінка мікротрубочок складається з полімеризованих молекул білка тубуліну. При полімеризації молекули тубуліну утворюють 13 поздовжніх протофіламентів, які скручуються в порожнисту трубку. Розмір мономера тубуліну становить близько 5 нм, рівного товщині стінки мікротрубочки, в поперечному перерізі якої видно 13 глобулярних молекул.

Молекула тубуліну являє собою гетеродимер, що складається з двох різних субодиниць: з α-тубуліну та β-тубуліну, які при асоціації утворюють власне білок тубулін, спочатку поляризований. Обидві субодиниці мономера тубуліну пов'язані з ГТФ, однак на α-субодиниці ГТФ не піддається гідролізу, на відміну від ГТФ на β-субодиниці, де при полімеризації відбувається гідроліз ГТФ до ГДФ. При полімеризації молекули тубуліну об'єднуються таким чином, що з β-субодиницею одного білка асоціюється α-субодиниця наступного білка і т.д. Отже, окремі протофібрили виникають як полярні нитки, і відповідно вся микротрубочка теж є полярною структурою, що має швидко зростаючий плюс-кінець та повільно зростаючий мінус-кінець

На плюс-кінці мікротрубочки відбувається включення димерів тубулінів, пов'язаних з ГТФ, на мінус-кінці переважає дисоціація тубулінів При достатній концентрації білка полімеризація відбувається спонтанно. При спонтанній полімеризації тубулінів здійснюється гідроліз однієї молекули ГТФ, пов'язаної з β-тубуліном. Під час нарощування довжини мікротрубочки зв'язування тубулінів йде з більшою швидкістю на зростаючому плюс-кінці. Але при недостатній концентрації тубуліну мікротрубочки можуть розбиратися з обох кінців. Розбиранню мікротрубочок сприяють зниження температури і наявність іонів Са2 +. [6]

Рис. 3.7 Мікротрубочки(зелені)

3.1.2 Мікрофіламенти

Мікрофіламенти(рис. 3.8), або мікронитки – немембранні органели, які мають ниткоподібну форму и утворені білком актином. Вони беруть участь у русі клітини, процесах мембранного транспорту, міжклітинному впізнаванні, поділі цитоплазми клітини. У м'язових клітинах взаємодія актинових мікрониток з міозиновими волокнами забезпечує скорочення.

Основним білком мікрофіламентів є актин. Це неоднорідний білок, у різних клітинах можуть бути різні його варіанти або ізоформи, кожна з яких кодується своїм геном. Так, у ссавців є шість різних актинів: один у скелетних м'язах, один у серцевому м'язі, два типи у гладких м'язах (один з них у судинах) і два нем'язові цитоплазматичні актину є універсальними компонентами будь-яких клітин ссавців. Всі ці ізоформи актину дуже подібні за амінокислотними послідовностям, варіантними у них є кінцеві ділянки, які визначають швидкість полімеризації, але не впливають на скорочення. Така схожість актинів, незважаючи на деякі відмінності, визначає їх загальні властивості. Актин має молекулярну масу близько 42 тис. і у мономерній формі має вигляд глобули (G-актин), що містить у своєму складі молекулу АТФ. При його полімеризації (рис. 3.9) утворюється тонка фібрила (F-актин) товщиною 8 нм, що представляє собою пологу спіральну стрічку. Актинові мікрофіламенти полярні за своїми властивостями. При достатній концентрації G-актин починає мимоволі полімеризуватися. При такій спонтанній полімеризації актину на нитки мікрофіламента, які утворилися, один з її кінців швидко зв'язується з G-актином (плюс-кінець мікрофіламента) і тому зростає швидше, ніж протилежний (мінус-кінець). Якщо концентрація G-актину буде недостатньою, то фібрили F-актину, які утворилися, починають деполімеризуватися. В розчинах, що містять так звану критичну концентрацію G-актину, встановлюватиметься динамічна рівновага між полімеризацією і деполімеризацією, у результаті чого фібрила F-актину матиме постійну довжину. З цього випливає, що актинові мікрофіламенти являють собою дуже динамічні структури, які можуть виникати і рости або ж, навпаки, розбиратися і зникати у залежності від наявності глобулярного актину. На зростаючому кінці нитки актину вбудовуються мономери, що містять АТФ. У міру наростання полімеру відбувається гідроліз АТФ, і мономери залишаються пов'язаними з АДФ. Молекули актину, з'єднані з АТФ, міцніше взаємодіють один з одним, ніж мономери, пов'язані з АДФ. [7]

Рис. 3.8 Мікрофіламенти Рис. 3.9 Полімеризація актину

Рис. 3.10 Швидкість росту мікрофіламентів при різних концентраціях вільного актину