4. Общие свойства ферментов.

Общие свойства ферментов одновременно являются и отличием ферментов от неорганических катализаторов.

- ферменты имеют белковую природу, поэтому обладают свойствами, характерными для белков;

- ферменты имеют сложное строение;

- ферменты обладают высокой специфичностью, как субстратной, так и специфичностью действия;

- ферменты имеют высокую биологическую активность, что обусловлено высоким сродством фермента к субстрату, и они гораздо сильнее снижают энергию активации. Единица измерения активности фермента - катал;

- ферменты действуют в мягких условиях; ( при t^о 37-45^о, давлении 1 атм.)

- ферменты – это катализаторы с регулируемой активностью.

5. Сложное строение ферментов. Простые (однокомпонентные) и сложные (двукомпонентные) ферменты.

По строению различают ферменты-протеины, однокомпонентные и фер­менты — протеиды, двухкомпонентные.

К группе ферментов-протеинов относят ферменты, постро­енные по типу простых белков, в отличие от которых фермент имеет активный центр. Наличие в их молекуле активного центра обеспечивает каталитическую активность фермента.

Активный центр — это уникальная для каждого фермен­та совокупность функциональных групп аминокислотных ос­татков, расположенных на поверхности ферментов и строго ориентированных в пространстве за счет третичной и иногда четвертичной структуры ферментов. Таким образом, в состав активного центра входят свободные аминогруппы ДАМК, карбоксильные группы МАДК, гидроксильные группы серина и треонина, гуанидиновая группа аргинина, тиоэфирная группа метионина, тиогруппа цистеина, ароматическое кольцо фенилаланина, кольцо индола триптофана, кольцо имидазола гистидина, неполярные группы валина, лейцина, изолейцина. Активный центр имеет два участка: а) субстратный (контактный или якорная пло­щадка), обуславливающий субстратную специфичность фер­мента и обеспечивающий его взаимодействие с субстратом; б) каталитический центр, ответственный за химические пре­образования субстрата, который обуславливает специфичность действия фермента.

Взаимодействие субстрата и фермента становится возмож­ным благодаря соответствию активного центра и субстрата. Первоначальная модель активного центра, предложенная Э.Фишером, трактовала взаимодействие субстрата и фермента по аналогии с системой «ключ-замок», т.е. считалось, что между активным центром фермента и субстратом должно иметься полное соответствие. Эта модель, которую иногда называют моделью «жесткой матрицы», имеет недостаток, т.к. предполагает жесткое строение активного центра. В настоящее время считают, что полного соответ­ствия между субстратом и ферментом нет, оно возни­кает в процессе взаимодействия субстрата и фермента (теория Кошленда или теория индуцированного соответствия).

Активный центр имеет форму узкого углубления или щели. В этом углублении присутствует несколько полярных амино­кислотных остатков для связывания или катализа. Щелевидная форма активного центра создает_; микроокружение, в кото­ром каталитические группы приобретают особые свойства, важные для катализа. Сюда нет доступа молекулам воды, за исключением тех случаев, когда вода является одним из реа­гирующих веществ. Активные центры, занимают небольшую часть молекулы фермента. Остальная часть фермента сохраняет активный центр от разрушения, способствует необходимой ориентации активного центра в пространстве и модификации активного центра после взаимодействия фермента и субстрата.

К однокомпонентным ферментам относятся почти все фер­менты желудочно-кишечного тракта.

Ферменты-протеиды — двухкомпонентные (холоферменты) — сложные белки. Состоят из белковой части (апофермент) и вещества небелковой, обычно низкомолекулярной природы, кофермента. У некоторых ферментов апофермент и кофермент соединены так прочно, что при разрыве этой связи фермент разрушается. Но есть ферменты, у которых связь между составными частями непрочная. Фер­ментативной активностью обладают только холоферменты, отдельные составные части каталитической активностью не обладают. Роль апофермента и кофермента различна. Белко­вая часть обуславливает субстратную специфичность фермен­та, а кофермент, входя в состав каталитического центра фер­мента, обеспечивает специфичность действия фермента, тип реакции, который ведет фермент. Роль коферментов выпол­няют производные различных витаминов, металлы (железо, медь).

Роль металлов в составе фермента:

1.Коферментная – металлы непосредственно участвуют в химической реакции, которую ускоряет данный фермент. Например, железо в составе цитохромов является составной частью кофермента

и транспортирует электроны, т.е. выполняет коферментную роль.

2. Кофакторная роль металлов заключается в том, что металлы входят в структуру фермента, при этом являются связующим звеном между апоферментом и коферментом. Например, чтобы пиридинфермент был активным нужен ион цинка, который соединяет между собой апофермент и НАД. Холоферменты могут иметь несколько молекулярных форм, которые называются изоферментами.