- •Часть 1
- •Список сокращений
- •Введение.
- •Ориентировочная схема изучения
- •Занятие: белки. Функции белков. Общие свойства белков. Классификация белков (простые и сложные белки) Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •Понятие о белках, аминокислоты - структурные единицы белковой молекулы
- •2. Аминокислоты, заменимые и незаменимые, химическая природа, биологическое значение, иминокислоты.
- •5. Размеры и формы белковых молекул, глобулярные и фибриллярные белки.
- •6. Общая природа продуктов гидролиза белков, виды гидролиза, биологически активные пептиды.
- •7. Способы связи аминокислот в молекуле белка (пептидная, дисульфидная, водородная, ионная, гидрофобное взаимодействие), показать на конкретных примерах.
- •Образование дисульфидной связи
- •Типы слабых связей
- •Амфотерность белка.
- •Кислые и основные белки, особенности их строения, иэт
- •12. Полноценные и неполноценные белки.
- •15.Чем обусловлена устойчивость белка в растворе? Факторы устойчивости.
- •16.Реакции осаждения. Как можно осадить белок из раствора? Значение этих реакций в медицине
- •Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •Гликопротеиды, общая характеристика, свойства, классификация: истинные гликопротеиды и протеогликаны, отличие истинных гликопротеидов от протеогликанов.
- •Протеогликаны, строение, представители, значение.
- •Хромопротеиды, общая характеристика, классификация (гемопротеиды, пигменты, магнийпорфирины).
- •Дыхательные белки (миоглобин, гемоглобин), строение, роль.
- •Модель миоглобина и гемоглобина
- •9.Металлопротеиды, строение, представители, значение.
- •10. Липопротеиды - структурные, транспортные, строение
- •Упражнения и ситуационнве задачи для самоконтроля
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Нуклеопротеиды, общий план строения, роль.
- •2.Нуклеотиды – мономеры нуклеиновых кислот, их строение, значение. Нуклеозиддифосфорные (ндф) и нуклеозидтрифосфорные (нтф) кислоты, их значение.
- •Основные дезоксирибонуклеотиды и рибонуклеотиды
- •5. Днк, строение, нуклеотидный состав, комплементарные нуклеотидныецепи, структурная организация, связи, стабилизирующие днк.
- •Форма в
- •Первичная структура днк
- •Первичная структура днк
- •Структура днк
- •Третичная структура днк
- •Четвертичная структура днк
- •7. Рнк, нуклеотидный состав, строение, виды рнк (м – рнк, т – рнк, р – рнк).
- •Характеристика генетического кода
- •Вторичная структура т-рнк
- •11.Рибосома, полисомы, строение, роль.
- •Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля:
- •Ферменты. Энергетический обмен. Типы окисления
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Ферменты, понятие.
- •2.Сходства в действии ферментов и неорганических катализаторов.
- •3. Механизм ферментативного катализа.
- •4. Общие свойства ферментов.
- •5. Сложное строение ферментов. Простые (однокомпонентные) и сложные (двукомпонентные) ферменты.
- •Что такое аллостерический центр фермента, его роль?
- •10. Виды субстратной специфичности: относительная, абсолютная, стериохимическая.
- •11. Мощность действия фермента, ее характеристика. Единицы измерения.
- •12. Проферменты, механизм активации.
- •13. Мультиферментные комплексы. Виды, значение.
- •Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Регуляция активности ферментов. Факторы, влияющие на активность ферментов.
- •2. Влияние температуры на активность ферментов.
- •3. Влияние рН среды на скорость ферментативной реакции.
- •4. Влияние концентрации субстрата на скорость ферментативного катализа.
- •5. Активаторы и ингибиторы действия ферментов. Специфические и неспецифические эффекторы.
- •9. Классификация и номенклатура ферментов.
- •Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля
- •1. Гидролазы, строение, классификация, биологическая роль, распространение.
- •3. Гликозидазы, представители, нахождение, каталитическое действие, место нахождение.
- •4.Пептидазы (пептидгидролазы), строение, классификация, каталитическое действие, место нахождения.
- •5. Эндопептидазы, представители, каталитическое действие, место нахождения.
- •6. Экзопептидазы, представители, каталитическое действие, место нахождения.
- •7. Применение гидролаз в медицине и промышленности
- •2Подкласс –гидро-лиазы
- •10. Трансферазы, строение, классификация, представители, каталитическое действие, распространение
- •12. Ацилтрансферазы
- •13. Аминотрансферазы
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Оксидоредуктазы, классификация, строение, биологическая роль.
- •2. Дегидрогеназы, представители, каталитическое действие, строение.
- •5.Убихинон (КоQ), химическая природа, формы существования, роль в биологическом окислении.
- •6. Цитохромы общая характеристика, роль.
- •7. ЦхВ, представители, строение, роль.
- •12. Гидроксилазы, понятие о строении, виды, каталитическое действие.
