- •Часть 1
- •Список сокращений
- •Введение.
- •Ориентировочная схема изучения
- •Занятие: белки. Функции белков. Общие свойства белков. Классификация белков (простые и сложные белки) Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •Понятие о белках, аминокислоты - структурные единицы белковой молекулы
- •2. Аминокислоты, заменимые и незаменимые, химическая природа, биологическое значение, иминокислоты.
- •5. Размеры и формы белковых молекул, глобулярные и фибриллярные белки.
- •6. Общая природа продуктов гидролиза белков, виды гидролиза, биологически активные пептиды.
- •7. Способы связи аминокислот в молекуле белка (пептидная, дисульфидная, водородная, ионная, гидрофобное взаимодействие), показать на конкретных примерах.
- •Образование дисульфидной связи
- •Типы слабых связей
- •Амфотерность белка.
- •Кислые и основные белки, особенности их строения, иэт
- •12. Полноценные и неполноценные белки.
- •15.Чем обусловлена устойчивость белка в растворе? Факторы устойчивости.
- •16.Реакции осаждения. Как можно осадить белок из раствора? Значение этих реакций в медицине
- •Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •Гликопротеиды, общая характеристика, свойства, классификация: истинные гликопротеиды и протеогликаны, отличие истинных гликопротеидов от протеогликанов.
- •Протеогликаны, строение, представители, значение.
- •Хромопротеиды, общая характеристика, классификация (гемопротеиды, пигменты, магнийпорфирины).
- •Дыхательные белки (миоглобин, гемоглобин), строение, роль.
- •Модель миоглобина и гемоглобина
- •9.Металлопротеиды, строение, представители, значение.
- •10. Липопротеиды - структурные, транспортные, строение
- •Упражнения и ситуационнве задачи для самоконтроля
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Нуклеопротеиды, общий план строения, роль.
- •2.Нуклеотиды – мономеры нуклеиновых кислот, их строение, значение. Нуклеозиддифосфорные (ндф) и нуклеозидтрифосфорные (нтф) кислоты, их значение.
- •Основные дезоксирибонуклеотиды и рибонуклеотиды
- •5. Днк, строение, нуклеотидный состав, комплементарные нуклеотидныецепи, структурная организация, связи, стабилизирующие днк.
- •Форма в
- •Первичная структура днк
- •Первичная структура днк
- •Структура днк
- •Третичная структура днк
- •Четвертичная структура днк
- •7. Рнк, нуклеотидный состав, строение, виды рнк (м – рнк, т – рнк, р – рнк).
- •Характеристика генетического кода
- •Вторичная структура т-рнк
- •11.Рибосома, полисомы, строение, роль.
- •Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля:
- •Ферменты. Энергетический обмен. Типы окисления
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Ферменты, понятие.
- •2.Сходства в действии ферментов и неорганических катализаторов.
- •3. Механизм ферментативного катализа.
- •4. Общие свойства ферментов.
- •5. Сложное строение ферментов. Простые (однокомпонентные) и сложные (двукомпонентные) ферменты.
- •Что такое аллостерический центр фермента, его роль?
- •10. Виды субстратной специфичности: относительная, абсолютная, стериохимическая.
- •11. Мощность действия фермента, ее характеристика. Единицы измерения.
- •12. Проферменты, механизм активации.
- •13. Мультиферментные комплексы. Виды, значение.
- •Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Регуляция активности ферментов. Факторы, влияющие на активность ферментов.
- •2. Влияние температуры на активность ферментов.
- •3. Влияние рН среды на скорость ферментативной реакции.
- •4. Влияние концентрации субстрата на скорость ферментативного катализа.
- •5. Активаторы и ингибиторы действия ферментов. Специфические и неспецифические эффекторы.
- •9. Классификация и номенклатура ферментов.
- •Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля
- •1. Гидролазы, строение, классификация, биологическая роль, распространение.
- •3. Гликозидазы, представители, нахождение, каталитическое действие, место нахождение.
- •4.Пептидазы (пептидгидролазы), строение, классификация, каталитическое действие, место нахождения.
- •5. Эндопептидазы, представители, каталитическое действие, место нахождения.
- •6. Экзопептидазы, представители, каталитическое действие, место нахождения.
- •7. Применение гидролаз в медицине и промышленности
- •2Подкласс –гидро-лиазы
- •10. Трансферазы, строение, классификация, представители, каталитическое действие, распространение
- •12. Ацилтрансферазы
- •13. Аминотрансферазы
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Оксидоредуктазы, классификация, строение, биологическая роль.
- •2. Дегидрогеназы, представители, каталитическое действие, строение.
- •5.Убихинон (КоQ), химическая природа, формы существования, роль в биологическом окислении.
- •6. Цитохромы общая характеристика, роль.
- •7. ЦхВ, представители, строение, роль.
- •12. Гидроксилазы, понятие о строении, виды, каталитическое действие.
