1.Белоктың бірінші реттік құрылымы.. Пептидтік байланыс.

Полипептидтік тізбектегі аминқышқылдары қалдықтарының қатаң тәртіппен бірінен кейін бірінің орналасуын бірініші реттік құрылым анықтайды. Белокты құрайтын жүздеген, мыңдаған, миллиондаған а-аминқышқылдарының қалдықтары өзара пептидтік байланыс (— CO — NH —) арқылы жалғасады (49-сурет).Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы ақуыздың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды.Аминқышқылдары қалдықтарының инсулиннің кейбір бөлігінде орналасуын мынадай тізбек түрінде көрсетуге болады: глицин—изолейцин—валин—глутамин.Табиғатта ақуыздардың кейбіреуі тек созылыңқы полипептидтік тізбекте болады. Мысалы, табиғи жібек талшығы — фибрионның құрылымы осындай.

2. Белоктың екіншіі реттік құрылымы. Сутектік байланыс.

Белоктардың көбінің кеңістікте спираль тәрізді оратылуы екінші реттік құрылым деп аталады. Бұл құрылым, негізінен, спираль оралымдарында орналасқан — CO...HN— арасындағы сутектік байланыстар арқылы іске асады. Шиыршықтың бір орамында 3 және 5 аминқышқылдарының қалдықтары болады. Оралымдардың арақашықтықтары 0,54 нм шамасында 

3. Белоктың үшінші реттік құрылымы: фолдинг, табиғи конформация, домен, белсенді орталық, лиганда. Үшінші реттік құрылымды түзетін байланыстар.

Белоктық оралма тектес молекуласы биологиялық процестердің әсерінен, молекула арасындағы сутектік байланыс, —S—S— дисульфид көпіршесі, күрделі эфирлік көпірше және бүйір тізбектегі анион мен катиондар арасындағы иондық байланыстар арқылы өзара байланысады да, өте күрделі үшінші реттік құрылым түзіледі. Бұл кезде оралма құндақталып, шумаққа айналады (52-сурет). Үшінші реттік құрылым ақуыздың өзіне тән қасиеттері мен белсенділігіне жауап береді.

4. Белоктардың төртінші реттік құрылымы. Белоктардың төртінші реттік құрылымына мысалдар.

Белок молекуласы тек қана бір полипептидік тізбектен тұрса, оның құрылымдары бірінші, екінші және үшінші реттік болады. Ал ақуыз молекуласы екі және одан да көп полипепидік тізбектен құралса, онда төртінші реттік құрылым түзіледі. Төртінші реттік құрылым — кейбір ақуыздарда бірнеше полипептидтік тізбектердің бір-бірімен күрделі кешенді комплекстерге бірігуі. Мысалы, гемоглобин құрамына 141 аминқышқылының қалдығы кіретін төрт полипетидтік тізбектен және құрамында темір атомы бар ақуызды емес бөлшек гемнен комплекс түзеді. Гемоглобин тек осы құрылымда ғана оттекті тасымалдай алады.

5. Белоктардың физика-химиялық қасиеттері: жоғары молекулалық масса; амфотерлігі, белоктардың гидратациясы (ерігіштігі); белоктардың ионизациясы.

Белоктардың өзіне тән физико –химиялық қасиеттері: ертінділерідің жоғарғы тұтқырлығы, аздаған диффузия, жоғарғы деңгейдегі олардың ісінуге қабілеттігі, оптикалық активтілігі, электр жазығындағы қозғалғыштығы, төменгі осмостық қысым, жоғарғы оннкотикалық қысыым және 280 нм УК-сәулені жұтуға қабілеттігі бар. Бұл қасиеттер белоктардағы ароматты аминқышқылдарының болуымен түсіндіріледі және олар белоктардың сандық мөлшерін анықтауға септігін тигізеді. Белоктарда аминқышқылдары сияқты амфотерлі яғни NH2 -, COOH-тобының болуына байланысты қышқылды да негізді де қасиет көрсетеді. Бұл қасиет белоктарды электрофорез әдісімен тазалауда кеңінен қолданылады. Белоктардың гидрофильді қасиеті жақсы байқалған. Олардың ертінділерінде төменгі осмостық қысым, жоғарғы тұтқырлығы және аздаған мөлшерде диффузия байқалады. Белоктардың үлкен көлемдегі –ісіну қасиеті бар. Белоктардың бірқатар қасиеттері колоидты жағдаймен байланысты, негізіне сәулені шашыратуы, нефелометрия әдісімен белоктардың сандық анықтауы негізінде жатыр. Осы эффект қазіргіі уақытта биологиялық обьектіні микроскопты әдіспен зерттеуде қолданылады. Белок молекуласы жартылай өткізгіш, жасанды мембранадан өте алмайды. Сонымен қатар өсімдіктер ммен жануарлар тканінің биомембраналарынан да өте алмайды, бірақ органикалық жарақаттануда, мысалы, бүйректің шумағы капсуласы жарақаттанғанда ол қан сарысуының альбуминдері өткізеді де, олар зәрде пайда болады.

