2Подкласс –гидро-лиазы

Представителем этого подкласса является карбангидраза или угольная ангидраза — двухкомпонентный фермент, состоит из апофермента и кофермента, в состав кофермента входят ионы цинка. Карбоангидраза катализирует реакцию распада и синтеза угольной кислоты. Содержится, в основном, в эритроцитах и играет роль в процессах переноса СО₂ от тканей к легким.

Направление этой реакции зависит от концентрации СО₂. В 1 л крови содержится около 2 граммов фермента. Карбан­гидраза имеет значение в удалении избытка угольной кис­лоты (СО₂) и играет роль в регуляции дыхательного центра.

10. Трансферазы, строение, классификация, представители, каталитическое действие, распространение

Трансферазы – класс ферментов, ускоряющий перенос атомов или группы атомов от одного субстрата на другой. Это клеточные ферменты, по химической природе почти двукомпонентны. В зависимости от природы переносимых атомов делятся на несколько подклассов: аминотрансферазы, метилтрансферазы, ацилтрансферазы, фосфотрансферазы.

11. Метилтрансферазы – ферменты, переносящие одноуглеродные остатки – метильные, метиленовые, метиновые, окисметильные, формильные и др., играют роль в процессах ме­тилирования:

Такого же типа реакции идут при образовании адреналина из норадреналина, креатина из гуанидинуксусной кислоты, тимина из урацила и т.д. Источником метильных групп выступает метионин.

Метилтрансферазы — двухкомплектные ферменты. Коферментом является ТГФК — тетрагидрофолиевая кисло­та — это гидрированное производное фолиевой кислоты (витамин Вс)

Тетрагидрофолиевая кислота (ТГФК)

12. Ацилтрансферазы

Ацилтрансферазы — ферменты, которые переносят остат­ки карбоновых кислот, особенно остатки уксусной кислоты (ацетилтрансфераза). Ферменты участвуют в активировании жирных кислот, образуя транспортную и реакционноспособную форму жирной кислоты.

Ацилтрансферазы состоят из апофермента и кофермента, называемого кофермент ацилирования (КоА).

Этот кофермент имеет сложное строение, в состав входят аденозин-З-монофосфат, две молекулы НзРО₄, пантотеновая кислота и тиоэтиламин, который содержит НS-группу. Функцио­нальной группой является НS-группа, поэтому кофермент изображают так: HSKoA, а активную форму жирной кислоты

Несмотря на то, что HSKoA был открыт как кофермент ацилирования, теперь известно, что он выполняет гораздо более общие функции. Он необходим (в форме ацетил-КоА) в цикле трикарбоновых кислот, в β-окислении жирных кислот и в других превращениях.

13. Аминотрансферазы

Ферменты, принимающие участие в переносе NH₂-rpynn с аминокислоты на кетокислоту. Играют важную роль в процес­сах переаминирования или трансаминирования. Аминотрансфераза состоит из апофермента и кофермента. Кофермент представлен фосфопиридоксалем (НзРО₄ + вит. В₆).

Глутамат Пируват a-кетоглутарат Аланин

Источником аминогрупп является аминокислота, чаще это глутаминовая кислота. В результате реакции переаминирования образуется новая заменимая аминокислота и новая кетокислота. Таким образом, роль аминотрансфераз заключается в синтезе заменимых аминокислот, а также в результате того, что реакция переаминирования обратима, то возможна взаимосвязь обмена углеводов и аминокислот. Чаще всего источником аминогрупп является глутаминовая кислота. Имеются многочисленные представители аминотрансфераз. В частности, АЛТ (АлАТ) - это аланинтрансаминаза (аланинаминотрансфераза) – фермент, который катализирует реакцию переаминирования между аланином и α -кетоглутаровой кислотой, в результате реакции образуется глутаминовая кислота и пируват.

Фермент, катализирующий реакцию между аспарагиновой кислотой и α -кетоглутаратом, называетсяя АСТ- аспартаттрансаминаза.

Глутамат Оксалоацетат a-кетоглутарат Аспартат

Аминотрансферазы обладают органотропностью и потому определение их активности в сыворотке крови имеет диагностическое значение. Например, АЛТ – фермент, наиболее часто встречающийся в печени, а АСТ – в миокарде, повышение активности того или иного фермента в сыворотке крови рассматривается как диагностический признак при определенной патологии.

14.Фосфотрансферазы

Фосфотрансферазы — обширная группа внутриклеточных ферментов, ускоряющих перенос фосфорной кислоты от одного вещества на другое и участвующих в реакциях фосфорилирования

По химической природе большинство фосфотрансфераз яв­ляются однокомпонентными ферментами, но молекулы мно­гих из них состоят из нескольких субъединиц, т. е. они обла­дают четвертичной структурой и имеют аллостерические центры. Для проявления действия фосфотрансфераз требу­ются ионы металлов (в основном Mg²⁺).

