Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
1367820987_sbornik_situatsionnyh_zadach_s_etalo...doc
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
186.88 Кб
Скачать

ОГЛАВЛЕНИЕ

Тема №1. Введение в биохимический практикум……………................5

Тема №2. Ферменты…………………………………………………….....7

Тема №3. Биологическое окисление………………………………… . .13

Тема №4. Обмен углеводов…………………………………………… .16

Тема №5. Обмен липидов …………………………………………… ..22

Тема №6. Обмен белков………………………………………..……… .28

Тема №8. Витамины……..……….………….…...………………… … ...39

Эталоны ответов…………………………………………………… … …52

Тема №2. Ферменты

Задача № 1

Глутаматдекарбоксилаза катализирует реакцию:

В6

Глутаминовая кислота → ГАМК + СО2

1. По изменению концентрации каких веществ можно охарактеризовать активность фермента?

2. Как можно увеличить скорость данной реакции?

Ответ к задаче №1

Активность фермента определяется по убыли субстрата или накоплению продукта (глутаминовой кислоты, СО2, ГАМК). Увеличить скорость реакции можно за счет повышения концентрации субстрата, фермента или кофермента.

Задача № 2

Фермент трипсин способен расщеплять пептидные связи белков. Почему обработка трипсином приводит к инактивации многих ферментов?

Для обоснования ответа вспомните:

1. Что такое ферменты?

2. К какому классу ферментов относится трипсин?

Ответ к задаче №2

Ферменты являются белками, а трипсин действует на пептидные связи, что приводит к инактивации ферментов.

Задача № 3

Ингибитор снижает активность фермента до 30% от исходного уровня. Повышение концентрации субстрата катализируемой реакции восстанавливает 80% активности фермента. К какому типу относится данный ингибитор?

Для ответа:

1. Вспомните типы ингибирования.

2. Действие какого ингибитора зависит от концентрации субстрата?

Ответ к задаче №3

Конкурентный ингибитор, так как он связывается в активном центре фермента и его действие снижается при увеличении концентрации субстрата.

Задача № 4

О чем может свидетельствовать резкое повышение в крови активности аспартатаминотрансферазы (АСТ), если известно, что этот фермент локализован преимущественно в сердце?

Для ответа вспомните:

1. К какому классу относится АСТ?

2. Почему при патологии в крови повышается активность внутриклеточных ферментов?

Ответ к задаче №4

Инфаркт миокарда. АСТ является внутриклеточным ферментом и его активность в крови повышается при разрушении клеток.

Задача № 9

Оптимальными условиями действия амилазы – фермента, расщепляющего крахмал, являются рН=6,8; температура 37ºС.

1. Как изменится активность фермента при изменении условий реакции?

2. Укажите причину изменений.

а) рН инкубационной среды =5;

б) температура инкубации 70ºС;

в) при добавлении в инкубационную среду СuS04;

г) при увеличении концентрации крахмала в присутствии СuS04 в инкубационной среде.

Ответ к задаче №9

а) активность амилазы снизится, так как ацидоз вызовет изменение конформации фермента;

б) активность снизится, так как происходит тепловая денатурация фермента;

в) активность снизится, так как СuSО4 является ингибитором фермента (Сu2+ является тяжелым металлом);

г)добавление крахмала в присутствии ингибитора не увеличит активность амилазы.

Задача № 11

Сравните специфичность действия двух групп пептидаз – пищеварительного тракта и свертывающей системы крови. В каком случае специфичность выше?

Для обоснования ответа вспомните:

1. Что такое пептидазы, к какому классу они относятся?

2. Что такое специфичность фермента?

Ответ к задаче №11

Пептидазы свертывающей системы крови действуют лишь на 1-2 строго определенных белка. Пищеварительные пептидазы действуют на любые белки, содержащие определенные пептидные связи. Таким образом, специфичность пептидаз свертывающей системы крови выше.

Задача № 13

Раствор, содержащий высокомолекулярные вещества различной природы (полисахариды, белки, нуклеиновые кислоты), проявляет каталитическую активность по отношению к какой-либо определенной реакции. Природа катализатора неизвестна. Установлено, что он обладает следующими свойствами: а) снижает энергию активации; б) ускоряет прямую и обратную реакции; в) обладает высокой специфичностью; г) ускоряет момент достижения равновесия, не сдвигая его; д) прекращает каталитическое действие после добавления в раствор вещества, разрушающего пептидные связи. Какие из свойств служат прямым доказательством белковой природы катализатора?

Для обоснования ответа вспомните:

1. Что такое фермент?

2. Чем отличаются действия органических и неорганических катализаторов?

Ответ к задаче №13

в, д.

Задача № 14

Зерна в свежесобранных початках кукурузы сладкие из-за большого содержания в них глюкозы. Чем дальше от момента сбора, тем менее сладкими становится зерна в связи с превращением глюкозы в крахмал. Для сохранения сладкого вкуса початки сразу же после сбора помещают на несколько минут в кипящую воду и потом охлаждают. Как объяснить смысл такой обработки?

Для обоснования ответа вспомните:

1. Что такое фермент?

2. Как зависит активность ферментов от температуры?

Ответ к задаче №14

При тепловой обработке инактивируется фермент, превращающий глюкозу в крахмал

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]