6. Аминқышқылдардың жіктелуі Табиғатта кездесетін барлық аминқышқылдарға жалпы қасиет амфотерлік, яғни әрбір аминқышқылының құрамында кем дегенде бір қышқылдық бір негіздік топтарының болуымен сипатталады. Жалпы формулада көрсетілгендей аминқышқылдары бір-бірінен R-радикалының химиялық табиғатымен ерекшеленеді. Белок синтезі кезінде пептидтік байланыс түзуге қатыспайтын және а –көміртек атомымен байланысқан аминқышқылы молекуласы түрінде берілген. Барлық а-амин және а-карбаксил топтары белок молекуласындағы пептидті тізбек түзуге қатысады. Осы кезде олар өздерінің аминқышқылдарына еркін сәйкес қышқылды-негізді қасиетін жоғалтады. Сондықтан да белок молекулаларының құрылымының түрлі ерекшеліктері және қызметі оның химиялық табиғатына және аминқышқыл радикалдарының физико-химиялық қасиеттеріне байланысты. Осыған байланысты белоктар бірқатар өзіне негізделген ерекшеліктерімен және басқа биополимерлерге тән емес химиялық жекешеліігімен ерекшеленеді. Басқа принциптер ұсынылғанына қарамай, аминқышқылдарының радикалдарының химиялық құрылыс негізіне байланысты аминқышқылдарын бөледі. Аминқышқылдарын ароматты және алифатты деп бөледі, сонымен қатар күкірт және гидроксил топтары бар аминқышқылдарыы деп атайды. Көбіне бөліну аминқышқылының зарядының табиғатына негізделген. Егер радикал нейтрал болса, онда олар нейтрал аминқышқылы деп аталады. Көбіне мұндай қышқылдарда бір амин, бір карбаксил тобы болады. Егер аминқышқылының құамында амин немесе карбоксил топтары болса, онда олар сол қасиетке сәйкес қышқылды немесе негізді деп аталады. Амиқышқылдарының қазіргі рационалды бөлінуі радикал полярлығына негізделген, яғни олардың сумен әрекеттесу қабілетіне байланысты. Ол амиқышқылыныңң төрт класын біріктіреді: 1) полярсыз-гидрофобты, 2) полярлы-гидрофильді-зарядталмаған 3)теріс зарядталған, 4)оң зарядталған. Келтірілген аминқышқылдар мыңдаған белоктардың құрамында әртүрлі мөлшер қатынасында болады, бірақ аталған аминқышқылдарының толық саны кейбір жеке белоктарда болмайды. Табиғи белоктардың көпшілігінде 20 аминқышқылы болады, кейбір белоктарда аминқышқыл туындылары: оксипролин,оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин және фосфотреонин табылған. Бастапқы екі аминқышқылы біріктірілген ткань белоктарында кездеседі коллагенде ал дийодтирозин қалқанша безінің гормонының негізгі құрылысы болып табылады. Осы сияқты бұлшық ет миозинінде E-N –метилизин табылған.

