Моторна функція

Функцією молекулярних моторів є здійснення механічної роботи в межах клітини за рахунок хімічної або електричної енергії. Так моторні білки, підгрупа молекулярних моторів, переміщують клітинні «вантажі» уздовж філаментів. Моторні білки динеїни і кінезини транспортують молекули та органели вподовж мікротрубочок з використанням гідролізу АТФ як джерела енергії. Динеїни переносять вантаж із цитоплазми у напрямку до центросоми, кінезини в протилежному напрямку[44][45]. Ця активність важлива як для розділення хромосом в анафазі мітозу при клітинному поділі[46], так і для доставлення важливих молекул до місць їхнього використання, часто дуже віддаленних, як це відбувається при аксоплазматичному транспорті[47]. Інші моторні білки важливі для життєвих процесів біосинтезу білків, зокрема розплітанні ДНК (топоізомерази) та русі білкових комплексів уздовж ДНК (полімерази) та РНК (рибосоми).

Моторні білки часто відповідають і за макроскопічний рух організму. Наприклад, синхронізований рух багатьох молекул білка міозина уздовж мікрофіламентів у складі саркомер приводить до скорочення м'язів[48]. Для руху окремих клітин використовуються інші молекулярні мотори, наприклад, мотори джгутиків, ворсинок та інших відповідних органел клітини, проте багато механізмів локомоції клітин залишаються невідомими.

Крім пересування об'єктів, молекулярні мотори беруть участь і в ряді інших важливих для клітини процесів. Наприкдад, вірусний упаковочний мотор достявляє синтезований вірусний геном (РНК або ДНК) до вірусного капсиду[49], а електромотор F0 — субодиниця АТФ-синтази — переробляє енергію, отриману за рахунок різниці електрохімічних потенціалів на мембранах мітохондрій (у еукаріотів) або цитомлазматичній мембрані (у прокаріотів), на механічний рух, що використовується іншою субодиницею комплексу (F1) для синтезу АТФ — головного «палива» клітини.

Запасна (резервна) функція

У деяких системах класифікації виділяється окрема група білків, що виконують, головним чином, резервну і харчову функцію. Проте, майже усі білки використовуються в організмі як джерело амінокислот. Твердження, що резервна є головною функцією якогось білка може виявитися не обґрунтованим просто через недолік знань. Наприклад, вивчення овальбуміна (основного компонента яєчного білка) показало, що він не тільки служить джерелом сировини, але також бере участь в транспорті іонів металів і може відігравати захисну роль, викликаючи алергію у тварин, у тому числі в людини.

Харчові білки молока — казеїни відрізняються від більшості інших (нормальних) білків тим, що вони не утворюють твердої просторової структури й скоріше нагадують денатуровані білки. В кишечнику казеїни розрізаються протеазою і коагулюють на стінках. Вивільнення пептидів і амінокислот з коагульованого білка відбувається повільно, підживлюючи організм у період між годівлями. Крім харчової в казеїнів молока були виявлені й інші важливі функції. Короткі пептиди, що виходять із казеїнів під дією кишкових протеаз можуть модулювати сорбцію амінокислот стінками кишечнику, тиск і згортуваність крові, імунну реакцію, а також мати сильні опіодні властивості. Таким чином білкова дієта служить не тільки джерелом амінокислот, а має набагато глибший вплив на організм.

Білки надходять в організм разом з їжею й служать основним джерелом амінокислот. Обов'язкове використання білків у їжі обумовлене потребою в незамінних амінокислотах, які не можуть синтезуватися людиною з інших речовин. Травлення починається з кислотної денатурації білків у шлунку — необхідної стадії для кулінарно неопрацьованої їжі. Денатуровані білки стають субстратом для протеаз, спочатку в шлунку, а потім у слаболужньому середовищі тонкого кишечнику. Продукти протеазного розщеплення — короткі пептиди й амінокислоти усмоктуються ентероцитами розташованими в епітелії тонкого кишечнику. Основним транспортером ди- і трипептидів служить мембранний білок Pept1, через який проходить 65—80% усіх усмоктуваних людиною амінокислот. Активний перенос пептидів білком Pept1 здійснюється за рахунок одночасного транспорту протонів. Pept1 перебуває у дванадцятипалій і порожній кишках, і, меншою мірою, у клубовій кишці. Pept1 був виявлений у товстому кишечнику тільки у новонароджених. Інші 20—35% амінокислот всмоктуються ентероцитами за допомогою набору амінокислотних транспортерів різної специфічності. Увесь процес усмоктування білкових продуктів триває близько чотирьох годин.

В ентероцитах частина пептидів розщеплюється до окремих амінокислот. Потім амінокислоти й пептиди переправляються транспортерами через протилежну мембрану й розносяться по всьому тілу з потоком крові. Амінокислотне харчування інших кліток організму відбувається за допомогою мембранних транспортерів амінокислот, а також заковтування й протеазного розщеплення зовнішніх білків і пептидів. Для запобігання надлишкових втрат амінокислот з організму в нирках відбувається усмоктування пептидів і амінокислот із крові в цілому схоже на усмоктування цих речовин у тонкому кишечнику.

Регуляція транспорту й метаболізму амінокислот — складний, ще не досить вивчений процес. У ньому беруть участь різні системи організму, у тому числі нервова система, що відповідає за формування відчуття голоду й ситості в головному мозку. Інтерес до механізму білкового травлення проявляють не тільки фізіологи й дієтологи. У медичній практиці виникають питання, пов'язані з персональною алергією до деяких білків. У складніших випадках розробляються спеціальні білкові дієти. У деяких випадках використовують суміші чистих амінокислот. Пептидні транспортери травної системи й нирок активно вивчаються фармакологами, оскільки ряд ліків всмоктується й утримується в організмі за рахунок Pept білків. Білкові й амінокислотні суміші викликають інтерес у спортсменів з метою нарощування м'язів. Слід зазначити, що засвоювання чистих амінокислот організмом сильно відрізняється від звичайного переварювання різноманітних білків їжі.

Тернопільська ЗОШ I-III ст.. №23

Реферат

Білки як компоненти їжі. Функції білків

Виконала

Учениця 11-Б класу

Ханас Марія

Тернопіль 2014 р.