ОХОТНИКОВСКАЯ ОБЩЕОБРАЗОВАТЕЛЬНАЯ ШКОЛА I-III СТУПЕНЕЙ

Творческий проект

на тему: Белки и их роль в организме

человека

Выполнила:

Ученица 10 класса

Охотниковской школы

Аблаева Адиле

Руководитель:

Кулибаба О.Н.

Охотниково

2014 г.

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ………………………………………………………………..2

I. БЕЛКИ - ОСНОВА ДЛЯ СТРОИТЕЛЬСТВА ОРГАНИЗМА

1.1. Что же такое белок?.......................................................................4

1.2. История изучения белков………………………………………..5

1.3. Строение белковой молекулы…………………………………...8

1.4. Функции белков в организме человека………………………...12

1.5 Мы лепим себя ежедневно……………………..………………...16

II. Практическая часть

Опыт № 1 Тепловая денатурация белковой молекулы…………………20

Опыт № 2 Влияние этилового спирта на белок………………………...22

ВЫВОДЫ………………………………………………………………….23

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ……………………..24

ВВЕДЕНИЕ

В клетках живых организмов постоянно происходит синтез органических веществ, среди которых особо можно выделить полимерные макромолекулы, такие как белки ,нуклеиновые кислоты и полисахариды.

Одну из ведущих ролей в жизнедеятельности живых организмов играют белки. От родителей детям передается генетическая информация о специфической структуре и функциях всех белков данного организма. Синтезированные белки выполняют многообразные функции : ускоряют химические реакции (белок – катализатор) ,выполняют транспортную функцию , структурную , защитную функции , участвуют в передаче сигналов от одних клеток к другим и таким образом реализуют наследственную информацию. Поэтому белки называют также протеинами. Белки или протеины (что в переводе с греческого означает "первые" или "важнейшие" ), количественно преобладают над всеми другими макромолекулами, присутствующими в живой клетке, и составляют более половины сухого веса большинства организмов.

Среди многочисленных пищевых веществ белкам принадлежит наиболее важная роль. Они служат источником незаменимых аминокислот и так называемого неспецифического азота, необходимого для синтеза белков. Достаточность белка в пищевом рационе и его высокое качество позволяют создать оптимальные условия внутренней среды организма, необходимые для роста, развития, нормальной жизнедеятельности человека и его работоспособности. 

I.Белки - основа для строительства организма

1.1 Что же такое белок?

Белки являются высокомолекулярными природными азотсодержащими соединениями, состоящими из аминокислот. В природе существует порядка полутора сотен различных аминокислот, но лишь 20 из них содержатся в пищевых веществах, употребляемых человеком. Белки являются важнейшей составляющей частью здорового рациона.

Ключевой химический элемент белков – азот, который используется растениями для биосинтеза собственных растительных белков. Животные, питаясь растительной пищей, преобразуют полученный растительный белок в свой, животный. Человек, съедая растительную и животную пищу, трансформирует полученные с ней белки в элементы тканей своего тела.

  Это происходит за счет расщепления белков до составляющих их аминокислот, а потом, в соответствии с генной информацией из этих аминокислот строятся ткани и клетки организма. Часть аминокислот может синтезироваться в теле человека, при расщеплении различных тканей. Среди 20 аминокислот, используемых человеком в питании, есть ряд незаменимых, т.е. таких, которые в организме человека не синтезируются.

Аминокислоты содержат аминогруппу ( -NH2), которой присущи щелочные свойства, и карбоксильную группу ( - СООН) с кислотными свойствами. Эти группы, как и атом водорода связаны с одним и тем же атомом углерода. В составе аминокислот всегда присутствуют специфические для каждой из них части. Их называют радикалами ( R- группами). Общая формула аминокислот имеет такой вид (схема 1).

Аминокислоты делятся на земенимые и незаменимые. Заменимые аминокислоты способны синтезироваться из продуктов обмена вещест в организмах человека и животных. Незаменимые аминокислоты в организмах человека и животных не образуются, а поступают вместе с пище. Белки, которые содежрат все незаменимые аминокислоты , называют полноценными, в отличие от неполноценных, в состав которых входят не все из этих аминокислот.

