Білки́ — складні високомолекулярні природні органічні речовини, що складаються з амінокислот, сполучених пептидними зв'язками. В однині (білок) термін найчастіше використовують для посилання на білок як речовину, коли неважливий її конкретний склад, та на окремі молекули або типи білків, у множині (білки) — для посилання на певну кількість білків, коли точний склад важливий.

Зазвичай білки є лінійними полімерами — поліпептидами, хоча інколи мають складнішу структуру. Невеликі білкові молекули, тобто олігомери поліпептидів, називаються пептидами. Послідовність амінокислот у конкретному білку визначається відповідним геном і зашифрована генетичним кодом. Хоча генетичний код більшості організмів визначає лише 20 «стандартних» амінокислот, їхнє комбінування уможливлює створення великого різноманіття білків із різними властивостями. Крім того, амінокислоти у складі білка часто піддаються посттрансляційним модифікаціям, які можуть виникати і до того, як білок починає виконувати свою функцію, і під час його «роботи» в клітині. Для досягнення певної функції білки можуть діяти спільно, і часто зв'язуються, формуючи великі стабілізовані комплекси (наприклад, фотосинтетичний комплекс).

Функції білків в клітині різноманітніші, ніж функції інших біополімерів — полісахаридів і нуклеїнових кислот. Так, білки-ферменти каталізують протікання біохімічних реакцій і грають важливу роль в обміні речовин. Деякі білки виконують структурну або механічну функцію, утворюючи цитоскелет, що є важливим засобом підтримки форми клітин. Також білки грають важливу роль в сигнальних системах клітин, клітинній адгезії, імунній відповіді і клітинному циклі.

Білки — важлива частина харчування тварин і людини, оскільки ці організми не можуть синтезувати повний набір амінокислот і повинні отримувати частину з них із білковою їжею. У процесі травлення протелітичні ферменти руйнують спожиті білки, розкладаючи їх до рівня амінокислот, які використовуються при біосинтезі білків організму або піддаються подальшому розпаду для отримання енергії.

За складом виділяють прості і складні білки. Прості білки містять тільки амінокислоти, зв'язані в ланцюжки. На відміну від них складні білки мають також неамінокислотні групи. Ці додаткові групи у складі складних білків називаються простетичними групами. Деякі простетичні групи служать кофакторами, необхідними для роботи ферментів. Інші, такі як полісахаридні ланцюжки, допомагають білку приймати потрібну конформацію і додають додаткову стабільність. Прикладами органічних простетичних груп в складі білків служать гем (в складі гемоглобіну), тіамін, біотин та інші. Неорганічні простетичні групи найчастіше складаються з іонів металів, найпоширенішими з яких є цинк, магній і молібден. За типом простетичної групи складні білки поділяють на глікопротеїни, ліпопротеїни, хромопротеїни, нуклеопротеїни, фосфопротеїни, металопротеїни та деякі інші.

Функції білків в організмі:

Класифікація білків за функцією може бути як біохімічною, тобто за типом безпосередньої біохімічної функції, яку білок виконує в організмі, так і заснованою на головних клітинних процесах, один з кроків яких виконує даний білок. В останньому випадку класифікація включає такі категорії[27]:

Обробка та збереження інформації (процеси реплікації, експресії генів та підтримки геному);

Клітинні процеси та сигнали (контроль клітинного циклу, підтримка структури клітини та органів, транспорт, модифікації макромолекул, сигнальні системи);

Метаболізм (отримання та перетворення енергії, синтез та транспорт ліпідів, амінокислот, цукрів, неорганічних молекул, вторинних метаболітів).

У кожному організмі є невелика кількість білків, які виконують дві чи більше операцій. Найчастіше ці операції належать до одного функціонального блоку. Наприклад, лізил-тРНК-синтетаза ссавців є інформаційним білком, що приєднує лізин до тРНК і також регулює реплікацію ДНК і транскрипцію кількох генів[28]. Білок CtrA бактерії Caulobacter crescentus контролює клітинний цикл через регуляцію реплікації і транскрипції[29]. Аналіз геномів показав, що у різних організмів існує велика різниця у кількості білків, що виконують ту чи іншу функцію. Особливо це стосується операційних білків від яких залежить адаптація організму до його екологічної ніші. Цікаво, що у людини та деяких інших організмів частина білків не повністю закодована в успадкованому геномі. Так, велика різноманітність імуноглобулинів досягається за рахунок рекомбінації та мутацій відповідних генів, що тривають протягом усього життя в клітинах імуної системи. Також, не треба забувати, що виявлення функцій білків ще не закінчилося: у будь якому організмі 20% чи більше білків виконують функції, про які ще нічого не відомо.