7. Белоктардың жіктелуі және биологиялық қызметі. 1. Жай белоктар 2. Күрделі белоктар Жай белоктар Белоктар- электрохимиялық қасиеттеріне сәйкес қышқылдық, негіздік және бейтарап белоктарға бөлінеді. Белоктар-кеңістікте орналасуына сәйкес глобулярлы және фибрилярлы деп бөлеміз. Ал биологиялық қасиеті мен қызыметіне сәйкес белок молекулаларын мынадай топтарға бөледі. 1. Белок- ферменттер(белоктардың ең үлкен тобы) 2. Белок-гормондар(инсулин, гипофиз гормондары, окситозин) 3. Имундық белоктар(антиденешіктер қанның альфа глобулині) 4. Транспорттық белоктар(қанның гемоглобині, қан сары суының белорктары) 5. Жирылғыштық функция(бұлшықеттің актомиозині) 6. Құрылымдық белоктар(клетка мембранасының белоктары т.б) 7. Қор қызметін атқаратын белоктар(сүттің казейні, жұмыртқа белогы) Химиялық құрылысының ерекшеліктеріне сәйкес белоктарды жай белоктар (протеиндер) және күрделі белоктар (протеидтер) деп екі топқа бөледі. 1. Жай белоктар- тек аминқышқыл қалдықтарынан құралған полипептидті тізбектен тұрады. Жай белоктарды әр түрлі еріткішердегі ерімталдығына сәйкес жіктейді. Суда, сілтіде,қышқылда,спирттерде ериді. 1.Глютэлин және проламин-бұл белоктар өсімдік белоктарына жатады. Глютэлиндер -0,2-2% NaOH ертіндісінде ерімтал болып келеді, ұн,қамыр құрамын анықтайды. Бұл проламиндер 60%-80% этил спиртінде ериді (бидай, сұлы, жүгері, арпа құрамында кездеседі. 2.Альбуминдер мен глобулиндер- бұл белоктар жануарлар мен адам организімінің мүшеелерінде, ұлпаларында көп тараған. Альбуминдер-суда ериді, молекулалық салмақтары 15-70 мыңға жетеді, құрамында глициннің мөлшері-1%. Глобулиндер- бейтарап тұздардың сұйытылған ертіндісіне еріммтал болады, таза суда ерімейді, глициннің мөлшері 3,5%. Осы глициннің мөлшерінің әр түрлі болуына байланысты бір-бірімен бөліп алуға болады. Мысалы: (NH4)2 SO4 амоний сульфатының 50% қаныққан ертіндісінің әсерінен глобулиндер тұнбаға түседі, ал альбулиндер ертіндіде қалады, ал тұз ертіндісін 100% дейін қанықтырғанда ғана альбуминдер тұнбаға түседі. 3. Гистондар мен протаминдер – жануар мен өсімдіктер жасушаларының ядроларында кездеседі. Гистондар- салыстырмалы молекулалық массалары 1200. 30 мың сұйытылған қышқылдарда (2MHCL) ериді, амияк және спиртте тұнбаға түсетін белоктар. Протаминдеер- салыстырмалы молекулалық массалары 1200 мың болатын негіздік қасиеті басым белоктар сұйытылған қышқылдарда ериді, қайнату барысында тұнбаға түспейді. 4. Коллагендер мен кератиндер- белок тәрізді заттар немесе протеиноидтар жатады. Протейнойдтар- суда нашар еритін белоктар. Олардың қатарына фиброин, жібек белогы, кератин,- шаш, мүйіз, тұяқ белогы, коллаген-сүйек, сіңір белоктары жатады. 2. Күрделі белоктар. Аминқышқыл қалдықтарынан құралған полипептидті тізбекке қоса прстетикалық бөліктен тұрады. Простетикалық бөлікке – майларға ұқсас липидтер, ортофосфор қышқылының қалдығы, көмірсу белоктары , түрлі металдар, түрлі –түсті бояғыш заттар жатады. Күрделі белоктарды протеидтер деп атайды. Қазіргі кезде күрделі белоктарды да простетикалық топ табиғатын ескере отырып «ид» жұрнағының орнына «ин» жұрнағын қосып алады. Мұндағы «ид» жұрнағын «ин»-ге өзгертуге басты себеп- «протеид» деген термин белок тәріздес яғни белокқа ұқсас деген мағынаны береді. Сондықтан «ин» жұрнағын қолданады. 1. Хромопротеиндер- белоктардың простетикалық бөлігі түрлі-түсті бояғыш заттардан тұрса, олар хромопротеиндер тобына жатады. Бояғыш заттар қатарына порфирин, флавин, аденин динуклеотид (ФАД)жатады. Хромопротейн өкілі ретіінде , қан гемоглобинін, хлорофил т.