5. Хромопротеиды, общая характеристика, классификация (гемопротеиды, пигменты, магнийпорфирины).

Хромопротеиды- это окрашенные сложные белки, состоящие из простого белка и простетической группы, в составе которой имеются металлы. Однако металлы входят в состав органического вещества типа гемов и в составе последних являются простетической группой. Хромопротеиды имеют большое значение, т.к. отдельные представители участвуют в фотосинтезе, дыхании, транспортируя кислород и СО₂, в окислительно-восстановительных реакциях, способствуя выделению энергии, в свето- и цветоощущениях.

Хромопротеиды делятся на три группы - это гемопротеиды, имеющие в своем составе гем, магнийпорфирины, содержащие в качестве простетической группы порфирин, в центре которого находится магний. Представителем магнийпорфиринов является хлорофилл. Третья группа называется пигменты. Это вещества, которые окрашивают кожу, волосы, глаза. Состоят пигменты из простого белка и так называемого меланоидного компонента. Основным веществом, входящим в этот компонент, является меланин.

5. Дыхательные белки (миоглобин, гемоглобин), строение, роль.

Дыхательные белки представлены гемоглобином (Нb) и миоглобином (Mgb).

Миоглобин - гемопротеид состоит из простого белка (полипептидная цепь состоит из 153 аминокислот) и гема.

Гем представляет собой порфин, содер­жащий железо. Порфин состоит из 3-х пиррольных и одного пирролинового колец, связанных в циклическую структуру метиновыми мостиками (рис. 8).

Его молекулярная масса равна 17000 Д. Миоглобин - это достаточно компактная молекула, приб­лизительно 75% полипептидной цепи миоглобина сложены в α-спираль

Гем миоглобина

М одель миоглобина

Модель миоглобина и гемоглобина

Миоглобин находится в саркоплазме в непосредственной близости к митохондриям и выполняет роль переносчика кис­лорода от гемоглобина к дыхательным ферментам, и резер­вуара для кислорода. Известно, что миоглобин облада­ет большим, чем гемоглобин сродством к кислороду и поэто­му его много в мышцах ныряющих и диких животных, У человека из общего запаса кислорода (2450 мл) в виде оксимиоглобина запасено 14%. Тренировка мышц приводит к увеличению содержания миоглобина и улучшению их кис­лородного обеспечения.

Миоглобин является специфичным белком мышц и поэтому его появление в сыворотке крови указывает на повреждение мышечной ткани. Его определение в сыворотке крови является од­ним из самых ранних и точных методов выявления инфаркта миокарда, т. к. миоглобин при этом заболевании появляется в больших количествах в крови уже в первые два часа раз­вития инфаркта.

Гемоглобин. Молекула Нb состоит из простого белка типа гистонов - глобина и четырех гемов. Глобин состоит из 4-х мономеров, двух α -цепей (по 141 остатку аминокислот в каждой из α-цепей и двух β-цепей (по 146 остатков аминокислот в каждой). Пространственные структуры миоглобина и гемоглобина поразительно сходны, хотя первичная структура α и β-цепей гемоглобина и цепь миоглобина имеет много различий. Молекулярная масса гемоглобина 70000 Д.

Видовая специфичность гемоглобинов обусловлена амино­кислотным составом глобина. Так, глобин взрослого человека, не содержит изолейцина, а в глобине животных он присутствует. Гемы гемоглобинов всех животных имеют одинаковое строение. Составные части гемоглобина взаимно влияют друг на друга. Глобин превращает малорастворимый, химически инерт­ный гем в высоко растворимый и активный, способный свя­зывать кислород. Гемы же придают глобину устойчивость.

Порфин с заместителями у β-углеродов получил название порфирина. Отдельные порфирины отличаются друг от друга характером заместителей. Гем имеет следующие заместители: у С₁, С₃, С₅, С₈ - метильные группы, у С₂, С₄ - винильные радикалы, у С₆, С₇ - остатки пропионовой кислоты. Порфирин с перечисленными заместителями получил название протопорфирина, который соединяясь с двухвалентным ио­ном железа (Fе²⁺), образует гем. Железо присоединяется к атомам азота I и 3 колец нековалентными (координаци­онными) связями, к атомам азота II и IV колец ковалентными связями Гем соединяется с полипептидной цепью двумя координа­ционными связями иона железа, а полипептидная цепь за счет атомов азота имидазольных колец проксимальных гистидинов. Одна из этих связей существует посто­янно, другая разрывается в момент присоединения к гемогло­бину молекулы кислорода.

7. Дыхательные ферменты, понятие о строении, представители, значение.

Дыхательные ферменты бывают флавопротеиды, содержащие витамин В₂, и гемсодержащие - цитохромы, каталазы, пероксидазы. Они участвуют в окислительно-восстановительных реакциях, необходимы для обеспечения энергией различных процессы.

8.Фосфопротеиды, общая характеристика, свойства, представители.

Фосфопротеиды - это сложные белки, состоящие из простого белка и простетической группы - фосфорной кислоты. Фосфорные кислоты сложноэфирной связью присоединяются к оксиаминокислотам, таким как серин, треонин, тирозин, образуя моно-, ди- и трифосфорные эфиры. Фосфопротеиды, в основном, полноценные белки, кислые. Имеют большое значение как источники незаменимых аминокислот и фосфорной кислоты. Поэтому фосфопротеиды необходимы для роста (для построения скелета, белков нового организма), они используются для синтеза фосфолипидов, а последние, в свою очередь, необходимы для построения клеточных и субклеточных мембран. Фосфопротеиды являются источниками фосфорной кислоты для реакций фосфорилирования и дефосфорилирования, а эти реакции лежат в основе активирования или ингибирования ферментов. Служат источником фосфорной кислоты для построения АМФ и других нуклеозидмонофосфатов, из которых образуются ди- и трифосфорные производные - источники энергии. Фосфопротеиды используются для синтеза нуклеиновых кислот.

Представители: казеиноген (содержат примерно 1% фосфора) молока, фосвитин и вителлин желтка яиц, ихтуллин икры рыб. В остальных представителях фосфопротеидов содержание фосфора достигает 10%. Все эти белки не свертываются при кипячении, не растворимы в воде, полноценные.