Каталітична функція

Найкраще відома роль білків в організмі — каталіз різних хімічних реакцій. Ферменти — тип білків, що характеризується специфічними каталітичними властивостями, тобто кожний фермент каталізує одну або декілька реакцій. Ферменти каталізують реакції розщеплювання (катаболізм) і синтезу (анаболізм) складних молекул, зокрема, синтез та деградацію ДНК, РНК, білків, ліпідів та цукрів. Крім того вони каталізують синтез та деградацію малих молекул, хімічні модифікації та ряд інших реакцій, необхідних для життєдіяльності. Відомо біля 4 тис. реакцій, що каталізуються ферментами, багато з них протікають поза межами клітин[32], наприклад фермент пепсин розщеплює білки в процесі травлення. Прискорення реакції в результаті ферментативного каталізу часто величезне: наприклад, реакція, що каталізується ферментом оротат-карбоксилазою протікає в 1017 разів швидше[33], ніж без каталізатора (реакція відбувалася б раз у 78 мільйонів років без ферменту, і відбувається раз у 18 мілісекунд за участю ферменту). Молекули, які змінюються в результаті реакції при посередництві ферментів, називаються субстратами.

Хоча ферменти зазвичай складаються з сотень амінокислот, тільки невелика частина з них взаємодіє з субстратом, і ще менша кількість — в середньому 3-4 амінокислоти в одній молекулі білка, часто розташовані далеко одна від іншої в первинній амінокислотній послідовності, — безпосередньо беруть участь в каталізі[34]. Частина ферменту, яка з'єднується із субстратом і містить каталітичні амінокислоти, називається активним центром ферменту.

Структурна функція

Структурні білки часто грають роль арматури, що надає форму та жорсткість клітинам та тканинам. Зазвичай ці білки здатні формувати довгі філаменти або зв'язувати філаменти, сформовані іншими білками — частина структурних білків є фібрилярними, інші формують філаменти за допомогою полімеризації глобул білка за певних умов[35]. Структурну роль всередині клітини грають компоненти цитоскелету: наприклад глобулярні актин і тубулін в еукаріотів та їхні бактеріальні гомологи FtsZ та MreB. Ці білки дуже динамічні, тобто можуть полімеризуватися при потребі. Вони відіграють роль не тільки у забезпеченні структури, але й у локомоції клітин та клітинному поділі. Інші компоненти цитоскелету — проміжні філаменти еукаріотів та бактеріальний кресцентин — фібрилярні й мають перш за все структурну функцію. Важлива також структурна роль компонентів міжклітинної матриці. Деякі з них збираються в значних кількостях і відіграють роль у забезпеченні структури окремих органів, наприклад, міжклітинний кератин важливий для підтримки структури волосся, нігтів і пір'я птахів. Колаген, ламінін і еластин важливі для підтримки епітелію стінок порожнин організму — легенів, шлунка тощо. Крім того, колаген і еластин — основні компоненти сполучної тканини (наприклад, хряща). Структурні білки також складають клітинну стінку багатьох архей і відіграють роль в утриманні разом полісахаридних компонентів клітинних стінок рослин та бактерій

Захисна функція

Багато білків, що входять до складу крові, беруть участь в захисній відповіді організму як на пошкодження, так і на атаку патогенів. Прикладами першої групи білків служать фібриногени і тромбіни[36], що беруть участь в згортанні крові, а антитіла (імуноглобуліни), нейтралізують бактерії, віруси або чужорідні білки. Антитіла, що входять до складу адаптативної імунної системи, приєднуються до чужорідних для даного організму речовин, антигенів, і таким чином нейтралізують їх, направляючи до місць знищення. Антитіла можуть секретуватися в міжклітинний простір або закріплюватися в мембранах спеціалізованих В-лімфоцитів, які називаються плазмоцитами.

Принципово іншим класом захисних білків (зазвичай пептидів) є токсини, що використовуються багатьма організмами для знищення хижаків і паразитів, тоді як власні клітини захищені від токсинів фізичним бар'єром, містять антидот (протиотруту), що локально нейтралізує токсин, або нечутливі до нього через іншу будову, ніж клітини жертви токсинів.

Захист кліток від токсинів, шкідливих хімічних речовин з навколишнього середовища й продуктів власного метаболізму, а також багатьох фармацевтичних препаратів може здійснюватися мембранними білками-насосами. Різноманітність, специфічність і принцип дії таких білків-насосів, відкачуваючих шкідливі речовини із кліток, сильно варіює від організму до організму.

Широко розповсюдженим способом захисту бактерій від бактеріофагів є система рестрикції-модифікації. Один білок цієї системи метилює певні сайти знову синтезованої геномної ДНК бактерій. Інший білок — рестриктаза розщеплює незахищену ДНК бактеріофагів. Існує багато інших способів і відповідних їм білків для захисту бактерій від фагів і еукаріотичних клітин від ДНК- та РНК-вірусів і бактерій. У цілому, за чотири мільярди років еволюційної боротьби між організмами була створена велика різноманітність білків для атаки й захисту клітин, більшість з яких ще не вивчена.