б атауға болады. Қан гемоглобині-құрамында Fe ионы бар, О2 және СО2 тасымалдаушы белок. Хлорофил өсімдік протейнді құрамында Mg ионы бар күн көзінің әсерімен СО2 және Н2О молеекулаларынан глюкоза түзуге қатысады. 2. Липопротейндер- майларға ұқсас заттар. Липидтер құрайтын күрделі белоктар. Құрамында бейтарап және полюсті липидтер. Холестирин және оның эфирлері болады. Белок комплекстері жүйке жүйесінің клеткаларында кездеседі. 3. Фосфопротейндер- басты ерекшелігі олардың простетикалық топша бөлігіндегі ортофосфор қышқылының қалдығы белоктармен эфирлік байланыс түзеді. Белоктың бұл класына сүттің казейногенін жатқызамыз. Мұнда фосфор қышқылының мөлшері 1 процентке тең, Жұмыртқа сары уызында болады. Фосфопротеидтер өте үлкен мөлшері орталық жүйке жүйесінде кездеседі. Фосфопротеидтер энергетикалықжәне пластикалық материалдардың бағалы көзі болып табылады, организмнің дамуына әсер етеді. 4. Металлопротеиндер- белоктар мен металл иондарының тікелей қосылуынан түзілген комплекстер. Құрамында Cu, Fe, Zn, Mo, Mn, Ni, Se, Ca металл иондары кездеседі. 5. Глюкопротеиндер-простетикалық бөлігін көмірсулар құрайтын күрделі белоктар. Көмірсулардың комплекстеріне; маноза, фруктоза, галактоза, генсозаминдер т.б жатады. Глюккопротендердің биологиялық қызмееті өте зор, қорғаныштық, тіректік, дәнекерсіз қызмет, имундық қызмет. Қанның ұюына кедергі жасайды, тасымалдау, қоржинауға қатысады. 6. Нуклеопротейндер- бұлар белоктан және нуклейн қышқылдарынан тұрады. Нуклеопротейндердің құрамына дизоксинуклейн немесе рибонуклейн қышқылдарының кіруіне байланысты екіге бөлінеді дизоксирибонуклеопротеидер және рибонуклеопротеиндер. Нуклеопротеиндердің құрамында көп мөлшерде фосфор қышқылының қалдығы болуына байланысты, олар әлсіз қышқылдық қасиет көрсетеді. Суда және сілтілік ертіндісінде жақсы ериді. 7. Флавопротеиндер- белоктармен простетикалық топтардың арасында мықты байланыстары түзілуі арқылы құрылған құрылымды айтады. Флавопротеиндер тотыққан флавин мононуклеотидтен және флавин аденин денуклеотидтен тұрады. Қорытынды. Тірі организм өзіне тән құрылымдық ұжымы мен биологиялық қызметтері арқылы сипатталады. Организмнің құрылымдық ұжымының қызметін де белоктар өте маңызды роль атқаратынды. Яғни белоктар басқа органикалық заттардың алмасуына келмейді. Себебі: олардың өзіндік ерекше құрылымдық ұйымы бар 1. Белоктардың тірі организмдер үшін алатын орны: белоктар генетикалық хабардың молекулалық құрамы яғни белок арқылы генетикалық хабардың жүзеге асып, тұқым қуалай беріледі. 2. Белок -күрделі заттардың жай қарапайым заттарға дейін тотығуына қатысатын және жай заттардан күрделі заттардың түзілуіне қатысатын фермент . 3. Белок- адамдардың организімін микробтардан ауру туғызушы агенттерден сақтайтын анти дене. 4. Актин, миозин сияқты белоктар бірімен бірі АТФ қатысуымен әрекеттесіп бұлшық еттердің жиырылуы сияқты қызмет атқарады. 5. Көптеген белоктар гипофиздің гормондарды сыртқы ортаның әсеріне сәйкес тірі организмдерді процестерді реттеп отырады. 6. Белоктардың бір тобы. Гемоглобин қан плазмасының белоктары альбумин, глобулин тасымалдау қызметтерін атқарады. Сонымен белок тіршілік етудің асқорыту, тітіркену, бөлу, көбею, қозғалу сияқты барлық құбылыстарына қатысып тірі организмнің тіршілігінің көзі болып табылады. Белоктардың элементтік құрамы: 50-50% С, 48-15% N 24-20% O 6,5-7,5%H 3-2,5%S. Белоктардың молекулалық салмағы 12-13 мыңнан бірнеше миллионға дейін жетеді. Белоктардың құрылым бірлігі болып аминоқышқылдар болып есептеледі.