- •Занятие : энергетический обмен. Специфические пути катаболизма. Цикл трикарбоновых кислот. Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Стадии энергетического обмена:
- •Занятие: «энергетический обмен. Биологическое окисление. Окислительное фосфорилирование. Типы окисления» Вопросы и ответы для самоподготовки
- •1.Этапы биологического окисления; ферменты, участвующие в переносе водородов и электронов.
- •2.Освобождение энергии при биологическом окислении. Отчего зависит последовательность ферментов в цепи бо?
- •3. IV стадия энергетического обмена. Окислительное фосфорилирование (оф), сущность, значение.
- •4. Регуляция цепи переноса электронов. Дыхательный контроль.
- •5. Разобщение тканевого дыхания и окислительного фоcфорилирования.
- •7. Оксидазное окисление, значение, ферменты, участвующие в этом процессе, конечные продукты.
- •Упражнения и ситуационные задачи для самконтроля
- •Витамины. Ориентировочная схема изучения
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •Витамины. Понятие. Механизмы действия.
- •Номенклатура и классификация витаминов. Распространение в природе. Суточная потребность.
- •Перечислите водорастворимые витамины
- •4. Перечислите жирорастворимые витамины
- •5.Понятие о гиповитаминозах, авитаминозах, полиавитаминозах. Гипервитаминозы. Витамеры. Провитамины. Антивитамины.
- •6.Витамины в1, в2, рр, в6, Вс, в12, н, с, р. Их химическая природа, биологическое значение, авитаминозы, распространение в природе, суточная потребность.
- •Рибофлавин, витамин в2, витамин роста Химическая природа:
- •Занятие: «жирорастворимые витамины. Витаминоподобные вещества» Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •2. Витамин д, витамеры, понятие о химической природе, обменно-активная форма витамина д, биологическое действие, авитаминоз, гипервитаминоз суточная потребность, распространение в природе.
- •4. Витамин к (нафтохиноны, антигеморрагический витамин), химическая природа, биологическая функция, авитаминоз, распространение в природе.
- •Витамины – лекарственные вещества.
- •Упражнения и ситуационные задания для самоподготовки
3. Гликозидазы, представители, нахождение, каталитическое действие, место нахождение.
Подкласс гликозидаз расщепляет гликозидные связи, содержится в клетках, пищеварительных соках, но отсутствует в желудочном соке. Представители: α- амилаза, γ - амилаза, мальтаза, сахараза, лактаза: α-амилаза расщепляет крахмал и гликоген до мальтозы; мальтаза воздействуя на мальтозу расщепляет ее до двух молекул глюкоз; сахараза действует на сахарозу и расщепляет ее до глюкозы и фруктозы; лактаза расщепляет лактозу до глюкозы и галактозы; γ -амилаза расщепляет гликоген до глюкозы.
4.Пептидазы (пептидгидролазы), строение, классификация, каталитическое действие, место нахождения.
Подкласс пептидгидролазы действует на белки и способствует расщеплению пептидных связей. Он делится на 2 подподкласса:
- эндопептидазы - гидролизуют пептидные связи внутри молекулы белков, расщепляя их до полипептидов;
- экзопептидазы – гидролизуют пептидные связи на концах полипептидов, расщепляя их до отдельных аминокислот.
5. Эндопептидазы, представители, каталитическое действие, место нахождения.
Эндопептидазы - гидролизуют пептидные связи внутри молекулы белков, расщепляя их до полипептидов. Представители: пепсин, трипсин, химотрипсин, катепсины. Пепсин – выделяется главными клетками желудка в неактивном состоянии в виде пепсиногена, под действием соляной кислоты пепсиноген превращается в пепсин. Трипсин, образуется в поджелудочной железе в неактивном состоянии, активируется под действием энтеропептидаз, расщепляет пептидные связи, образованные диаминомонокарбоновыми кислотами – арг и лиз. Химотрипсин образуется в поджелудочной железе в виде химотрипсиногена и активируется при помощи трипсина. Катепсины отсутствуют в пищеварительных соках, встречаются внутри клетки, активируются в кислой среде при воспалении или гибели клеток.
6. Экзопептидазы, представители, каталитическое действие, место нахождения.
Экзопептидазы – ведут в молекуле полипептида гидролиз пептидных связей, расположенных на концах полипептидов, до аминокислот. Представители:
1) карбоксипептидазы А и В – это сложные ферменты, в составе кофермента имеется цинк. Образуются в поджелудочной железе в виде прокарбоксипептидаз и активируются трипсином. Отщепляют аминокислоты с «С» конца пептидов; 2) аминопептидазы содержатся в клетках и кишечном соке, отщепляют аминокислоты с «N» конца полипептида.
7. Применение гидролаз в медицине и промышленности
А) в медицине: - гидролазы используются для заместительной терапии.