Присоединение к веществу фосфорной кислоты называется фосфорилирование, при этом обычно из­меняется структура субстрата, субстрат становится более активным, реакционно-способным, поэтому, фосфотрансферазы называют киназами. При составлении названия фермента к названию субстрата, к которому присоединяется фосфорная кислота, добавляется слово киназа. Эти ферменты обладают высокой специфичностью. Донатором фосфор­ной кислоты могут быть АТФ или высокоэнергетический фосфорсодержащий субстрат. Остаток фосфорной кислоты мо­жет быть перенесен на вещество с сохранением макроэргической связи, тогда реакция фосфорилирования будет обратимой, или же остаток фосфорной кислоты может утратить ее, такие реакции будут необратимыми.

Киназы различаются в зависимости от вещества, являю­щегося акцептором фосфорных кислот:

1.Источником фосфорных кислот является АТФ:

а) необратимые реакции

1.гексокиназы имеют большое значение в углеводном об­мене, участвуя в фосфорилировании гексоз. Фосфорилированные производные гексоз легче окисляются в клет­ках. Гексокиназы встречаются во многих клетках. В печени из гексокиназ имеется глюкокиназа, которая фосфорилирует необратимо только глю­козу:

Эта реакция необратима, т.к. фосфорная кислота при­соединяется обычной низкоэнергетической сложноэфирной связью;

2. протеинкиназы присутствует в клетках в неактивной форме, в активной форме катализируют процесс фосфорилирования белков:

3. Глицеролкиназа фосфорилирует глицерин

Б. Обратимые реакции:

1. креатинкиназа активирует образование креатинфосфата

Эта реакция имеет важное значение в химизме мышечного сокращения для ресинтеза АТФ.

2. аденилаткиназа катализирует реакцию:

П. Источник фосфорной кислоты - субстрат

Возможен перенос фосфорной кислоты от других фосфор­содержащих веществ на АДФ с образованием АТФ. Такие реакции называются субстратное фосфорилирование. В этом случае название ферменту, катализирующему реакцию, дается по названию продукта реакции, в которое превращается высокоэнергетический фосфорсодержащий субстрат после того, как он отдаст свою фосфорную кислоту вместе с макроэргической связью. Напри­мер, субстратное фосфорилирование в реакциях гликолиза, катализируемое пируваткиназой (в 1-ой реакции) и фосфоглицераткиназой (во П-ой реакции):

1 реакция:

П-реакция:

Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля

1. Какой фермент ускоряет данную реакцию? К какому классу относится:

АТФ + глюкоза → АДФ + глюкозомонофосфат.

О

3. CH₃-CHNH₂-COOH + ? → COOH-(CH₂) ₂ CHNH₂COOH + СН₃-С-СООН

4. Назовите реакцию, каким ферментом ускоряется, какое вещество вступает в реакцию?Назвать реакцию, каким ферментом ускоряется? Строение фермента.

4.Креатин + АТФ → АДФ + креатинфосфат. Какой фермент ускоряет данную реакцию? К какому классу он относится?

5. COOH(CH₂)₂CHNH₂COOH → COOH-(CH₂)₂-CH₂NH₂ + СО₂

Назвать реакцию. Каким ферментом ускоряется? Каково строение фермента?

6. Написать реакцию окислительного декарбоксилирования ПВК. Назвать основные ферменты, ускоряющие эту реакцию.

7. В состав каких ферментов входит витамин В₆? Написать реакции, ускоряемые этими ферментами.

8.Что такое пируватдегидрогеназа? Какую реакцию ускоряет?

9.В пробирки со смесью -аланина и -кетоглутаровой кислоты добавили: в одну пробирку - гомогенат печени, в другую - предварительно прокипячённый гомогенат печени. Пробирки поместили в оптимальные температурные условия на 30 минут. Какая реакция произошла и в какой пробирке? Какой продукт образовался? Написать уравнение этой реакции. Почему в другой пробирке эта реакция не произошла? Объяснить.

10. При декарбоксилировании пировиноградной кислоты (ПВК) в одном случае образовался уксусный альдегид, в другом - ацетил-КоА. В чём разница в указанных реакциях декарбоксилирования?

11.Раствор амилазы добавили в три пробирки, содержащие буферные растворы со значением рН: в первой пробирке 1,5; во второй - 6,8; в третьей - 8,0. Затем во все три пробирки прилили раствор крахмала и оставили при комнатной температуре. При выполнении цветной реакции с реактивом Люголя в первой и третьей пробирках появилось тёмно-синее окрашивание, а во второй - красно- бурое. Что это значит?

12. Белок→полипептид→аминокислота Сахароза→глюкоза+фруктоза Мальтоза →2глюкозы

Лактоза → галактоза + глюкоз

Какие ферменты, катализирующие данные реакции. К какому классу они относятся?

Занятие: «ФЕРМЕНТЫ. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ: ДЕГИДРОГЕНЕЗЫ, ЦИТОХРОМЫ, КАТАЛАЗЫ, ПЕРОКСИДАЗЫ, ОКСИГЕНАЗЫ. ВИТАМИНЫ В СОСТАВЕ ОКИСИДОРЕДУКТАЗ».