- •Часть 1
- •Список сокращений
- •Введение.
- •Ориентировочная схема изучения
- •Занятие: белки. Функции белков. Общие свойства белков. Классификация белков (простые и сложные белки) Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •Понятие о белках, аминокислоты - структурные единицы белковой молекулы
- •2. Аминокислоты, заменимые и незаменимые, химическая природа, биологическое значение, иминокислоты.
- •5. Размеры и формы белковых молекул, глобулярные и фибриллярные белки.
- •6. Общая природа продуктов гидролиза белков, виды гидролиза, биологически активные пептиды.
- •7. Способы связи аминокислот в молекуле белка (пептидная, дисульфидная, водородная, ионная, гидрофобное взаимодействие), показать на конкретных примерах.
- •Образование дисульфидной связи
- •Типы слабых связей
- •Амфотерность белка.
- •Кислые и основные белки, особенности их строения, иэт
- •12. Полноценные и неполноценные белки.
- •15.Чем обусловлена устойчивость белка в растворе? Факторы устойчивости.
- •16.Реакции осаждения. Как можно осадить белок из раствора? Значение этих реакций в медицине
- •Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •Гликопротеиды, общая характеристика, свойства, классификация: истинные гликопротеиды и протеогликаны, отличие истинных гликопротеидов от протеогликанов.
- •Протеогликаны, строение, представители, значение.
- •Хромопротеиды, общая характеристика, классификация (гемопротеиды, пигменты, магнийпорфирины).
- •Дыхательные белки (миоглобин, гемоглобин), строение, роль.
- •Модель миоглобина и гемоглобина
- •9.Металлопротеиды, строение, представители, значение.
- •10. Липопротеиды - структурные, транспортные, строение
- •Упражнения и ситуационнве задачи для самоконтроля
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Нуклеопротеиды, общий план строения, роль.
- •2.Нуклеотиды – мономеры нуклеиновых кислот, их строение, значение. Нуклеозиддифосфорные (ндф) и нуклеозидтрифосфорные (нтф) кислоты, их значение.
- •Основные дезоксирибонуклеотиды и рибонуклеотиды
- •5. Днк, строение, нуклеотидный состав, комплементарные нуклеотидныецепи, структурная организация, связи, стабилизирующие днк.
- •Форма в
- •Первичная структура днк
- •Первичная структура днк
- •Структура днк
- •Третичная структура днк
- •Четвертичная структура днк
- •7. Рнк, нуклеотидный состав, строение, виды рнк (м – рнк, т – рнк, р – рнк).
- •Характеристика генетического кода
- •Вторичная структура т-рнк
- •11.Рибосома, полисомы, строение, роль.
- •Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля:
- •Ферменты. Энергетический обмен. Типы окисления
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Ферменты, понятие.
- •2.Сходства в действии ферментов и неорганических катализаторов.
- •3. Механизм ферментативного катализа.
- •4. Общие свойства ферментов.
- •5. Сложное строение ферментов. Простые (однокомпонентные) и сложные (двукомпонентные) ферменты.
- •Что такое аллостерический центр фермента, его роль?
- •10. Виды субстратной специфичности: относительная, абсолютная, стериохимическая.
- •11. Мощность действия фермента, ее характеристика. Единицы измерения.
- •12. Проферменты, механизм активации.
- •13. Мультиферментные комплексы. Виды, значение.
- •Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Регуляция активности ферментов. Факторы, влияющие на активность ферментов.
- •2. Влияние температуры на активность ферментов.
- •3. Влияние рН среды на скорость ферментативной реакции.
- •4. Влияние концентрации субстрата на скорость ферментативного катализа.
- •5. Активаторы и ингибиторы действия ферментов. Специфические и неспецифические эффекторы.
- •9. Классификация и номенклатура ферментов.
- •Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля
- •1. Гидролазы, строение, классификация, биологическая роль, распространение.
- •3. Гликозидазы, представители, нахождение, каталитическое действие, место нахождение.
- •4.Пептидазы (пептидгидролазы), строение, классификация, каталитическое действие, место нахождения.
- •5. Эндопептидазы, представители, каталитическое действие, место нахождения.
- •6. Экзопептидазы, представители, каталитическое действие, место нахождения.
- •7. Применение гидролаз в медицине и промышленности
- •2Подкласс –гидро-лиазы
- •10. Трансферазы, строение, классификация, представители, каталитическое действие, распространение
- •12. Ацилтрансферазы
- •13. Аминотрансферазы
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Оксидоредуктазы, классификация, строение, биологическая роль.
- •2. Дегидрогеназы, представители, каталитическое действие, строение.
- •5.Убихинон (КоQ), химическая природа, формы существования, роль в биологическом окислении.
- •6. Цитохромы общая характеристика, роль.
- •7. ЦхВ, представители, строение, роль.
- •12. Гидроксилазы, понятие о строении, виды, каталитическое действие.