Пепсин, трипсин, панкреатин применяются при гастритах, при резекции желудка, когда вырабатывается недостаточное количество фермента;
- для растворения тромба при тромбофлебитах, инфаркте миокарда. Стрептокиназа предложена академиком Е. П. Чазовым для введения через катетер в сосуды сердца для растворения тромбов;
- для рассасывания гематом при операциях на лице, травмах (в виде таблеток, мази, содержащих гидролазы).
- для рассасывания воспалительных экссудатов при воспалении легких, абсцессах легкого, плевритах, пиелонефритах.
- в стоматологии при обработке десневых карманов при парадонтозе.
- для лечения старости.
Б) в промышленности: - используют в сыроварении;
-смесь катепсинов применяют для созревания мяса (обычно мясо созревает 10—15 дней в холодильниках, а при введении катепсинов через 4—5 часов).
8.Лиазы, строение, классификация, представители, каталитическое
действие, распространение. К этому классу относятся ферменты, при действии которых определенные группы (например, альдегидная, NH3, а чаще всего СО2) удаляются из субстратов не путем гидролиза или окисления, а путем простого отщепления, при этом в молекуле продукта остается «шрам» в виде двойных связей. Поскольку реакции являются обратимыми, эти ферменты катализируют и присоединение групп по двойным связям, за исключением карбоксильных групп. Лиазы образуют весьма большой класс, содержащий около 240 ферментов. В зависимости от того, какие группы они отщепляют, различают несколько подклассов:
1 подкласс- карбокси-лиазы- это ферменты, разрушающие связь между
двумя углеродами., т.е. способствуют отщеплению СО2 (декарбоксилазы) или альдегида (альдегид-лиазы, представитель альдолаза);
2 подкласс образуют ферменты под названием гидро-лиазы. Это
ферменты, которые способствуют отщеплению воды из молекулы (дегидратазы) или, наоборот, способствуют гидратации (гидратазы). Представителем гидро-лиаз являются фумаратгидратазы, фермент, превращающий фумаровую кислоту в яблочную в ЦТК; карбангидраза. 3-ий подкласс называется аммиак-лиазы, это ферменты, которые осуществляют дезаминирование аминокислот с образованием ненасыщенной кислоты. Эти ферменты могут ускорять и присоединение аминогруппы (аминирование). Ферменты можно назвать также дезаминазами. Есть и другие подклассы.
9.Декарбоксилазы, ферменты, ускоряющие отщепление карбоксильных
групп у субстратов. В зависимости от того, от какого субстрата отнимается эта группа, декарбоксилазы делятся на декарбоксилазы кетокислот и декарбоксилазы аминокислот.
Декарбоксилазы кетокислот — двухкомпонентные ферменты, коферментом которых является тиаминдифосфат (витамин B1, связанный с двумя остатками фосфорных кислот).
Связь между апоферментом и коферментом осуществляется за счет ионов магния. Название образуется в зависимости от кетокислоты, на которую действует данная декарбоксилаза.
Представителем декарбоксилаз кетокислот является пируватдекарбоксилаза (ПДК), которая осуществляет декарбоксилирование пировиноградной кислоты, с образованием уксусного альдегида. Такая реакция осуществляется только в микробных клетках, а в клетках млекопитающих и человека ПДК работает в составе мультиферментного комплекса, называемого пируватдегидрогеназой (ПДГ). В составе этого комплекса находится большое число ферментов, основными же составными частями комплекса являются пируватдекарбоксилаза, ацетилтрансфераза и НАД-зависимый пиридинфермент.
Указанные ферменты катализируют каждый свою реакцию. ПДК, например, отщепляет углекислый газ, пиридинфермент отнимает один атом водорода от карбоксильной группы пирувата, а второй атом водорода от кофермента ацетилтрансферазы. При этом выделяется энергия, которая аккумулируется в макроэргическую связь, посредством которой ацетилтрансфераза присоединяется к остатку уксусной кислоты. В результате образуется активная форма этой кислоты, которая называется ацетилКоА или АУК (активная уксусная кислота).
α–кетоглутаратдекарбоксилаза (α-КГДК) - фермент, который также как ПДК, в организме человека входит в состав мультиферментного комплекса, декарбоксилируя и окисляя α-кетоглутаровую кислоту, способствует образованию активной янтарной кислоты из α -кетоглутарата. Эта реакция имеет большое значение в цикле трикарбоновых кислот.
Декарбоксилазы аминокислот чаще всего бактериального происхождения, играют важную роль при бактериальных инфекциях и в процессе гниения. Небольшое количество декарбоксилаз аминокислот встречается и в животных тканях, где они принимают участие в обмене некоторых аминокислот, способствуя образованию биогенных аминов.
По строению это двухкомпонентные ферменты, содержащие в качестве кофермента фосфопиридоксаль (витамин В6, связанный с Н3Р04
