Антистрептолизин‑0

Концентрация антистрептолизина‑0 в норме – менее 200 МЕ/мл.

Антистрептолизин‑0 – это антитела против гемолизина‑0, вырабатываемого стрептококком. Антистрептолизин – это маркер острой инфекции стрептококка, поэтому его уровень повышен в острую стадию стрептококковой инфекции (7– 14 дней) и затем уменьшается в период выздоровления.

Во врачебной практике исследование антистрептолизина‑0 используют у больных с ревматизмом. Наибольший уровень антистрептолизина‑0 наблюдается на 6–7 неделе заболевания, а к 4–8 месяцу при благоприятном течении концентрация нормализуется.

Содержание антистрептолизина‑0 увеличивается у больных гломерулонефритом, ревматоидным артритом – незначительно, именно незначительность повышения АСЛО позволяет провести дифференциальный диагноз между ревматоидным артритом (РА) и ревматизмом, стрептококковой пиодермией, ревматизмом, ангиной, скарлатиной и другими стрептококковыми инфекциями.

Гамма‑глутамилтрансфераза (γ‑гтф, гамма‑глутамилтранспептидаза, ггтп)

Гамма‑ГТФ – фермент, катализирующий реакцию переноса γ‑глутамилового остатка тисмрглутамиловой кислоты на аминокислоты. Фермент используется для диагностики заболеваний печени и желчных путей. В норме концентрация γ‑ГТФ у мужчин составляет 260–1767 нмоль/(с × л), у женщин – 67–1100 нмоль/(с × л). Активность γ‑ГТФ изменяется раньше всех остальных ферментов при развитии патологии печени. Наиболее высокие значения фермент принимает при развитии синдрома холестаза, когда нарушается нормальный пассаж желчи по желчным протокам в результате препятствий, вызванных конкрементом, воспалением, стриктурой, опухолью. Также γ‑ГТФ чувствительна к алкогольному поражению печени, этот показатель часто используется, когда необходимо дифференцировать алкогольное поражение печени и вирусное.

Глюкозо‑6‑фосфатдегидрогеназа (г‑6‑фдг)

Г‑6‑ФДГ катализирует процессы окисления глюкозы. Преимущественно этот фермент находится в эритроцитах, в небольшом количестве он встречается в печени, поджелудочной железе, почках, легких. Нормальная активность Г‑6‑ФДГ составляет в сыворотке крови 0–0,003 МККат/л, в эритроцитах – 2,2–2,45 МККат/л. Определение этого фермента используется в основном для диагностики наследственной патологии эритроцитов. В результате дефицита этого фермента эритроциты становятся непрочными и быстро разрушаются в кровеносном русле, что приводит к клинической картине гемолиза.

Креатинфосфокиназа (креатинкиназа)

Креатинфосфокиназа (КФК) – это фермент, катализирующий реакции фосфорилирования креатина, в результате которых образуется креатинфосфат. КФК имеет три изоформы, состоящие из М– и В‑субъединиц. Изоформа ММ встречается в мышечной ткани, наибольшая концентрация изоформы ВВ в ткани мозга, изоформа МВ в наибольшей концентрации содержится в миокарде. Нормальная концентрация креатинфосфокиназы в сыворотке крови составляет до 100 нмоль/(с × л) или до 6 МЕ. В норме соотношение между изоформами КФК следующее:

ВВ – 0–1 %;

МВ – 4–6 %;

ММ – 94–69 %.

Увеличение МВ изоформы является одним из важнейших и ранних диагностических критериев развития инфаркта миокарда наряду с ЭКГ. Повышение МВ изоформы при инфаркте миокарда происходит в первые 4–8 ч, может достигать 20‑кратного увеличения, максимальное значение достигается через 16–36 ч и возвращается к норме через 3–5 суток от момента поражения миокарда. Повышение содержания КФК характерно для дистрофических процессов в скелетной мышечной ткани, отмечается повышение МВ– и ВВ‑изоформ.