Остатки молекул аминокислот в составе белков соединены между собой крепкой ковалентной связью, которая возникает между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой. Этот тип связи называют пептидной.

Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

(схема 1)

1.2 История изучения белков

Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана де Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы.

В начале XIX века уже были получены некоторые сведения об элементарном составе белков, было известно, что при гидролизе белков образуются аминокислоты. Некоторые из этих аминокислот (например, глицин и лейцин) уже были охарактеризованы. Голландский химик Геррит Мульдер на основе анализа химического состава белков выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу. В 1836 году Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов, он после нескольких уточнений пришёл к выводу, что минимальная структурная единица белка обладает следующим составом: C40H62N10O12. Эту единицу он назвал «протеином» (Pr) (от греч. протос — первый, первичный), а теорию — «теорией протеина». Сам термин «протеин» был предложен ещё шведским химикомЯкобом Берцелиусом. Согласно представлениям Мульдера, каждый белок состоит из нескольких протеинных единиц, серы и фосфора. Например, он предложил записывать формулу фибрина как 10PrSP. Мульдер также исследовал продукты разрушения белков — аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей погрешности определил молекулярную массу — 131 дальтон. По мере накопления новых данных о белках теория протеина стала подвергаться критике, но, несмотря на это, до конца 1850-х всё ещё считалась общепризнанной.

К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков. В конце 1880-х гг. русский учёный А. Я. Данилевский отметил существование пептидных групп (CO—NH) в молекуле белка. В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков. В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза.

Однако центральная роль белков в организмах не была признана до 1926 года, когда американский химик Джеймс Самнер (впоследствии — лауреат Нобелевской премии по химии) показал, что фермент уреаза является белком.

Сложность выделения чистых белков затрудняла их изучение. Поэтому первые исследования проводились с использованием тех полипептидов, которые легко могли быть очищены в большом количестве, то есть белков крови, куриных яиц, различных токсинов, а также пищеварительных/метаболических ферментов, выделяемых после забоя скота. В конце 1950-х годов компания Armour Hot Dog Co. смогла очистить килограмм бычьей панкреатической рибонуклеазы А, которая стала экспериментальным объектом для многих исследований.

Идея о том, что вторичная структура белков — результат образования водородных связей между аминокислотными остатками, была высказана Уильямом Астбери в 1933 году, но Лайнус Полинг считается первым учёным, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков. Позднее Уолтер Каузман, опираясь на работы Кая Линдерстрём-Ланга (англ.)русск., внёс весомый вклад в понимание законов образованиятретичной структуры белков и роли в этом процессе гидрофобных взаимодействий. В конце 1940-х — начале 1950-х годов Фредерик Сенгер разработал метод секвенирования белков, с помощью которого он к 1955 году определил аминокислотную последовательность двух цепей инсулина, продемонстрировав, что белки — это линейные полимеры аминокислот, а не разветвлённые (как у некоторых сахаров) цепи,коллоиды или циклолы. Первым белком, аминокислотную последовательность которого установили советские/российские учёные, стала в 1972 году аспартатаминотрансфераза.

Первые пространственные структуры белков, полученные методом дифракции рентгеновских лучей (рентгеноструктурного анализа) стали известны в конце 1950-х — начале 1960-х годов, а структуры открытые с помощью ядерного магнитного резонанса — в 1980-х годах. В 2012 году Банк данных о белках (Protein Data Bank) содержал около 87 000 структур белков.

В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый уровень, когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и одновременное изменение количества и посттрансляционных модификаций большого числа белков отдельных клеток, тканей или целых организмов. Эта область биохимии называется протеомикой. С помощью методов биоинформатики стало возможно не только обработать данные рентгеноструктурного анализа, но и предсказать структуру белка, основываясь на его аминокислотной последовательности. В настоящее время криоэлектронная микроскопия крупных белковых комплексов и предсказание пространственных структур белковых доменов с помощью компьютерных программ приближаются к атомарной точности.