- •Занятие : энергетический обмен. Специфические пути катаболизма. Цикл трикарбоновых кислот. Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Стадии энергетического обмена:
- •Занятие: «энергетический обмен. Биологическое окисление. Окислительное фосфорилирование. Типы окисления» Вопросы и ответы для самоподготовки
- •1.Этапы биологического окисления; ферменты, участвующие в переносе водородов и электронов.
- •2.Освобождение энергии при биологическом окислении. Отчего зависит последовательность ферментов в цепи бо?
- •3. IV стадия энергетического обмена. Окислительное фосфорилирование (оф), сущность, значение.
- •4. Регуляция цепи переноса электронов. Дыхательный контроль.
- •5. Разобщение тканевого дыхания и окислительного фоcфорилирования.
- •7. Оксидазное окисление, значение, ферменты, участвующие в этом процессе, конечные продукты.
- •Упражнения и ситуационные задачи для самконтроля
- •Витамины. Ориентировочная схема изучения
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •Витамины. Понятие. Механизмы действия.
- •Номенклатура и классификация витаминов. Распространение в природе. Суточная потребность.
- •Перечислите водорастворимые витамины
- •4. Перечислите жирорастворимые витамины
- •5.Понятие о гиповитаминозах, авитаминозах, полиавитаминозах. Гипервитаминозы. Витамеры. Провитамины. Антивитамины.
- •6.Витамины в1, в2, рр, в6, Вс, в12, н, с, р. Их химическая природа, биологическое значение, авитаминозы, распространение в природе, суточная потребность.
- •Рибофлавин, витамин в2, витамин роста Химическая природа:
- •Занятие: «жирорастворимые витамины. Витаминоподобные вещества» Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •2. Витамин д, витамеры, понятие о химической природе, обменно-активная форма витамина д, биологическое действие, авитаминоз, гипервитаминоз суточная потребность, распространение в природе.
- •4. Витамин к (нафтохиноны, антигеморрагический витамин), химическая природа, биологическая функция, авитаминоз, распространение в природе.
- •Витамины – лекарственные вещества.
- •Упражнения и ситуационные задания для самоподготовки
10. Виды субстратной специфичности: относительная, абсолютная, стериохимическая.
Если фермент катализирует превращение только одного субстрата, то специфисность абсолютная (индивидуальная). Например, аргиназа расщепляет аргинин. Если фермент катализирует превращение группы субстратов объединенных одним типом связи, то такая специфичность называется относительной (групповой). Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения. Местом действия пепсина является пептидная связь. Стериохимическая специфичность обусловлена существованием оптических изомеров L- и D-форм или геометрических (цис – и транс) изомеров химических веществ. Так фермент может действовать на один из изомеров. Например, фумараза катализирует превращение только фумаровой кислоты (транс-изомер), но не действует на малеиновую кислоту (цис-изомер).
11. Мощность действия фермента, ее характеристика. Единицы измерения.
Большинство реакций, катализируемых ферментами, протекают в 10 — 100 раз быстрее, чем некатализируемые реакции. Для характеристики мощности действия ферментов введено понятие катал — число молекул субстрата, подвергающееся воздействию одной молекулы фермента в течение 1 минуты.
Мощность большинства ферментов равна 1000 каталов, мощность действия каталазы — 1.000.000 каталов, амилазы — 240000, а ацетилхолинэстеразы - более 1.000.000. Высокая мощность действия ферментов обусловливает высокую скорость химических процессов в организме. Более высокая каталическая активность фермента обусловлена:
а) сближением субстрата и связыванием его с активным центром в подходящей ориентации;
б) ферменты содержат кислотные и основные группы, ориентированные так, что становится возможным перенос протонов в субстрате;
в) определенные группы молекулы фермента могут образовывать ковалентные связи с субстратом, что приводит к формированию более реакционноспособных структур, чем субстрат;
г) ферменты способны индуцировать напряжение или искажение молекулы субстрата.
12. Проферменты, механизм активации.
Некоторые ферменты вырабатываются в виде проферментов, которые являются неактивной формой фермента. Активация ферментов идет в процессе подготовки реакции, когда формируется активный центр. Например, профермент пепсина пепсиноген. В желудке человека из пепсиногена под влиянием соляной кислоты образуется активный пепсин.
13. Мультиферментные комплексы. Виды, значение.
Иногда отдельные ферменты объединяются в мультиферментные системы или комплексы, в которых метаболиты одного фермента являются конечными продуктами другого фермента или они действуют на один субстрат в определенной последовательности, проводя с ним разные реакции. Примером таких комплексов могут служить, в первом случае комплекс, который образуют дыхательные ферменты, во втором случае — пируватдегидрогеназа или a-кетоглутаратдегидрогеназа. Например, пируватдегидрогеназный мультиферментный комплекс объединяет несколько ферментов, которые действуют на один субстрат (пируват), но катализируют разные типы реакции, проводя последовательные превращения пировиноградной кислоты.