- •Часть 1
- •Список сокращений
- •Введение.
- •Ориентировочная схема изучения
- •Занятие: белки. Функции белков. Общие свойства белков. Классификация белков (простые и сложные белки) Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •Понятие о белках, аминокислоты - структурные единицы белковой молекулы
- •2. Аминокислоты, заменимые и незаменимые, химическая природа, биологическое значение, иминокислоты.
- •5. Размеры и формы белковых молекул, глобулярные и фибриллярные белки.
- •6. Общая природа продуктов гидролиза белков, виды гидролиза, биологически активные пептиды.
- •7. Способы связи аминокислот в молекуле белка (пептидная, дисульфидная, водородная, ионная, гидрофобное взаимодействие), показать на конкретных примерах.
- •Образование дисульфидной связи
- •Типы слабых связей
- •Амфотерность белка.
- •Кислые и основные белки, особенности их строения, иэт
- •12. Полноценные и неполноценные белки.
- •15.Чем обусловлена устойчивость белка в растворе? Факторы устойчивости.
- •16.Реакции осаждения. Как можно осадить белок из раствора? Значение этих реакций в медицине
- •Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •Гликопротеиды, общая характеристика, свойства, классификация: истинные гликопротеиды и протеогликаны, отличие истинных гликопротеидов от протеогликанов.
- •Протеогликаны, строение, представители, значение.
- •Хромопротеиды, общая характеристика, классификация (гемопротеиды, пигменты, магнийпорфирины).
- •Дыхательные белки (миоглобин, гемоглобин), строение, роль.
- •Модель миоглобина и гемоглобина
- •9.Металлопротеиды, строение, представители, значение.
- •10. Липопротеиды - структурные, транспортные, строение
- •Упражнения и ситуационнве задачи для самоконтроля
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Нуклеопротеиды, общий план строения, роль.
- •2.Нуклеотиды – мономеры нуклеиновых кислот, их строение, значение. Нуклеозиддифосфорные (ндф) и нуклеозидтрифосфорные (нтф) кислоты, их значение.
- •Основные дезоксирибонуклеотиды и рибонуклеотиды
- •5. Днк, строение, нуклеотидный состав, комплементарные нуклеотидныецепи, структурная организация, связи, стабилизирующие днк.
- •Форма в
- •Первичная структура днк
- •Первичная структура днк
- •Структура днк
- •Третичная структура днк
- •Четвертичная структура днк
- •7. Рнк, нуклеотидный состав, строение, виды рнк (м – рнк, т – рнк, р – рнк).
- •Характеристика генетического кода
- •Вторичная структура т-рнк
- •11.Рибосома, полисомы, строение, роль.
- •Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля:
- •Ферменты. Энергетический обмен. Типы окисления
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Ферменты, понятие.
- •2.Сходства в действии ферментов и неорганических катализаторов.
- •3. Механизм ферментативного катализа.
- •4. Общие свойства ферментов.
- •5. Сложное строение ферментов. Простые (однокомпонентные) и сложные (двукомпонентные) ферменты.
- •Что такое аллостерический центр фермента, его роль?
- •10. Виды субстратной специфичности: относительная, абсолютная, стериохимическая.
- •11. Мощность действия фермента, ее характеристика. Единицы измерения.
- •12. Проферменты, механизм активации.
- •13. Мультиферментные комплексы. Виды, значение.
- •Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Регуляция активности ферментов. Факторы, влияющие на активность ферментов.
- •2. Влияние температуры на активность ферментов.
- •3. Влияние рН среды на скорость ферментативной реакции.
- •4. Влияние концентрации субстрата на скорость ферментативного катализа.
- •5. Активаторы и ингибиторы действия ферментов. Специфические и неспецифические эффекторы.
- •9. Классификация и номенклатура ферментов.
- •Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля
- •1. Гидролазы, строение, классификация, биологическая роль, распространение.
- •3. Гликозидазы, представители, нахождение, каталитическое действие, место нахождение.
- •4.Пептидазы (пептидгидролазы), строение, классификация, каталитическое действие, место нахождения.
- •5. Эндопептидазы, представители, каталитическое действие, место нахождения.
- •6. Экзопептидазы, представители, каталитическое действие, место нахождения.
- •7. Применение гидролаз в медицине и промышленности
- •2Подкласс –гидро-лиазы
- •10. Трансферазы, строение, классификация, представители, каталитическое действие, распространение
- •12. Ацилтрансферазы
- •13. Аминотрансферазы
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Оксидоредуктазы, классификация, строение, биологическая роль.
- •2. Дегидрогеназы, представители, каталитическое действие, строение.
- •5.Убихинон (КоQ), химическая природа, формы существования, роль в биологическом окислении.
- •6. Цитохромы общая характеристика, роль.
- •7. ЦхВ, представители, строение, роль.
- •12. Гидроксилазы, понятие о строении, виды, каталитическое действие.
- •Занятие : энергетический обмен. Специфические пути катаболизма. Цикл трикарбоновых кислот. Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •1. Стадии энергетического обмена:
- •Занятие: «энергетический обмен. Биологическое окисление. Окислительное фосфорилирование. Типы окисления» Вопросы и ответы для самоподготовки
- •1.Этапы биологического окисления; ферменты, участвующие в переносе водородов и электронов.