- •Занятие : энергетический обмен. Специфические пути катаболизма. Цикл трикарбоновых кислот. Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Стадии энергетического обмена:
- •Занятие: «энергетический обмен. Биологическое окисление. Окислительное фосфорилирование. Типы окисления» Вопросы и ответы для самоподготовки
- •1.Этапы биологического окисления; ферменты, участвующие в переносе водородов и электронов.
- •2.Освобождение энергии при биологическом окислении. Отчего зависит последовательность ферментов в цепи бо?
- •3. IV стадия энергетического обмена. Окислительное фосфорилирование (оф), сущность, значение.
- •4. Регуляция цепи переноса электронов. Дыхательный контроль.
- •5. Разобщение тканевого дыхания и окислительного фоcфорилирования.
- •7. Оксидазное окисление, значение, ферменты, участвующие в этом процессе, конечные продукты.
- •Упражнения и ситуационные задачи для самконтроля
- •Витамины. Ориентировочная схема изучения
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •Витамины. Понятие. Механизмы действия.
- •Номенклатура и классификация витаминов. Распространение в природе. Суточная потребность.
- •Перечислите водорастворимые витамины
- •4. Перечислите жирорастворимые витамины
- •5.Понятие о гиповитаминозах, авитаминозах, полиавитаминозах. Гипервитаминозы. Витамеры. Провитамины. Антивитамины.
- •6.Витамины в1, в2, рр, в6, Вс, в12, н, с, р. Их химическая природа, биологическое значение, авитаминозы, распространение в природе, суточная потребность.
- •Рибофлавин, витамин в2, витамин роста Химическая природа:
- •Занятие: «жирорастворимые витамины. Витаминоподобные вещества» Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •2. Витамин д, витамеры, понятие о химической природе, обменно-активная форма витамина д, биологическое действие, авитаминоз, гипервитаминоз суточная потребность, распространение в природе.
- •4. Витамин к (нафтохиноны, антигеморрагический витамин), химическая природа, биологическая функция, авитаминоз, распространение в природе.
- •Витамины – лекарственные вещества.
- •Упражнения и ситуационные задания для самоподготовки
Что такое аллостерический центр фермента, его роль?
У некоторых ферментов имеется так называемый аллостерический центр, участвующий в регуляции активности активного центра. Единого мнения о местонахождении этого центра нет. По некоторым данным аллостерический центр располагается неподалеку от активного центра. При действии аллостерических эффекторов на этот центр происходят комформационные изменения молекулы фермента, в том числе изменяется и топография активного центра, в результате чего повышается или уменьшается структурное сродство фермента к субстрату.
Аллостерический центр характерен только для ферментов, имеющих несколько субъединиц.
8. Изоферменты, их роль, биологическая сущность.
Изоферменты — молекулярные формы ферментов, катализирующие одну и ту же реакцию с одним и тем же субстратом, но в различных условиях. Они различаются по строению апофермента, по физико-химическим свойствам, по сродству апофермента к субстрату. Коферменты изоферментов одинаковы, поэтому биологическое действие изоферментов одинаково. Различия проявляются в аминокислотном составе полипептидных цепей, вследствие этого изоферменты имеют различную молекулярную массу, различный по величине заряд и легко разделяются при электрофорезе.
Клетки и органы различаются по содержанию тех или иных изоферментов, т. е. изоферменты обладают органотропностью. Это имеет большое диагностическое значение, так как при поражении того или иного органа в кровь выходят преимущественно определенные изоферменты, что позволяет провести органную диагностику. Например, лактатдегидрогеназа (ЛДГ), ускоряющая реакцию дегидрирования молочной кислоты, имеет пять изоферментов, которые отличаются соотношением различных по строению полипептидных цепей, но имеют одинаковый кофермент — НАД. В состав апофермента ЛДГ входят четыре полипептидные цепи. Различают Н-цепи (heart-сердце) и М-цепи (muscle-мышцы). Изоферменты ЛДГ отличаются соотношением входящих в их состав цепей.
ЛДГ1 имеет 4 цепи Н-типа, встречается преимущественно в сердце;
ЛДГ2 имеет 3 цепи Н-типа и 1 цепь М-типа, встречается, в основном, в сердце, почках;
ЛДГ3 имеет 2 цепи Н-типа и 2 цепи М-типа, встречается в легких;
ЛДГ4 имеет 1 цепь Н-типа и 3 цепи М-типа, встречается, в основном, в печени;
ЛДГ5 имеет 4 цепи М-типа, встречается в мышцах и печени.
Изоферменты позволяют лучше приспособиться к изменению внешних и внутренних факторов и ведут одну и ту же реакцию в различных метаболических условиях: при различной концентрации субстрата и продуктов реакции, разных значениях рН, имеют разную чувствительность к ингибиторам.
9. Специфичность ферментов. Ферменты обладают специфичностью, т. е. способностью избирательно действовать на определенный субстрат (субстратная специфичность) и ускорять определенную химическую реакцию (специфичность действия), т.е. специфичность действия - это способность ферментов производить с субстратом лишь одно из возможных химических превращений. Ферменты могут воздействовать на несколько субстратов, но при этом катализировать только одну определенную реакцию.