- •2.Освобождение энергии при биологическом окислении. Отчего зависит последовательность ферментов в цепи бо?
- •3. IV стадия энергетического обмена. Окислительное фосфорилирование (оф), сущность, значение.
- •4. Регуляция цепи переноса электронов. Дыхательный контроль.
- •5. Разобщение тканевого дыхания и окислительного фоcфорилирования.
- •7. Оксидазное окисление, значение, ферменты, участвующие в этом процессе, конечные продукты.
- •Упражнения и ситуационные задачи для самконтроля
- •Витамины. Ориентировочная схема изучения
- •Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •Витамины. Понятие. Механизмы действия.
- •Номенклатура и классификация витаминов. Распространение в природе. Суточная потребность.
- •Перечислите водорастворимые витамины
- •4. Перечислите жирорастворимые витамины
- •5.Понятие о гиповитаминозах, авитаминозах, полиавитаминозах. Гипервитаминозы. Витамеры. Провитамины. Антивитамины.
- •6.Витамины в1, в2, рр, в6, Вс, в12, н, с, р. Их химическая природа, биологическое значение, авитаминозы, распространение в природе, суточная потребность.
- •Рибофлавин, витамин в2, витамин роста Химическая природа:
- •Занятие: «жирорастворимые витамины. Витаминоподобные вещества» Вопросы и ответы для самоподготовки:
- •2. Витамин д, витамеры, понятие о химической природе, обменно-активная форма витамина д, биологическое действие, авитаминоз, гипервитаминоз суточная потребность, распространение в природе.
- •4. Витамин к (нафтохиноны, антигеморрагический витамин), химическая природа, биологическая функция, авитаминоз, распространение в природе.
- •Витамины – лекарственные вещества.
- •Упражнения и ситуационные задания для самоподготовки
Вторичная структура т-рнк
10. р – РНК, строение, роль, структуры.
На долю р-РНК приходится более 80% всей клеточной РНК. В клетках прокариотов и митохондриях эукариотов существует три различных типа р-РНК. В цитозоле эукариотов имеется четыре типа р-РНК, которые отличаются по молекулярной массе.
р-РНК входят в состав рибосом, которые представляют собой нуклеопротеидные комплексы, состоящие из р-РНК (65%) и белка (35%). Одна р-РНК соединяется с 30 молекулами белка. Каждая рибосома состоит из двух субъединиц большой и малой (2,5:1).
Схема строения рибосомы
Рибосомы составляют 1/4 массы всей клетки, 60% их массы находится в гидратированном состоянии и поэтому в них легко проникают растворители. Полинуклеотидная цепь р-РНК легко изгибается, деформируется, укладываясь вместе с белком в компактные тельца. Целостность р-РНК является обязательным условием функционирования рибосомы. Достаточно одного разрыва цепи, чтобы р-РНК и рибосома в целом потеряли свою биологическую активность. Рибосома вместе с м-РНК образует матрицу. Одна и та же рибосома может участвовать в синтезе разных белков. Рибосомы мало специфичны и могут считывать информацию с чужеродной м-РНК. Так, рибосома лягушки и растений считывали информацию с м-РНК гемоглобина кролика. Рибосома имеет два участка: пункт А — аминокислотный, куда присоединяется аминоацил-т-РНК, и пункт Р — пептидильный, место, куда прикрепляется синтезируемый полипептид.
11.Рибосома, полисомы, строение, роль.
Рибосома необходима для образования матрицы. Рибосома долгоживущая часть и не обладает специфичностью. Может соединяться с любой м-РНК. Последняя - коротко живущая часть матрицы, обладает строгой специфичностью. От нее зависит какой белок будет синтезироваться, а от рибосомы - скорость синтеза. Если необходимо синтезировать несколько одинаковых белков, то м-РНК соединяется с несколькими рибосомами, образуя полисому.
Упражнения и ситуационные задачи для самоконтроля:
1. Назвать представителей нуклеопротеидов.
Чем отличаются разные представители нуклеопротеидов?
2. Написать формулы: АМФ, АДФ, АТФ; д.ГМФ, д.ГДФ, д.ГГФ;
ЦМФ, ЦДФ, ЦТФ; УМФ, УДФ, УТФ; д.ТМФ, д.ТДФ, д.ТТФ.
3. Написать формулу ц.АМФ.
4. Указать различие между ДНК и РНК.
5. За счет каких связей происходит формирование первичной структуры ДНК? Соединить последовательно три нуклеотида, входящие в состав ДНК.
6. За счет каких связей происходит формирование вторичной структуры ДНК?
7. Написать фрагмент м-РНК, состоящий их трех нуклеотидов. Какая связь формирует первичную структуру м-РНК?
8. Какое различие между м-РНК и т-РНК?
9. Что такое рибосома, полисома, их значение?
10.Проведен частичный кислотный гидролиз дезоксирибонуклеопротеида. Можно ли определить в гидролизате наличие УМФ, ЦМФ, АМФ. Объяснить, почему?
11.Проведен частичный кислотный гидролиз рибонуклеопротеида. Можно ли в гидролизате открыть ТМФ, ГМФ, цАМФ? Объяснить, почему?
12.В гидролизате открыты белки типа гистонов. В ДНК каких видов животных содержатся такие белки?
